Новини освіти і науки:

G+

Тлумачний словник
Авто
Автоматизація
Архітектура
Астрономія
Аудит
Біологія
Будівництво
Бухгалтерія
Винахідництво
Виробництво
Військова справа
Генетика
Географія
Геологія
Господарство
Держава
Дім
Екологія
Економетрика
Економіка
Електроніка
Журналістика та ЗМІ
Зв'язок
Іноземні мови
Інформатика
Історія
Комп'ютери
Креслення
Кулінарія
Культура
Лексикологія
Література
Логіка
Маркетинг
Математика
Машинобудування
Медицина
Менеджмент
Метали і Зварювання
Механіка
Мистецтво
Музика
Населення
Освіта
Охорона безпеки життя
Охорона Праці
Педагогіка
Політика
Право
Програмування
Промисловість
Психологія
Радіо
Регилия
Соціологія
Спорт
Стандартизація
Технології
Торгівля
Туризм
Фізика
Фізіологія
Філософія
Фінанси
Хімія
Юриспунденкция

Зміни в будові клітинної поверхні.

Однією з найважливіших проблем ембріології є з'ясування механіки процесів, в результаті яких з двох гамет формується морфологічно складний багатоклітинний організм. З генетичної точки зору цю проблему можна сформулювати по-іншому - яким чином закодована в ДНК однакова інформація реалізується в тривимірній структурі організму. Очевидно, що програма розвитку складається з двох взаємопов'язаних між собою процесів: диференціювання клітин і їх переміщення, визначеної просторової організації. Диференціація клітини неможлива без інформації про її місцерозташування, але і міграція клітин визначеним маршрутом, її припинення неможливі без певного рівня диференціювання.

Концепція позиційної інформації припускає, що клітина отримує інформацію про своє розташування, і саме ця інформація визначає детермінацію подальшого розвитку, тобто план, відповідно до якого диференціюється клітка. У процесі диференціювання клітина повідомляє аналогічну інформацію оточуючим її клітинам, забезпечуючи детермінацію морфогенетичного поля. З плином часу позиційна інформація змінюється, і доля кожної клітини детермінується не лише її місцем розташування, але і строком розвитку.

Якими ж морфологічними носіями представлена позиційна інформація і як клітина її сприймає? Так само як організм за допомогою органів чуття орієнтується в навколишньому світі, так і клітини за допомогою рецепторів взаємодіють або з речовинами, що знаходяться в міжклітинному просторі, або на поверхні сусідніх клітин. Інформацію про своє становище клітина отримує за допомогою певного набору рецепторів. Тісний зв'язок рецепторів клітинної мембрани з прилеглими до неї елементами цитоскелету забезпечує зміну форми клітини, її переміщення. Цитоскелет пов'язаний з білками ядерного матриксу, що забезпечує передачу інформації в ядро. Цитоплазматична частина рецепторних молекул пов'язана також і з вторинними посередниками (цАМФ, цГМФ, Са^{2 +}та ін.) Тому сигнал з рецепторів клітинної мембрани, в кінцевому рахунку, може змінити функціонування клітини або через систему вторинних посередників, або за допомогою зміни експресії генів, а також забезпечити початок реплікації або розмноження клітини. Результатом таких змін часто є зміна набору рецепторів на поверхні клітини, і вона стає компетентною до прийняття інших сигналів: з'являються нові можливості детермінації і диференціювання.

Взаємодія із сусідніми клітками або елементами міжклітинного матриксу забезпечується молекулами, об'єднаними в групу молекул клітинної адгезії (МКА, cell adhesion molecules - CAMs). При цьому клітинна адгезія не повинна розглядатися тільки як процес, за допомогою якого клітини механічно прикріплюються один до одного вбудованими молекулами, а як динамічний процес, де МКА беруть участь у процесах міжклітинної сигналізації. В даний час безперечною є роль МКА в запальних процесах (прилипання лейкоцитів і їх міграція через ендотелій), в процесі формування тромбу, пухлинного росту і пр. (2,3). Однак ці ж МКА забезпечують і процеси ембріонального розвитку, починаючи від взаємодії гамет і закінчуючи формуванням тканин і органів.

Формування тканин та органів обумовлено процесами, що відбуваються на поверхні сусідніх клітин. Клітинна поверхня включає: плазматичну мембрану клітини, молекули, які розташовані безпосередньо під нею і зв’язані з нею, та молекули, що знаходяться в позаклітинному просторі. Мікрофіламенти та мікротрубочки знаходяться в контакті з плазматичною мембраною та контролюють рух мембранних білків. Мікрофіламенти відіграють важливу роль в русі клітин. Так, актинові мікрофіламенти зв’язуються з міозином, ά-актином і тропоміозином, утворюючи скоротливу сітку, подібну до структури в мязах. Ця сітка заякорена в мембрані білком таліном,який з’єднуємікрофіламенти з білком клітинної мембрани. У більшості клітин хребетних ця сітка забезпечує механізм подовження та міграції клітин.

Клітинна мембрана містить білки, здатні взаємодіяти з зовнішнім середовищем. Деякі білки мають активні ділянки, спрямовані назовні до інших клітин. Це транспортні білки, які полегшують рух іонів в клітину; рецепторні білки – зв’язують гормони та лікарські препарати. Молекули клітинної адгезії – приймають участь в адгезії клітина-клітина. Можуть об’єднувати клітини в епітеліальні шари і конденсувати мезенхимні клітини. Молекули адгезії клітин до субстрату приймають участь в зв’язуванні клітин з їх позаклітинним субстратом. До них відносяться компоненти позаклітинного матриксу та рецептори до цих молекул на поверхні клітин. Молекули адгезії до субстрату обумовлюють рух мезенхімних клітин і просторове розділення епітеліальних шарів. Молекули клітинних контактівзабезпечують комунікацію цитоплазми сусідніх клітин, а також забезпечують непроникливість і механічну міцність епітеліальним шарам. Експресія цих молекул клітинної поверхні опосередкує зв'язок між одномірним генетичним кодом і трьохмірним організмом. Модулюючи появу цих молекул, геном таким чином детермінує процес морфогенезу.

Експресія різни компонентів мембрани міняється в часі і в просторі. Клітини різних типів характеризуються різними компонентами клітинної поверхні, останні змінюються в процесі розвитку клітин. Ці таниноспецифічні мембранні компоненти називають антигенами диференціювання, оскільки останні часто виявляють за допомогою антисироваток. Моноклональні антитіла проти специфічних клітинних типів дозволили виявити багаточисельні антигени диференціювання, які з’являються в процесі розвитку в різних місцях і в різний час. На рис. 15.22. представленні різні молекули клітинної поверхні в просторово розмежованих шарах нейральної сітківки курчати, який щойно вилупився. Кожне з моноклональних антитіл впізнає різні молекули клітинної мембрани. Як видно з цієї фотографії, мембрани всіх клітин нейральної сітківки неоднакові. Відрізнятись можуть навіть різні ділянки мембрани однієї й тієї клітини (мембрана аксона та тіла нейрона містять різні молекули).

Отже поверхневі мембрани клітин різних типів містять різні молекули і ці молекули можуть змінюватись в процесі дозрівання даної клітини.

Отже, вже починаючи зі специфікації стовбурової клітини, раннього ембріогенезу та більш пізнього морфогенезу і органогенезу, міжклітинні адгезивні контакти залучені у процеси диференціювання, формування тканини, тощо. Вперше МКА були виділені в 70-х рр.. минулого сторіччя (1). До теперішнього часу число відомих МКА достатньо велике, і на думку більшості авторів, кількість і значення вивчених МКА мізерно мало в порівнянні з невивченими. Тим не менше їх можна розділити на п'ять родин структурно і функціонально споріднених молекул (8):

• кадгеріни;

• селектіни;

• інтегринів;

• іммуноглобулінове суперсімейство;

• муцини (сахариди-опосередковані МКА)

Інтегрини – гетеродимери, що зв’язуються з різними рецепторами; кадгерини– їх адгезинові властивості залежать від іонів кальція та характеризуються гомофільним типом взаємодії; суперродина IgG –імуноглобулінове надсімейство МКА, у якому домени, що звязують клітини, подібні до доменів молекул антитіл, одна частина з який зв’язується гетерофільно, інша – гомофільно; селектини – вуглеводні МКА, у яких МКА-білки впізнають вуглеводні залишки на сусідніх клітинах, мають подібні до лектинів домени, які зв’язують вуглеводи; муцини (сахариди-опосередковані МКА)

Всі МКА мають 3 ділянки: позаклітинну, трансмембранну, внутрішньоклітинну (цитоплазматичну). Позаклітинна ділянка відповідальназа зв'язок з лігандами. У багатьох випадках окрема молекула здатна взаємодіяти не з одним, а з декількома лігандами, для чого служать різні ділянки зв'язування. Трансмембранна ділянка забезпечує фіксацію молекули в мембрані, її латеральну рухливість. Внутрішньоклітинна ділянку пов'язаний з елементами цитоскелета або вторинними посередниками, тому з її допомогою отримана ззовні інформація реалізується у внутрішньоклітинні процеси: зміна форми, переміщення, активізацію синтетичних процесів, розподіл.

Інтегрини – це сімейство трансмембранних глікопротеїнів – рецепторів, які складаються з альфа- та бета-субодиниць, можуть між собою нековалентно зв’язуватись в різних поєднаннях, при цьому формуючи більше 20 типів інтегринів. У ссавців відомо 19 альфа та 8 бета субодиниць. Альтернативний сплайсинг породжує додаткові варіанти субодиниць, збільшуючи різноманітність комбінацій. Молекулярна вага субодиниць варіює від 90 до 160 кДа. У людини описано 18 альфа та 8 бета субодиниць, при цьому кожна альфа субодиниця утворює комплекс з певним набором бета-одиниць. Інтегрини знайдені у багатьох видів, в тому числі у нижчих еукаріот: губок, нематоди Caenorhabditis elegans (2 альфа та 1 бета), у дрозофіли (5 альфа та 1 бета). Гетеродимери можуть зберігатись в цитоплазматичних пухирцях або експресуватись як трансмембранні рецептори клітинної поверхні. Інтегриновий рецептор має довгий N-кінцевий позаклітинний трансмембранний домен та дуже короткий C-кінцевий цитоплазматичний домен.(рис.) Різні поєднання альфа- та бета-субодиниць визначають специфічність зв’язування позаклітинного домена рецептора з тим чи іншим лігандом. Для інтегринів лігандами частіше за все є різні білки позаклітинного матриксу: колагени, ламінін, фібронектин та інші. Тому, інтегринові рецептори відіграють головну роль в контактній взаємодії клітин з позаклітинним матриксом. Інтегрини приймають участь в передачі інформації з позаклітинного середовища до клітини, визначаючи таким чином напрямок диференціювання клітини, форму, мітотичну активність, здатність до міграції. Передача інформації може відбуватись і в зворотньому напрямку – від внутрішньоклітинних білків через рецептор до позаклітинного матриксу.

В залежності від типу ланцюга, що входить до складу молекули виділяють три родини інтегринів. Бета1-інтегрини забезпечують зв’язок клітин з позаклітинним матриксом, зв’язуючись з глікопротеїновими компонентами (фібронектином, ламініном та вітронектином). Бета2-інтегрини приймають участь в адгезії лейкоцитів до клітин ендотелію. Для того, щоб мігрувати до місця інфекції та запалення, лейкоцити повинні вступати у взаємодію з ендотеліальними клітинам судин. Ця взаємодія може опосередковувати зв’язування Т-лімфоцитів з фібробластами при запаленні. Бета3-інтегрини обумовлюють взаємодію тромбоцитів та нейтрофілів. Приймають участь в агрегації тромбоцитів, яка відбувається при зсіданні крові.

Більшість інтегрованих рецепторів може зв’язуватись з декількома лігандами. Наприклад, інтегрин альфа2бета1звязується з ламініном і колагенами I і IV типів, інтегрин альфа3бета1 – з фібронектином, ламініном та колагеном І типу тощо. Деякі інтегрини зв’язуються лише з одним лігандом: наприклад інтегрин альфа5бета1 – тільки з фібронектином, а інтегрин альфа6бета 1 – з ламініном.

Індивідуальність інтегринів строго специфічна. Центр зв'язування інтегринів утворений позаклітинними доменами α-і β-субодиниць. Інтегріни дізнаються і зв'язуються з білками, що містять певну амінокислотну послідовність -Арг-Глі-Асп-, присутню в ряді матриксних білків (фібронектину, фібриноген, ламінін, колаген I типу та інші).

Добре вивчена роль інтегринів, перш за все, в процесах ембріональної міграції та формування полудесмосом в епітеліальних шарі. Характерним для інтегринів є той факт, що один і той же рецептор може слабо зв'язуватися з різними, але подібними молекулами ліганду або володіти різним спорідненістю до одного і того ж лігандами. В одних випадках перевагу тому чи іншому субстрату або міцність зв'язування з ним пояснюється наявністю певних іонів (ефект зв'язування посилюється в присутності іонів Са^{2 +}та Mg^{2 +}), в інших - внутрішньоклітиннтм вмістом (типом клітини).

Кадгеріни і селектини - сімейства трансмембранних Са^2+-залежних глікопротеїнів, що беруть участь в міжклітинної адгезії. Три можливі способи участі рецепторів цього типу в міжклітинній адгезії представлені на рис. 5-27.

Білки кадгеринокатенінового комплексу є найважливішим і найпоширенішим типом міжклітинної адгезії, і називаються адгериновими сполуками. Вони відіграють принципове значення у підтриманні адгезивних контактів на рівні клітина-клітина, у транзиції епітелію у мезинхиму та навпаки, що принципово для підтримання пластичності тканини у період ембіронального розвитку. Деякі компоненти кадгеринокатетінового комплексу залучені до активації та функціонування кількох основних сигнально-регуляторних шляхів клітини, що контролюють клітинний поділ, процес диференціювання та апоптоз. Все це свідчить про важливість адгезивних комплексів не лише у підтриманні гомеостазу тканини та її функціонуванні, а й у процесі розвитку.

Кадерини були описані та охарактеризовані близько 33 років тому двома незалежними групами вчених, які досліджували механізми міжклітинної адгезії при ранньому морфогенезі. На теперішній час у людини відомо вже більше 30 білків – членів родини кадгеринів, але функція деяких з них й досі невідома. У більшості типів клітин кадгерини сконцентровані в місцях міжклітинних контактів, де утворюють так звані адгеринові з’єднання. Класичні кадгерини – це трансмембранні білки, чия адгезивна активність регулюється цитоплазматичними партнерами, катенінами (рис.1ст). (Кадгерин – трансмембранний білок, екстрацелюлярний домен якого складається з п’яти кадеринових повторів, ЕС-1-ЕС5. Цитоплазматичний хвіст білка зв’язується з β-катеніном, який у свою чергу взаємодіє з α-катеніном, формуючи стабільний білковий комплекс. α-катенін забезпечує зв’язок з актиновим цитоскелетом. α-катенін має сайт для зв’язування з плакоглобіном та β-катеніном, який складається з 228 амінокислотних залишків, 23 з них необхідні для гідрофобної взаємодії або тільки з плакоглобіном, або лише з β-катеніном.)

Переважна більшість клітин організму експресують молекули кадгеріна, спочатку названі за типом тканини, в якій вперше були виявлені. Найбільш поширеними є:

o Е-кадгерін - епітеліальні клітини, яєчники, плацента, нирки;

o N-кадгерін - нерви, м'язи, клітини селезінки;

o Р-кадгерін - плацента, епідерміс;

o R-кадгерін - сітківка;

o десмоглеіни, десмоколліни - кардіоміоцити, епітеліальні клітини.

Е-кадгерін експресується всіма ембріональними клітинами ссавців, починаючи з одноклітинної стадії, і впродовж усього розвитку необхідний для розпізнавання і сортування клітин. Поділ і диференціювання тканин в процесі ембріогенезу пов'язано з диференціальної експресією різних генів кадгеріна. Так, в ході гаструляції клітини, що формують мезодерму, втрачають Е-кадгерін і починають експресувати N-кадгерін. Відзначено також, що при міграції клітини втрачають кадгеріновие молекули, але при реагрегаціі знову відновлюють їх експресію на своїй поверхні. Прикладами можуть служити зникнення і поява N-кадгеріна при міграції та реагрегаціі клітин нервового гребеня, при роз'єднанні сомітов і утворенні нових структур (1).

Більшість видів клітин експресують декілька типів кадгеринів, зокрема, скелетні м’язи експресують R-, M- та N- кадгерини. На противагу скелетним, у серцевому м’язі експресується лише один класичний кадгерин – N-кадгерин. N-кадерин експресується на високому рівні як в ембріональному, так і в дорослому міокарді, де він локалізується в інтеркалярних дисках та у місцях тісного контакту сусідніх карідоміоцитів. У тканині міокарді N-кадерин не тільки виконує важливу функцію у формуванні адгеринових сполук, але й бере участь у стабілізаціх та функціонування gap-з’єднань. Для кадеринів характерний гомофільний тип взаємодії, отже кадгерини своїм екстрацелюлярним доменом взаємодіють з іншими кадгеринами того ж типу, нагадуючи свою взаємодію „блискавку”. Внутршньоклітинний домен класичних кадгеринів має сайти зв’язування з катенінами (рис.1.ст1), які забезпечують зв’язок кадеринів та актинового цитоскелету клітини. На сьогодні ідентифіковано та досліджено два α-катеніни, один β-катенін, один плакоглобін та один білок, асоційований з класичним кадерин-катеніновим комплексом у деяких типах клітин – p 120^ctn.

Кадгерини різних тканин дуже схожі, гомологічні амінокислотні послідовності складають 50-60 %. Кожний рецептор містить один трансмембранний домен. При відсутності іонів кальцію конформація кадгеринів змінюється, і вони стають доступні для протеолітичних ферментів, які їх розщеплюють. Найбільш повно охарактеризовано 3 групи кадгеринових рецепторів: Е-кадгерин знаходиться на поверхні багатьох клітин епітеліальних та ембріональних тканин; N-кадгерин локализован на поверхні нервових клітин, клітин серця та кришталика; Р-кадгерин розсташован на клітинах плаценти та епідерміса. Отже кадгерини відіграють важливу роль при початковій міжклітинній адгезії, на стадіях морфо- та органогенезу. Вони забезпечують структурну цілісність та полярність тканин, особливо епітеліального моно шару.

Селектіни класифікуються за назвами клітин, в яких вони вперше були виявлені:

o L-селектин - лейкоцитарний;

o Е-селектин - ендотеліальний;

o Р-селектин - тромбоцитарний (виявлений і в ендотелії).

У сімействі селектінових рецепторів найбільш добре вивчені три білка: L-селектин, Р-селектин і Е-селектин. Позаклітинна частина селектину складається з 3 доменів: перший домен представлений 2-9 блоками амінокислотних залишків, що повторюються (комплементрегуляторний білок), другий - домен епідермального фактора росту (ЕФР), третій - N-кінцевий лектиновий домен (рис. 5-28). Селектіни L, Р, Е розрізняються кількістю блоків в комплементрегуляторном білку. Лектини - сімейство білків, що специфічно взаємодіють з певними послідовностями вуглеводних залишків у складі глікопротеїнів, протеогліканів і гліколіпідів позаклітинного матриксу.

Доведена роль, яку відіграють селектіни в процесах міграції лейкоцитів із судинного русла, описані їх глікопротеїнові ліганди (адрессіни) на поверхні лейкоцитів, тромбоцитів, нейтрофілів та ендотеліальних клітин. Селектину, як і іншим МКА, які беруть участь у подібних процесах, присвоюються інші (синонімічні) назви. Наприклад, окремим селектину відповідають номери кластерів диференціювання. До селектину відноситься, наприклад, CD43.

Разом з тим, важлива роль відводиться селектину в ранньому ембріогенезі. L-селектин виявлений на поверхні зрілого овоцита, в процесі дроблення зникає і знову експресується на клітинах бластоцисти напередодні імплантації; в той же час олігосахарідние ліганди виявлені на мембранах епітелію ендометрію і зберігаються там протягом періоду можливої імплантації (20-24 добу статевого циклу). Р-селектіни виявлені на поверхні гамет, і ініціація взаємодії прозорої оболонки і поверхні сперматозоїда з подальшою акросомальная реакція є селектин-опосередкованим взаємодією (4): рецептор-фермент глікозилтрансфераз на поверхні сперматозоїда розпізнає N-ацетилглюкозамін в складі прозорої оболонки овоцита і т.д.

Вуглеводні структури - полівалентні лінкерні молекули, які можуть бути сульфатовані, фукозілізовані і сіалізовані, тобто можуть містити залишки сірчаної кислоти, фукози і сіалової кислоти. Зв'язування лігандів з рецепторами відбувається в області N-кінцевого лектинового домену.

(рис.15.35).

Молекули кальцій-незалежної клітинної адгезії (МКА) (імуноглобулін-подібні). Молекули, відповідальні за кальцій-незалежну міжклітинну адгезію, належать в основному до великого суперсемейства імуноглобулінів - білків, які так назвали, бо вони містять один або більше іммуноглобулінових доменів, характерних для молекул антитіл.

Це Са²⁺незалежні молекули клітинної адгезії нервових клітин хребетних. Вони "склеюють" дані клітини шляхом безпосередньої гомофільної взаємодії двох молекул і можуть брати участь у впізнавання клітинної поверхні.

У хребетних відомо кілька груп такого роду білків. У більшості форм білків цього сімейства позаклітинна частина поліпептидного ланцюга має структуру, схожу з організацією доменів імуноглобулінів. (рис. 15.27)Це нейтральні МКА (N-МКА), (білок Drosophila фасцілін II). Фасцілін II має загального предка з N-МКА групою, нейрогліан гомологічний L1 групі, експресується в основному групою відростків нервових клітин; за відсутності експресії фасціліна II деякі відростки не прикріплюються один до одного, і не відбувається утворення пучка, хоча загальна структура нервової системи залишається нормальною. Ці дані припускають, що імуноглобуліноподібна МКА беруть більшу участь в регуляції або тонкому налаштуванні адгезивних взаємодій, ніж в утриманні клітин разом (ця функція належить кальцій-залежним молекулам - кадгеринам).

Деякі імуноглобуліноподібні МКА зв'язують клітини разом за допомогою гетерофільного механізму: intercellular adhesion molecules (ICAM) експресуються на поверхні активованих ендотеліальних клітин, де вони зв'язуються з інтегринами на поверхні білих кров'яних клітин і, таким чином, допомагають захоплювати білі кров'яні клітини в місцях запалення.

Ці молекули обумовлюють як розпізнавання антигенів, так і міжклітинні взаємодії.

N-МКА в залежності від вмісту в них залишків сіалової кислоти можуть виконувати різні функції. (Сіалова кислота – складний 10-вуглецевий сахарид, що утворюється при взаємодії D-манози з піруватом, несе від’ємний заряд.) Сіалові кислоти здатні різко зменшувати адгезивність клітин по відношенню один до одного. Клітини, з відносно низьким вмістом сіалової кислоти на своїх N-МКА агрегують в 4 рази легше, ніж клітини з високим рівнем сіалової кислоти (рис.15.28). З розвитком зародка більша частина білків N-МКА із форм з високим вмістом сіалової кислоти перетворюється в форми з її низьким вмістом.

Морфогенетичні процеси міжклітинної взаємодії обумовлені комбінаціями МКА.

Просторово-часовий розподіл МКА дослідили з використанням флуоресцюючих антитіл. Так, у зародка курчати на початку гаструляції N-МКА та L-МКА експресуються на всіх клітинах. Проте, при індукції нервової пластинки відбуваються різкі зміни. Клітини нервової пластини експресують N-МКА, а оточуючі клітини ектодерми – тільки L-МКА (рис.15.29). В подальшому розвитку відбувається модуляція цих молекул в зв’язку з індукцією та реорганізацією тканин. Так, клітини нервового гребня які на початку містили на своїй поверхні N-МКА, при переході до міграції втрачають N-МКА і потім знову їх експресують при формуванні гангліїв. Після того, як нейральна індукція відбудеться і на нейральних похідних експресія L-МКА зменшиться, на клітинах нервової трубки з’являються N-МКА, а інша молекула адгезії Ng-МКА експресується в достатній кількості на нейронах, міграція яких спрямовується по поверхні глії.

Диференційна експресія МКА важлива на межі між двома групами клітин. В цих місцях організм розподіляє клітини по різним областям. Клітини хорди не входять до складу нервової трубки, а клітини дерми не проникають в епідерміс. Така сегрегація супроводжується експресією різних МКА клітинами сусідніх клітинних популяцій. Отже, МКА можуть створювати та підтримувати кордони між клітинами різних типів, вони можуть слугувати і для об’єднання клітин різних типів. Особливо важлива ця функція при встановленні зв’язку аксону з відповідним органом-мішенню. При цьому також використовуються N-МКА. Виявлено, що м’язові клітини починають експресувати на своїх мембранах N-МКА під час появи біля них аксону, що несу N-МКА. Як тільки між нервом та м’язом утвориться синапс, єдиним місцем де продовжиться експресія N-МКА, залишиться синапс. Якщо на специфічні ділянки зародку подіяти антитілами проти N-МКА, то зв'язок між нейроном та його тканиною-мішенню буде порушено. Деякі МКА розповсюджені в зародку практично кругом, інші тільки в певному місці. Ці останні МКА експресуються протягом обмеженого часу і в дуже специфічних ділянках зародка. Деякі з МКА обумовлюють міграцію аксонів в одному й тому ж напрямку для спільного об’єднання та утворення нерву.

Читайте також:

<== попередня сторінка	\|	наступна сторінка ==>
	\|	Клітинна адгезія обумовлена сахаридами.

Не знайшли потрібну інформацію? Скористайтесь пошуком google:

Генерація сторінки за: 0.006 сек.