Хімічний склад м’язової тканини.

М’язова тканина містить:72-80% води,16.5-20.9% білків, 1.0-1.7% екстактивних (безазотистих) речовин, 2.0-3.0% ліпідів, 1.0-1.5%

мінеральних сполук.

Білки міофібрил.

Основний білок – міозин (до 50%). Товсті нитки, добре зв’язує кальцій. Взаємодіє з АТФ в присутності іонів магнію. Молекулярна вага близько 0.5 млн. Містить близько 5 тис. залишків амінокислот, всі незамінні. Міозин - кислий білок (містить до 30% дикарбонових амінокислот), тому добре зв’язує кальцій. В міозині багато залишків цистеїну, SH-групи якого обумовлюють АТФ-азну активність. Для міозину характерне співвідношення: гістидин : лізин : аргінін = 2:7:12. Складається з 4-х поліпептидів (рис.2) : два довгих і два коротких у вигляді голівки.

Актин – до 15%. Має дві форми – глобулярний і фібрилярний.

Глобулярний - Г-актин, складається з 376 залишків амінокислот, М=4.5 тис. Багато проліну, який обумовлює деспіралізацію поліпептиду. Фібрилярний – Ф-актин. Утворюється з молекул Г-актину:

2Г-актин ^KCl,MgCl Ф-актин (мономер) ^{полімеризація} Ф-актин (полімер)

М=45 тис. М=90 тис.

Ф-актин(полімер) має вигляд спіралі, яка складається з двох поліпептидів, що містять близько 300 намистинок Г-актину (рис.2).

Актоміозин – комплекс міозину та Ф-актину, утворюється в результаті взаємодії цих білків при роботі (скороченні) м’язів.

Механізм скорочення м’язів : під впливом нервового імпульсу міозин взаємодіє з АТФ, утворюється комплекс міозин-АТФ (в присутності іонів кальцію), потім цей комплекс взаємодіє з Ф-актином, утворюється комплекс актоміозин-АТФ, який скорочується (проводить роботу), після чого розпадається на актин, міозин, АДФ. Остання регенерується в результаті окисно-відновних процесів (дихання), гліколізу, креатинофосфату. Г-актин теж здатний взаємодіяти з міозином, але цей комплекс не здатний до скорочення.

Тропоміозин – білок, що виконує функцію провідника кальцію.

Білки саркоплазми.

Міоглобін – близько 1% білків м’язів. Складається з простого білка глобіну та небілкової частини – залізопорфірину (подібний до будови гемоглобіну і цитохромів). Білок лужний, порфіринова частина – кисла. Добре зв’язується з киснем, є резервом кисню, передає кисень гемоглобіну в разі необхідності (недостатньої роботи гемоглобіну ). В залежності від ступеню окислення має різні форми: оксиміоглобін (окислений) та метміоглобін (переокислений). Забарвлення міоглобіну – яскраво червоне (пурпурне). При окисленні темніє : оксиміоглобін –червоний, метміоглобін – коричневий (темночервоний). Ступінь окислення залежить від часу зберігання м’яса, за цією ознакою судять про свіжість м’яса. Міоглобін добре зв’язується з окислами азоту, утворюючи нітрозоміоглобін. Він не змінює яскравого забарвлення м’яса. Це використовується для зберігання забарвлення м’яса, однак використання нітратів та нітритів має і негативне значення.

Міогени (А, В та інші) – близько 10%. Міоген А має ферментативні (гліколітичні) властивості. Мало вивчені білки. Глобулін Х – близько 20%, міоальбумін – 1-2%.

Екстрактивні речовини м’язів.

Це речовини, які екстрагуються з м’язової тканини водою. Всі вони біологічно активні, виконують регуляторні та інші функції в організмі. В технології вони обумовлюють якість м’яса.

Основні представники.

Карнозин-аланілгістидин: стимулює виділення соку підшлункової залози.

Ансерин – метилкарнозин, виконує ті ж функції.

Креатин – метилгуанозиноцтова кислота:

Креатинфосфат – Кр~P, є резервом фосфатної групи, яка в разі необхідності передається на АДФ в організмі.

Холін –є донатором метильних груп.

Серед екстрактивних речовин міститься також глютатіон, нуклеотиди – АТФ, ГТФ та інші, які також обумовлюють якість м’яса.

Сполучна тканина.

Існує власне сполучна тканина – аморфна міжклітинна рідка речовина, в якій розміщенні формені елементи – колагенові та еластинові волокна. Форми колагену залежать від вмісту кальцію. Із збільшенням концентрації кальцію овоїутворюються : хрящ – сухожилля – кістка. Всього сполучної тканини в організмі близько 50%. Основний білок – колаген (до 30%), а також еластин, ретикулін.

Колаген (від слова –клей) при нагріванні перетворюється в клей. Неповноцінний білок, містить всього 18 залишків амінокислот; залишки двох амінокислот – цистеїну та триптофану в колагені не зустрічається. Мало тирозину і метионіну. Переважають залишки проліну і оксипроліну, вони обумовлюють деспіралізацію колагену. Багато диаміно- та дикарбонових кислот. Колаген побудований із трьох поліпептидів (рис.3), які утворюють потрійну нерегулярну спіраль. Нерозчинний у воді. При нагріванні руйнуються карбоксильні групи, утворюється желатин. Нерозчинність та інші особливості структури колагену обумовлює водневий зв’язок між пептидною групою та воднем оксипроліну. Оксипролін утворюється у присутності вітаміну С. Цей вітамін легко руйнується під впливом радіонуклідів. Ось чому радіація порушує структуру сполучної тканини, викликає захворювання всіх суглобів і органів, які містять сполучну тканину (цинга). Колаген погано перетравлюється пепсином і не перетравлюється трипсином. Однак желатин гідролізується трипсином. На колаген діє фермент колагеназа.

Еластинові волокна відрізняються від колагенових (рис.4), а по хімічному складу вони близькі. Еластин та ретикулін мало вивчені.

Кісткова тканина – містить близько 20% колагену і різноманітні солі кальцію. Кісткову тканину використовують для приготування холодців, клею, желатину, кісткової муки.

Жирова тканина – різновидність сполучної тканини. Краплі жиру оточують колагенові та еластинові волокна. Наявність жирової тканини обумовлює якість м’яса.

Покривна тканина. Основний білок – кератин. Це повноцінний

білок, однак його міцність перешкоджає використанню кератину. Міцність обумовлена великою кількістю дисульфідних зв’язків, тобто великим вмістом цистеїну. Його руйнує тільки фермент кератиназа, який виробляється деякими мікроорганізмами та комахами (міллю). Молекула кератину складається з 11 протофібрил, кожна з яких в свою чергу складається з трьох закручених в спіраль поліпептидів. Молекула кератину називається мікрофібрилою (рис.5).

Харчова цінність м’яса.

Харчова цінність м’яса залежить від вмісту вологи, білка, жиру, незамінних амінокислот, вітамінів, мінеральних речовин. Важливіша складова частина м’яса – м’язова тканина. Про її харчову цінність судять по співвідношенню амінокислот триптофан : оксипролін. Триптофан – показник (індекс) повноцінності, оксипролін – показник неповноцінності, тобто показник вмісту неповноцінного білка колагену (сполучної тканини). Другим показником якості м’яса є співвідношення : вода : білок; жир : білок; вода : жир. До показників якості відносяться також : колір, смак, консистенція, запах. Смак та аромат м’яса залежать від вмісту екстрактивних речовин, летких компонентів (жирних кислот, альдегідів, тіосполук, меркантатів та інше).

Приклади білкових показників м’яса різного походження (триптофан: оксипролін) : яловичина – 4.7, баранина – 4.0, свинина – 5.5. Забарвлення залежить від стану міоглобіну. При термообробці на забарвлення впливають продукти сахароамінної реакції – меланоїдини.

М’ясо відрізняється по вмісту вологи: найбільший вміст вологи в яловичині, баранині (до 68%), найменший - в гусятині та качатині (45%). По вмісту білка : яловичина, курятина – більше 18%, баранина – 16%, свинина, гусятина, качатина – до 15%. Вміст жиру : яловичина – 18%, баранина – близько 15%, курятина – до18%, свинина, гусятина, качатина – 33-39%. М’ясо ділять по категорії вгодованості (I, II, III категорії). Критерієм служить співвідношення вода : білок; вода : жир; білок : жир. Наприклад :

Категорії	Вода : білок	Вода : жир	Білок : жир
Яловичина
I	3,58	5,45	1,52
II	3,55	10,24	2,89
Курятина
I	3,4	3,36	0,98
II	3,31	7,83	2,36

Читайте також:

<== попередня сторінка	\|	наступна сторінка ==>
Біосинтез білка	\|	Харчова цінність субпродуктів.

Не знайшли потрібну інформацію? Скористайтесь пошуком google:

Генерація сторінки за: 0.005 сек.