МАРК РЕГНЕРУС ДОСЛІДЖЕННЯ: Наскільки відрізняються діти, які виросли в одностатевих союзах
РЕЗОЛЮЦІЯ: Громадського обговорення навчальної програми статевого виховання ЧОМУ ФОНД ОЛЕНИ ПІНЧУК І МОЗ УКРАЇНИ ПРОПАГУЮТЬ "СЕКСУАЛЬНІ УРОКИ" ЕКЗИСТЕНЦІЙНО-ПСИХОЛОГІЧНІ ОСНОВИ ПОРУШЕННЯ СТАТЕВОЇ ІДЕНТИЧНОСТІ ПІДЛІТКІВ Батьківський, громадянський рух в Україні закликає МОН зупинити тотальну сексуалізацію дітей і підлітків Відкрите звернення Міністру освіти й науки України - Гриневич Лілії Михайлівні Представництво українського жіноцтва в ООН: низький рівень культури спілкування в соціальних мережах Гендерна антидискримінаційна експертиза може зробити нас моральними рабами ЛІВИЙ МАРКСИЗМ У НОВИХ ПІДРУЧНИКАХ ДЛЯ ШКОЛЯРІВ ВІДКРИТА ЗАЯВА на підтримку позиції Ганни Турчинової та права кожної людини на свободу думки, світогляду та вираження поглядів Контакти
Тлумачний словник |
|
|||||||
Кофактори та коферментиХімічна структура ферментів. Коферменти За хімічною структурою ферменти є простими білками або складними білками (тобто такими, що містять у собі небілкову частину). Білкова частина складного білка-ферменту має назву апофермент (апоензим), небілкова - кофермент (коензим). Повна назва складного ферменту -холофермент: апофермент + кофермент =холофермент Олігомерні білки-ферменти Багато ферментних білків складаються з декількох субодиниць (протомерів), що являють собою різні поліпептидні ланцюги, сполучені нековалентними зв'язками -олігомерні ферменти. Найбільш розповсюджені олігомерні ферменти, що містять у собі два (С2), чотири (С4) або шість (С6) протомерів. Окрім ферментів, що складаються з однакових за хімічною природою протомерів, існують ферменти, до складу яких входять різні за будовою та біохімічними функціями субодиниці. Наприклад, фермент аспартат-карбамоїлтрансфераза складається з шести каталітичних та шести регуляторних субодиниць (С6R6). Приклади деяких білків-ферментів, що мають олігомерний склад. Багато ферментів потребують для реалізації своєї каталітичної активності наявності певних низькомолекулярних небілкових сполук - кофакторів. Роль кофакторів можуть відігравати біоорганічні сполуки різної хімічної природи або іони металів (Мg2+, Са2+, Fе3+- Fе2+, Си2+ -Си1+ та ін.). Іони металів зв'язані з апоферментом або входять до складу небілкової простетичної групи - найчастіше порфіринового кільця гемінових ферментів (цитохромів, пероксидаз, каталази). Ферменти, які міцно зв'язані з іонами металів і не втрачають цього зв'язку за умов виділення та фракціонування ферменту, назваються метало ферментами. У деяких випадках іони металів не входять до складу ферментів як інтегральні структурні компоненти, а виконують лише функцію їх активаторів. Коферменти (коензими) - біоорганічні сполуки небілкової природи, що є необхідними для дії ферменту, тобто перетворення субстрату в каталітичному акті. Коферменти можуть сполучатися з білковою частиною (апоферментом) нековалентними фізико-хімічними або ковалентними зв'язками (в останньому випадку вони є простетичними групами ферментного білка - флавінові коферменти, піридоксальфосфат, ліпоєва кислота тощо); інколи коферменти утворюють комплекси з апоферментом лише в ході каталітичного процесу (НАД, НАДФ). Класифікація коферментів За хімічною природою коферменти підрозділяють на: - похідні вітамінів, зокрема: вітаміну В1, - тіаміндифосфат; вітаміну В2 - флавінмононуклеотид (ФМН); вітаміну В6 - піридоксальфосфат, піридоксамінфосфат; пантотенової кислоти - коензим А; вітаміну В12 - метилкобаламін, дезоксиадено-зилкобаламін; вітаміну Н (біотину) - карбоксибіотин; фолієвої кислоти - тетрагідрофолієва кислота; - динуклеотиди (похідні нікотинаміду - НАД, НАДФ; похідна рибофлавіну - ФАД); - нуклеотиди - похідні пуринів та піримідинів (АТФ, АДФ, ЦТФ, ЦДФ, УТФ, УДФ); - комплекси порфіринів з іонами металів. За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на: 1. Коферменти, що є переносниками атомів водню та електронів. 2. Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп. 3. Коферменти синтезу, ізомеризації та розщеплення вуглець-вуглецевих зв'язків.
|
||||||||
|