Номенклатура та класифікація ферментів

Сучасна номенклатура та класифікація ферментів були розроблені Комісією з ферментів Міжнародної біохімічної спілки і затверджені на V Міжнародному біохімічному конгресі в 1961 році.

1.2.1. Номенклатура ферментів.У даний час використовують дві назви ферментів: систематичну та тривіальну (або робочу).

Систематична назва дається лише добре вивченим ферментам і складається з назви субстрату хімічної реакції, на яку діє фермент, назви типу хімічного перетворення та закінчення - аза. Наприклад, систематична назва ферменту лактатдегідрогенази записується таким чином:

L – Лактат: НАД⁺ – Оксидоредуктаза

(де L-Лактат – це субстрат І, НАД⁺ - субстрат ІІ, а оксидоредуктаза - це тип хімічного перетворення, тобто окисно-відновний процес).

У клітинах печінки є фермент, який каталізує реакцію гідролітичного розщеплення глюкозо-6-фосфату на вільну глюкозу і фосфатну кислоту. Цей фермент має назву: глюкозо-6-фосфатфосфогідролаза. У цій назві відображено: назву субстрату - глюкозо-6-фосфат; назву продукту реакції - фосфатна кислота; тип реакції - гідроліз і додано закінчення - аза.

Тривіальна назва складається з назви субстрату, назви каталізованої реакції та закінчення - аза. Наприклад: лактат + дегідрогенізація + аза → лактатдегідрогеназа.

Збереглися й інші робочі назви ферментів. Вони не дають докладної характеристики їх дії, але введені давно і міцно вкоренилися, наприклад, пепсин, трипсин, хімотрипсин, уреаза тощо.

1.2.2. Класифікація ферментів. основою для створення класифікації ферментів і їх позначення служать три принципи, а саме: хімічна природа ферменту; хімічна природа субстрату та тип каталізованої реакції, який є специфічним для дії будь- якого ферменту. Отже, всі ферменти поділяють на 6 класів (табл.1.3).

Таблиця 1.3. Характеристика класів ферментів

Номер класу	Назва класу	Тип каталізованої реакції	Приклади	Коферменти
	Оксидо-редуктази	Окиснювально-відновні реакції різних типів	Лактатдегідрогеназа, цитохромоксидаза, алкогольдегідрогеназа	НАД⁺, НАДФ⁺, ФАД, ФМН, убіхінон, металопорфірини, глутатіон, ліпоєва кислота
	Трансферази	Перенесення різних хімічних груп (карбоксильних, метальних, аміно-, сульфогруп від одного субстрату (донора) до іншого (акцептора)	Аспартатамінотрансфераза, аланінамінотрансфераза	ПАЛФ, ПАМФ, КоА, УДФ, ЦДФ, ТГФК, метилкобаламін
	Гідролази	Гідроліз – розрив зв’язків у субстратах з приєднанням води	кисла та лужна фосфатази, пепсин, трипсин, ліпаза	-
	Ліази	Розщеплення зв'язків у субстратах негідролітичним шляхом, утворення подвійних зв’язків, приєднання хімічних груп при подвійних зв’язках	Дезамінази, дегідратази, альдолаза	ПАЛФ, КоА, ТДФ, дезоксіаденозил-кобаламін
	Ізомерази	Ізомерні перетворення в межах однієї молекули	Рацемаза, глюкозо-6-фосфатізомераза, фосфогліцератмутаза	ПАЛФ, дезоксіаденозил-кобаламін, глутатіон
	Лігази	Приєднання молекул одна до одної з використанням енергії АТФ або інших високоенергетичних сполук	Аспарагінсинтетаза глутамінсинтетаза, ацетил-КоА-карбоксилаза	УДФ, ЦДФ, ТГФК, карбоксибіотин

Оксидоредуктази. До класу оксидоредуктазвідносять ферменти, що каталізують окисно-відновні реакції. За тривіальною номенклатурою оксидоредуктази, що відщеплюють атоми водню або електрони від субстрату окиснення і передають їх на будь-який акцептор, крім кисню або пероксиду водню, називаються дегідрогеназами. Субстратами оксидоредуктаз можуть бути спирти, кислоти, альдегіди, кетони, NH₂-, NH-, SH-групи, гем та його похідні тощо.

Розрізняють наступні основні оксидоредуктази: аеробні дегідрогенази або оксидази, які каталізують перенесення протонів (електронів) безпосередньо на кисень; анаеробні дегідрогенази - ті, що забезпечують перенесення протонів (електронів) на проміжний субстрат, але не на кисень; цитохроми, які каталізують перенесення тільки електронів. До цього класу відносять також гемвмісні ферменти каталазу і пероксидазу, які каталізують реакції з участю пероксиду водню. Оксидоредуктази, яким властива відновна дія, називають редуктазами.

Цей клас ферментів поділяють на 17 підкласів, він нараховує приблизно 500 ферментів.

Трансферази.До класу трансфераз належать ферменти, що каталізують реакції міжмолекулярного перенесення різних атомів, груп атомів і радикалів: ті, що переносять СН₃- групи, називають метилтрансферазами, переносники NH₂-груп отримали назву амінотрансфераз, розрізняють трансферази, що каталізують перенесення одновуглецевих, ацильних, глікозильних, альдегідних або кетонних, нуклеотидних залишків, азотистих груп, залишків фосфатної та сульфатної кислот тощо. Наприклад, метил-і формілтрансферази, ацетилтрансферази, фосфаттрансферази тощо. До трансфераз належать також кінази, зокрема протеїнкінази – ферменти, що каталізують фосфорилування субстратів та інших білків за рахунок фосфатного залишку АТФ.

Трансферази беруть участь у реакціях взаємоперетворень різних речовин, знешкодженні природних та чужорідних сполук. Деякі трансферази використовують у діагностиці захворювань, наприклад, аспартатамінотрансферазу - для діагностики інфаркту міокарда, а аланінамінотрансферазу - гострих гепатитів тощо.

Гідролази. До цього класу належить велика група ферментів, які каталізують розщеплення внутрішніх молекулярних зв’язків органічних речовин за участю молекули води. Це естерази – ферменти, що каталізують реакції гідролізу та синтезу складних ефірів; глікозидази, які пришвидшують розрив глікозидних зв’язків; фосфатази й пептидогідролази, які каталізують гідроліз фосфоангідридних і пептидних зв’язків; амідази, які пришвидшують розрив амідних зв’язків тощо.

До гідролаз належать також травні ферменти (ліпази, протеази, глікозидази тощо). Гідролази містяться у лізосомах та інших органоїдах клітин, сприяють розпаду біомакромолекул на прості речовини. Клас гідролаз нараховує приблизно 460 ферментів.

Ліази. До класу ліаз відносять ферменти, які каталізують розрив зв’язків С-О, С-С, С-N тощо, а також зворотні реакції відщеплення різних груп від субстратів негідролітичним шляхом. Ці реакції супроводжуються утворенням подвійного зв’язку або приєднанням додаткової групи до місця розриву подвійного зв’язку.

До цього класу відносять декарбоксилази (декарбоксилування амінокислот та альфа- кетокислот); гідроліази, а за тривіальною номенклатурою – дегідратази (наприклад, карбангідраза розщеплює карбонатну кислоту на СО₂ і Н₂О), аальдолази – ферменти, що каталізують розрив гексозофосфатів на дві тріози (наприклад, фруктозо-1,6-дифосфат на гліцеральдегід-3-фосфат і діоксіацетонфосфат). Ліази нараховують біля 230 ферментів.

Ізомерази. До класу ізомераз відносять ферменти, які каталізують взаємне перетворення оптичних і геометричних ізомерів. Систематичну назву складають з урахуванням типу реакції:"субстрат-цис-транс-ізомераза". Якщо ізомеризація включає внутрішньомолекулярне перенесення групи, то фермент отримує назву "мутаза".

До цього ж класу відносять рацемази і епімерази, які діють на аміно- і оксикислоти, вуглеводи та їх похідні; внутрішньомолекулярні оксидоредуктази, які каталізують взаємоперетворення альдоз і кетоз; внутрішньомолекулярні трансферази, які переносять ацильні, фосфорильні та інші групи тощо.

Ізомерази – невелика група ферментів (біля 80), вони відіграють важливу роль у відновленні біологічної активності молекул, у переключенні використання метаболітів на різних шляхах обміну.

Лігази (синтетази).До класу лігаз відносять ферменти, які каталізують синтез органічних речовин із двох вихідних молекул з використанням енергії розпаду АТФ (або ГТФ, УТФ). Дія цих ферментів спричинює утворення нових зв’язків. Систематичну назву складають за формою"Х:У лігаза", де Х і У позначають вихідні речовини. Як приклад можна назвати L-глутамат: аміаклігазу (рекомендована скорочена назва "глутамінсинтетаза"), за участю якої із глутамінової кислоти і аміаку в присутності АТФ синтезується глутамін. Іншу назву – синтетази ці ферменти отримали, оскільки вони є каталізаторами біосинтетичних процесів. Прикладом можуть бути: аміноацил-тРНК- синтетаза (каталізує приєднання амінокислоти до молекули тРНК у процесі біосинтезу білків) та ацетил-КоА-синтетаза (каталізує конденсацію ацетатної кислоти і КоА), карбоксилази (каталізують зв’язування СО₂ з кетокислотами). Клас лігаз нараховує приблизно 80 ферментів.

1.2.3. Шифр ферментів. Оскільки назва класу вказує на тип хімічної реакції, яку каталізує фермент, то, відповідно, існує шість основних типів ферментативних реакцій. Класи діляться на підкласи, а ці, в свою чергу, на підпідкласи. Кількість підкласів у кожному класі, як і кількість підпідкласів у підкласі, змінюється. Підклас вказує на природу хімічної групи субстрату, що підлягає дії ферменту. Підпідклас ще більше конкретизує дію фермента, уточнює природу зв’язку в субстраті або природу акцептора, що бере участь у реакції. На цій основі складена кодова нумерація (шифри) ферментів та їх систематичні назви.

Шифр ферменту складається з чотирьох розділених крапками чисел: перше число означає клас ферменту, друге і третє числа - підклас та підпідклас відповідно, а четверте число - порядковий номер фермента в його підпідкласі. Спочатку шифру будь-якого ферменту ставиться дві букви - КФ, що означає "класифікація ферментів". Для прикладу розглянемо ліпазу, яка каталізує розщеплення триацилгліцеринів на гліцерин і жирні кислоти. Цей фермент належить до третього класу (гідролаз), першого підкласу ферментів, які діють на складноефірні зв'язки, до першого підпідкласу - каталізаторів гідролітичного розщеплення ефіру карбонових кислот і спиртів. Порядковий номер цього ферменту в підпідкласі - 3. Його шифр – КФ 3.1.1.3.

Лактатдегідрогеназа має шифр КФ 1.1.1.27, тобто належить до першого класу оксидоредуктаз, до першого підкласу (дегідрує СН-ОН-групи) і першого підпідкласу (акцептором водню служить HAД⁺), а її порядковий номер у підпідкласі 27.

Читайте також:

<== попередня сторінка	\|	наступна сторінка ==>
Структура та властивості ферментів	\|	Механізм дії ферментів

Не знайшли потрібну інформацію? Скористайтесь пошуком google:

Генерація сторінки за: 0.005 сек.