СКОРОЧЕННЯ М'ЯЗОВОГО ВОЛОКНА

Рис. 3. Основна функціональна одиниця міофібрили — саркомір, котрий складається із певним чином розташованих актиновнх та міозннових філаментів

Рис.2. Будова міофібрил

Тонкіші філаменти, що відповідають за мязове скорочення утворені актином, грубіші — міозином. У кожній міофібрилі порядрозташовуються близько 3000 актинових та 1500 міозинових філаментів. Смуги, характерні для м'язових волокон, є результатом розташування цих філаментів, що ілюструє рис. 3. Світлий І-диск вказує на ділянку саркоміра з тонкими актиновими філаментами. Темний А-диск являє собою ділянку, що складається як з грубих міозинових, так і з тонких актинових філаментів. Н-зона — центральна частина А-диска, що є видимою тільки тоді, коли саркомір перебуває у спокої. Вона складається виключно з грубих філаментів. Світліше забарвлення Н-зони порівняно з сусіднім А-диском обумовлене відсутністю у ній актинових філаментів. Н-зону можна побачити тільки коли саркомір розслаблений, оскільки він вкорочується при скороченні й актинові філаменти «втягуються» у цю зону, роблячи її забарвлення таким, як і решта частин А-диска.

Міозинові філаменти. Хоча і було відмічено, що у кожній міофібрилі міститься близько 3000 актинових та 1500 міозинових філаментів, ці цифри є не зовсім точними. Близько 2/3 білків скелетного м'яза становить міозин. Згадуючи, що міозинові філаменти грубі. Кожний міозиновий філамент утворений приблизно 200 молекулами міозину, розташованими поряд кінцями один до одного.

Кожна молекула міозину складається з двох сплетених протеїнових пучків. Один кінець кожного пучка утворює, глобулярну голівку, так звану міозинову голівку. Кожний філамент має кілька таких голівок, котрі випинаються вперед і утворюють поперечні містки, що взаємодіють під час м'язового скорочення зі спеціальними активними ділянками на актинових філаментах.

Актинові філаменти. Один кінець кожного актинового філамента входить до Z-лінії, другий протягується до центра саркомера, проходячи між міозиновими філаментами. Кожний актиновий філамент має активну ділянку, до котрої може «прив'язатися» міозинова голівка.

Кожний тонкий, або актиновий, філамент складається з трьох різних протеїнових молекул: актину, тропоміозину та тропоніну.

Актин утворює основу філамента. Окремі актинові молекули є глобулярними і, з'єднуючись разом, утворюють нитки актинових молекул. Дві нитки обвиті одна навколо другої у вигляді спіралі подібні до двох низок перлин, скручених разом. Тропоміозин — це білок, що має форму трубки; він обвиває актинові нитки, заповнюючи заглиблення між ними. Тропонін є складнішим білком, котрий через рівні проміжки прикріплений до ниток актину та до тропоміозину. Складна діяльність тропоміозину та іонів кальцію спрямована на збереження стану розслаблення або розвиток скорочення міофібрили, про які йтиметься далі.

Кожне м'язове волокно іннервується окремим руховим нервом, що закінчується у середній частині волокна. Окремий руховий нерв та усі волокна, котрі він іннервує, мають збірну назву — рухова одиниця. Синапс між руховим нервом та м'язовим волокном називається нервово-м'язовим синапсом. Саме у ньому здійснюється зв'язок між нервовою та м'язовою системами.

Руховий імпульс. Явища, що спричиняють скорочення м'язового волокна, є дуже складними. Процес, показаний на рис. 4, починається внаслідок збудження рухового нерва. Нервовий імпульс надходить до нервових закінчень аксонів, котрі знаходяться поблизу сарколеми. При надходженні імпульсу ці нервові закінчення виділяють нейромедіатор - ацетилхолін (Ацх), котрий прив'язується до рецепторів сарколеми (рис. 4, а). При достатній його кількості на рецепторах електричний заряд передається по усій довжині волокна. Цей процес називається розвитком потенціалу дії. Розвиток потенціалу дії у м'язовій клітині має відбутися раніше, ніж вона зможе скоритися.

Роль кальцію. Окрім деполяризації мембрани волокна, електричний імпульс проходить через усю сітку трубочок волокна (Т-трубочки та саркоплазматичний рети-кулум) у внутрішню частину клітини. Надходження електричного імпульсу призводить до виділення значної кількості іонів кальцію з саркоплазматичного ретикулума у саркоплазму (рис. 4, б).

Вважають, що у стані спокою молекули тропоміозину знаходяться над активними ділянками актинових філаментів, запобігаючи «прив'язування» міозинових голівок. Після вивільнення іонів кальцію з саркоплазматичного ретикулума вони зв'язуються з тропоніном на актинових філаментах. Вважають, що тропонін, котрий має виражену спорідненість з іонами кальцію, потім починає процес скорочення, «піднімаючи» молекули тропоміозину з активних ділянок актинових філаментів (рис. 4, в). Оскільки тропоміозин звичайно «приховує» активні ділянки, він блокує взаємодію поперечних містків міозину з актиновим філаментом. Але як тільки тропонін та кальцій «піднімають» тропоміозин з активних ділянок, голівки міозину починають прикріплюватися до активних ділянок актинових філаментів.

Теорія ковзання філаментів. Як скорочуються м'язові волокна? Це явище пояснює так звана теорія ковзання філаментів. Коли поперечний місток міозину прикріплюється до актинового філамента, то обидва філаменти ковзають відносно один одного. Вважають, що міозинові голівки та поперечні містки у момент прикріплення до актинових ділянок піддаються структурним змінам. Між гілкою поперечного містка та міозиновою голівкою виникає значна міжмолекулярна взаємодія, у результаті котрої голівка нахиляється до гілки і тягне актиновий та міозиновнй філаменти у протилежні боки. Цей нахил голівки називають енергетичним, або силовим, ударом.

Одразу ж після нахилу міозинова голівка відривається від активної ділянки, повертається у вихідне положення та прикріплюється до нової активної ділянки далі впродовж актинового філамента. Повторювані прикріплення та відкріплення (розриви) змушують філаменти ковзати відносно один одного, що послугувало основою появи теорії ковзання.

Процес триває до тих пір, поки закінчення міозинових філаментів не досягнуть 2-ліній. Під час ковзання (скорочення) актинові філаменти ще більше зближуються, виходять у Н-зону і насамкінець перекривають її. Коли це відбувається, тоді Н-зона стає невидимою.

Рис. 4. Послідовність дій, що сприяють здійсненню м'язового скорочення: а — мотонейрон виділяє ацетилхолін, котрий приєднується до рецепторів, що знаходяться на сарколемі; якщо приєднується достатня кількість ацетилхоліну, то у м'язовому волокні утворюється потенціал дії; б — потенціал дії «включає» виділення Са²⁺ з СР у саркоплазму; в — Са²⁺ приєднується до тропоніну на актиновому філаменті і тропонін «відтягує» тропоміозин від активних ділянок, дозволяючи міозиновим голівкам прикріпитися до актинового філамента

Енергетика м'язового скорочення. М'язове скорочення є активним процесом, для котрого потрібна енергія. Окрім зв'язуючої ділянки для актину міозинова голівка містить таку саму ділянку для аденозинтрифосфата (АТФ). Щоб виникло м'язове скорочення, молекула міозину мас з'єднатися з АТФ, оскільки останній забезпечує необхідну енергію.

Фермент АТФаза, розташований на голівці міозину, розщеплює АТФ, утворюючи аденозиндифосфат (АДФ), неорганічний фосфор (Р) та енергію. Вивільнювана внаслідок розщеплення АТФ енергія використовується для прикріплення голівки міозину до актинового філамента. Таким чином, АТФ — це хімічне джерело енергії для м'язового скорочення.

Завершення м'язового скорочення. М'язове скорочення триває до тих пір, поки не вичерпаються запаси кальцію. Потім кальцій «перекачується» назад до СР, де знаходиться доти, доки новий нервовий імпульс не досягне мембрани м'язового волокна. Повернення кальцію до СР здійснює активна система «кальцієвого насоса». Це ще один процес, для здійснення котрого необхідна енергія, джерелом якої знову таки є АТФ. Таким чином, енергія необхідна і для фази скорочення, і для фази розслаблення.

<== попередня сторінка	\|	наступна сторінка ==>
МІОФІБРИЛА	\|	Характеристика ПС та ШС волокон.

Не знайшли потрібну інформацію? Скористайтесь пошуком google:

Генерація сторінки за: 0.005 сек.