Студопедия
Новини освіти і науки:
МАРК РЕГНЕРУС ДОСЛІДЖЕННЯ: Наскільки відрізняються діти, які виросли в одностатевих союзах


РЕЗОЛЮЦІЯ: Громадського обговорення навчальної програми статевого виховання


ЧОМУ ФОНД ОЛЕНИ ПІНЧУК І МОЗ УКРАЇНИ ПРОПАГУЮТЬ "СЕКСУАЛЬНІ УРОКИ"


ЕКЗИСТЕНЦІЙНО-ПСИХОЛОГІЧНІ ОСНОВИ ПОРУШЕННЯ СТАТЕВОЇ ІДЕНТИЧНОСТІ ПІДЛІТКІВ


Батьківський, громадянський рух в Україні закликає МОН зупинити тотальну сексуалізацію дітей і підлітків


Відкрите звернення Міністру освіти й науки України - Гриневич Лілії Михайлівні


Представництво українського жіноцтва в ООН: низький рівень культури спілкування в соціальних мережах


Гендерна антидискримінаційна експертиза може зробити нас моральними рабами


ЛІВИЙ МАРКСИЗМ У НОВИХ ПІДРУЧНИКАХ ДЛЯ ШКОЛЯРІВ


ВІДКРИТА ЗАЯВА на підтримку позиції Ганни Турчинової та права кожної людини на свободу думки, світогляду та вираження поглядів



Перетворення білків у технологічному потоці

Нативна тривимірна структура білків підтримується розмаїтістю усере-дині міжмолекулярних сил і поперечних зв'язків. Будь-яка зміна умов сере-довища в технологічних потоках виробництва харчових продуктів впливає на нековалентні зв'язки молекулярної структури і приводить до руйнування чет-вертинної, вторинної і третинної структури. Руйнування нативної структури, що супроводжується втратою біологічної активності (ферментативної,гормо-нальної) називають денатурацією. З фізичної точки зору денатурацію розг-лядають як разупорядкування конформації поліпептидного ланцюга без змі-ни первинної структури. Більшість білків денатуруються в присутності силь-них мінеральних кислот або основ, при нагріванні, охолодженні, обробці по-верхнево-активними речовинами , сечовиною, важкими металами (Ag, Pb,Hg) або органічними розчинниками (етанолом, метанолом, ацетоном). Денатуро-вані білки звичайно менш розчинні у воді, тому що їхні поліпептидні ланцю-ги настільки сильно переплетені між собою, що утрудняється доступ молекул розчинника до радикалів залишків амінокислот.

Більша частина білків денатурується при 60-80 °С, однак зустрічаються білки і термостабільні, наприклад, α-лактоглобулін молока і α-амілази і дея-ких бактерій. Підвищена стійкість білків до нагрівання часто обумовлює на-явність у їхньому складі великої кількості дисульфидних зв'язків. Однак сту-пінь денатуруючого впливу температури на білки залежить і від їхньої воло-гості, реакції і сольового складу середовища і присутності небілкових спо-лук. Наприклад, температура денатурації білків сої і соняшника істотно зни-жується в присутності кислот жирного ряду, у кислому і вологому середови-щі, але підвищується в присутності сахарози і крохмалю.

Фактори, що викликають денатурацію білків, мають особливо важливе значення для регулювання активності ферментів. При температурі від 40-60°С до 100 °C зі значною швидкістю протікає взаємодія білків із відновлю-ючими цукрами, що супроводжується утворенням карбонільних сполук і тем-нозабарвлених продуктів - меланоїдинів (реакція Майяра). Цукроамінні реак-ції є причиною не тільки потемніння харчових продуктів, але і зменшення в них сухої речовини і втрат незамінних амінокислот (лізину, трионіну). Мела-ноїдини знижують біологічну цінність виробів, тому що знижується засвою-ваність амінокислот через те, що цукроамінні комплекси не піддаються гідро- лізу ферментами травного тракту. До того ж, кількість незамінних амінокис- лот зменшується. Це зменшення відбувається не тільки за рахунок взаємодії їх із відновлюючими цукрами, але і за рахунок взаємодії між собою функціо-нальних груп—NH2 и —СООН самого білка.

Теплова денатурація білків є одним з основних фізико-хімічних проце-сів, що лежать в основі випічки хліба, печива, бісквітів, тістечок, сухарів, су-шіння макаронних виробів, одержання екструдованих і сухих сніданків, ва-ріння, смаження овочів, риби, м'яса, консервування, пастеризації і стериліза-ції молока. Даний вид перетворень відноситься до корисних, тому що він прискорює перетравлення білків у шлунково-кишковому тракті людини (по-легшуючи доступ до них протеолітичних ферментів) і спричиняє споживчі властивості харчових продуктів (текстуру, зовнішній вигляд, органолептичні властивості). У зв'язку з тим, що ступінь денатурації білків може бути різним (від незначної до повної зміни розташування пептидних ланцюгів з утворен-ням нових ковалентних -S-S-зв'язків), то і засвоюваність полімерів може не тільки поліпшуватися, але і погіршуватися.

Серед продуктів термічного розпаду білків зустрічаються сполуки, що

надають їм мутагенні властивості. Термічно індуковані мутагени утворюю- ться в процесі обсмажування в олії, випікання, копчення в димі і сушіння. Му тагени містяться в бульйонах, смаженій яловичині,свинині, домашній птиці, смажених яйцях, копченії - в’ялений рибі. Деякі з них викликають спадкові зміни в ДНК, і їхній вплив на здоров'я людини може бути від незначного до летального. Несприятливі погодні умови при дозріванні зерна, ураження його шкідниками і мікрофлорою, знижена або підвищена температура при зберіга-нні і переробці сировини і напівфабрикатів, механічні, фізичні і хімічні фак-тори (перемішування, гомогенізація, заміс, інфрачервоне опромінення, ульт-развук, дія солей, діоксиду вуглецю, газоподібних азоту і етилену і т.д.) під-силюють структурні перебудови білків, які можуть руйнувати природні біл-ково-ліпідні взаємодії. Ліпіди, що вивільняються, піддаючись окисному псуванню, здатні ініціювати утворення ковалентних між- і внутрішньомоле-кулярних зв'язків у білках і нових полімерах.

Всі реакції окиснювання пов'язані із втратою незамінних амінокислот. Окисне псування білків особливо небезпечне при переробці олійної і жиро-вої сировини. Гальмування реакцій можна досягати додаванням оксидантів, ферментних препаратів або підвищенням активності власних ферментів сиро-вини з метою введення ліпідів із взаємодії з білками. Поряд з окисними про-цесами в інтенсивних технологічних процесах при механічних або фізичних впливах на білкові речовини сировини (заміс, гомогенізація, ультразвук і т.д.)

протікають і інші перетворення, наприклад, на початкових стадіях замісу тісту і при здрібнюванні насіння і зерна відбувається теплова агрегація білків, при посиленій механічній обробці тіста можливе руйнування білка з розривом не тільки дисульфідних, але і пептидних зв'язків.Зміни білків, які спостерігають- ся при тепловій кулінарній обробці впливають на вихід, структурно-механічні, органолептичні і інші показники продукції.

 




Переглядів: 806

<== попередня сторінка | наступна сторінка ==>
Характеристика процесів, що відбуваються при механічній і | Зміна жирів при термообробці

Не знайшли потрібну інформацію? Скористайтесь пошуком google:

  

© studopedia.com.ua При використанні або копіюванні матеріалів пряме посилання на сайт обов'язкове.


Генерація сторінки за: 0.015 сек.