Кофактори та коферменти

Хімічна структура ферментів. Коферменти

За хімічною структурою ферменти є простими білками або складними білками (тобто такими, що містять у собі небілкову частину).

Білкова частина складного білка-ферменту має назву апофермент (апоензим), небілкова - кофермент (коензим). Повна назва складного ферменту -холофермент: апофермент + кофермент =холофермент

Олігомерні білки-ферменти

Багато ферментних білків складаються з декількох субодиниць (протомерів), що являють собою різні поліпептидні ланцюги, сполучені нековалентними зв'язками -олігомерні ферменти.

Найбільш розповсюджені олігомерні ферменти, що містять у собі два (С2), чотири (С4) або шість (С6) протомерів. Окрім ферментів, що складаються з однакових за хімічною природою протомерів, існують ферменти, до складу яких входять різні за будовою та біохімічними функціями субодиниці. Наприклад, фермент аспартат-карбамоїлтрансфераза складається з шести каталітичних та шести регуляторних субодиниць (С6R6). Приклади деяких білків-ферментів, що мають олігомерний склад.

Багато ферментів потребують для реалізації своєї каталітичної активності наявності певних низькомолекулярних небілкових сполук - кофакторів. Роль кофакторів можуть відігравати біоорганічні сполуки різної хімічної природи або іони металів (Мg2+, Са2+, Fе3+- Fе2+, Си2+ -Си1+ та ін.).

Іони металів зв'язані з апоферментом або входять до складу небілкової простетичної групи - найчастіше порфіринового кільця гемінових ферментів (цитохромів, пероксидаз, каталази). Ферменти, які міцно зв'язані з іонами металів і не втрачають цього зв'язку за умов виділення та фракціонування ферменту, назваються метало ферментами.

У деяких випадках іони металів не входять до складу ферментів як інтегральні структурні компоненти, а виконують лише функцію їх активаторів.

Коферменти (коензими) - біоорганічні сполуки небілкової природи, що є необхідними для дії ферменту, тобто перетворення субстрату в каталітичному акті.

Коферменти можуть сполучатися з білковою частиною (апоферментом) нековалентними фізико-хімічними або ковалентними зв'язками (в останньому випадку вони є простетичними групами ферментного білка - флавінові коферменти, піридоксальфосфат, ліпоєва кислота тощо); інколи коферменти утворюють комплекси з апоферментом лише в ході каталітичного процесу (НАД, НАДФ).

Класифікація коферментів

За хімічною природою коферменти підрозділяють на:

- похідні вітамінів, зокрема: вітаміну В₁, - тіаміндифосфат; вітаміну В₂ - флавінмононуклеотид (ФМН); вітаміну В₆ - піридоксальфосфат, піридоксамінфосфат; пантотенової кислоти - коензим А; вітаміну В₁₂ - метилкобаламін, дезоксиадено-зилкобаламін; вітаміну Н (біотину) - карбоксибіотин; фолієвої кислоти - тетрагідрофолієва кислота;

- динуклеотиди (похідні нікотинаміду - НАД, НАДФ; похідна рибофлавіну - ФАД);

- нуклеотиди - похідні пуринів та піримідинів (АТФ, АДФ, ЦТФ, ЦДФ, УТФ, УДФ);

- комплекси порфіринів з іонами металів.

За типом реакції, яку вони каталізують, коферменти поділяють на:

1. Коферменти, що є переносниками атомів водню та електронів.

2. Коферменти, що є переносниками різних хімічних груп.

3. Коферменти синтезу, ізомеризації та розщеплення вуглець-вуглецевих зв'язків.

<== попередня сторінка	\|	наступна сторінка ==>
Матанализ	\|	Структура найбільш поширених коферментів

Не знайшли потрібну інформацію? Скористайтесь пошуком google:

Генерація сторінки за: 0.004 сек.