Студопедия
Новини освіти і науки:
Контакти
 


Тлумачний словник






Білки, властивості, роль в життєдіяльності організмів.

Серед органічних сполук білки відіграють провідну роль. Вони часто переважають у клітинах і в кількісному відношенні: приміром, у клітинах тварин становлять до 40-50 % сухої маси, а рослин - до 20-35 %.

Будова білків.Білки – високомолекулярні нітрогеновмісні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот.

Залишки молекул амінокислот у складі білків сполучені між собою міцним ковалентним зв'язком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої. Цей тип зв'язку називають пептидним(від грец. пептос - зварений).

Поліпептиди з високою молекулярною масою (від 6000 до кількох міль­йонів) називають білками. Вони складаються з одного або декількох по- ліпептидних ланцюгів і можуть містити до кількох тисяч амінокислотних залишків.

Рівні просторової організації білків. Відомо чотири рівні просторової організації, або конформації, білків: первинний, вторинний, третинний і четвертинний.

Первинну структуру білків визначає певна послідовність амінокис­лотних залишків, з'єднаних за допомогою пептидних зв'язків. Саме пер­винна структура і визначає властивості та функції тієї чи іншої білкової молекули. Часто молекула білка у вигляді такого ланцюга не придатна до виконання свого призначення. Для цього вона, наприклад, має повністю або частково закрутитися у спіраль, тобто набути вторинної структури завдяки водневим зв'язкам. Такі зв'язки виникають між атомами Гідро­гену КН-групи одного витка спіралі та Оксигену СО-групи іншого витка спіралі. Хоча ці зв'язки значно слабші за пептидні, однак разом вони фор­мують досить міцну структуру.

Третинна структура зумовлена здатністю поліпептидної спіралі закру­чуватися певним чином у грудку, або гло­булу, завдяки зв'язкам, які виникають між залишками амінокислоти цистеїну (так звані дисульфідні зв'язки). Підтри­мання третинної структури забезпе­чують гідрофобні, електростатичні та інші взаємодії, а також водневі зв'язки. Гідрофобні взаємодії – це сили тяжіння між неполярними молекулами або між неполярними ділянками моле­кул у водному середовищі. Гідрофобні залишки усяких амінокислот у водному розчині зближуються, наче «злипають­ся», та стабілізують структуру білка.



Интернет реклама УБС

Електростатичні зв'язки виникають між негативно та позитивно зарядженими радикалами залишками амінокислот.

Четвертинна структура білків ви­никає, коли об'єднуються кілька глобул. Наприклад, молекула гемоглобіну скла­дається з чотирьох залишків молекул білка міоглобіну.

Мал. Зв'язки, які підтриму­ють конформації білкової моле­кули: 1 - водневі; 2 - дисульфідні; 3 - йонні взаємодії; 4 - гідрофобні взаємодії.

Мал. Рівні просторової організації білкових молекул: 1 – первинний; 2 – вторинний; 3 – третинний; 4 – четвертинний

 

Залежно від хімічного складу білки поділяють на прості та складні. Прості, або протеїни, складаються лише з амінокислотних залишків, а складні, або протеїди, у молекулах містять також небілкові компоненти - за­лишки ортофосфатної та нуклеїнових кислот, вуглеводів, ліпідів, атоми Феруму, Цинку, Купруму тощо. Складні білки називають глікопротеїдами (сполуки з вуглеводами), ліпопротеїдами (з ліпідами), нуклеопротеїдами (з нуклеїновими кислотами) тощо. Багато білків утворюють складні комплекси з пігментами - забарвленими у різні кольори органічними сполуками.

Властивості білків.Функціональні властивості білків зумовлені їхнім амінокислотним складом і просторовою структурою. За формою молекул розрізняють:

· фібрилярні (ниткоподібні)

· глобулярні (кулясті) білки.

Фібрилярні білки зазвичай нерозчинні у воді й виконують структурну (наприклад, кератин входить до складу волосся людини або шерсті тварин) або рухову (м'язові білки) функції. Натомість глобу­лярні білки здебільшого водорозчинні та виконують інші функції: наприклад, гемоглобін забезпечує транспорт газів, пепсин - розщеп­лення білків їжі, імуноглобуліни (антитіла) - захисну. Глобулярні білки менш стійкі (пригадайте з власного досвіду: білок курячих яєць навіть за незначного підвищення температури легко змінює свою струк­туру).

Одна з основних властивостей білків – їхня здатність під впливом різних чинників (дія концентрованих кислот і лугів, важких металів, високої температури тощо) змінювати свою структуру і властивості. Процес пору­шення природної структури білків, який супроводжується розгортанням білкової молекули без зміни її первинної структури, називають денату­рацією. Здебільшого денатурація необоротна. Але якщо на початкових стадіях денатурації припиняється дія чинників, що призвели до неї, білок може відновити свій початковий стан. Це явище називають ренатурацією. У живих організмів оборотна денатурація часто пов'язана з виконанням певних функцій білковими молекулами: забезпеченням рухів, передачею до клітини сигналів з навколишнього середовища, при­скоренням біохімічних реакцій тощо. Необоротний процес руйнування первинної структури білків називають деструкцією.


Читайте також:

  1. Аксіоми безпеки життєдіяльності.
  2. Аксіоми безпеки життєдіяльності.
  3. Актуальність безпеки життєдіяльності. Сталий розвиток людини
  4. Актуальність і завдання курсу безпека життєдіяльності. 1.1. Проблема безпеки людини в сучасних умовах.
  5. Аналіз ризику в життєдіяльності людини.
  6. Апарат управління безпекою життєдіяльності
  7. Бактеріофаг, його природа і практичне застосування. Вплив бактеріофага на мінливість мікроорганізмів.
  8. БЕЗПЕКА ЖИТТЄДІЯЛЬНОСТІ
  9. Безпека життєдіяльності людини в умовах натовпу
  10. Безпека життєдіяльності людини – найважливіше завдання людської цивілізації
  11. Безпека життєдіяльності як категорія
  12. Безпека» і «небезпека» як ключові категорії в безпеці життєдіяльності




<== попередня сторінка | наступна сторінка ==>
Полісахариди, властивості, роль в життєдіяльності організмів. | Функції білків

Не знайшли потрібну інформацію? Скористайтесь пошуком google:


 

© studopedia.com.ua При використанні або копіюванні матеріалів пряме посилання на сайт обов'язкове.


Генерація сторінки за: 0.002 сек.