• Гідрологія і Гідрометрія
• Господарське право
• Економіка будівництва
• Економіка природокористування
• Економічна теорія
• Земельне право
• Історія України
• Кримінально виконавче право
• Медична радіологія
• Методи аналізу
• Міжнародне приватне право
• Міжнародний маркетинг
• Основи екології
• Предмет Політологія
• Соціальне страхування
• Технічні засоби організації дорожнього руху
• Товарознавство продовольчих товарів

Ацетати целюлози

[C₆H₇O₂(OH)₃]_n + 3n СН₃СООН → [C₆H₇O₂(OСОСН₃)₃]_n + 3n H₂O

триацетат целюлози

Ацетати целюлози – штучне волокно.

· Біологічна роль:

1 –стимулює моторику шлунку та кишечнику, виділення травних соків, створює відчуття ситості;

2 –виводить з кишково – шлункового тракту барвники, важкі метали

та радіоактивні елементи, що попадають туди з їжею;

3 –переварювання клітковини відбувається в товстому кишечнику під

дією ферменту целюлаза, але цей процес йде тільки на 10%, тому клітковина

приймає участь в утворенні калу.

Використання вуглеводів у медицині

· Глюкозає енергетичним „паливом” для організму. Це необхідний компонент крові, її вміст у крові людини становить 80 – 100 мг в 100 мл. Коли вміст глюкози у крові стає більше 180 мг, порушується вуглеводний обмін, виникає цукровий діабет.

У зв’язку з тим, що глюкоза легко і швидко засвоюється, її застосовують як засіб посиленого харчування, а також для виготовлення лікувальних препаратів і при консервуванні крові.

· Фруктоза –найкращий вид цукру для хворих атеросклерозом, при порушенні в організмі обміну жирів.

· Сахароза –використовується для виготовлення сиропів, мікстур для дітей.

· Лактоза –відрізняється від решти цукрів відсутністю гігроскопічності й тому використовується для приготування порошків. Входить до складу сумішей для дитячого дієтичного харчування.

· Сорбіт: –замінник цукру для хворих на цукровий діабет;

– стимулятор виділення жовчі при дуодентальному зондуванні.

· Глюконат кальцію – джерело кальцію в організмі. Також використовують як антиалергічний та кровоспинний засіб.

· Крохмаль– для виготовлення мазей, присипок.

· Колоксилін– для виготовлення рентгенівської плівки.

· Колодій– для закріплення пов’язок.

Аміни

· це похідні аміаку, в якому 1, 2 або 3 атома Н заміщені на радикали:

Ø первинні аміни R – NH₂

Ø вторинні аміни R – NH – R

Ø третинні аміни R – N – R

׀

R

Номенклатура амінів:

СН₃ – NH₂ метиламін СН₃ – СН₂ – СН – СН₃

С₂Н₅ – NH₂ етиламін ׀

С₃Н₇ – NH₂ пропіламін NH₂ 2 – амінобутан

СН₃ – NH – СН₃ диметиламін

СН₃ – NH – С₂Н₅ етилметиламін (радикали називають в алфавітному порядку)

Добування амінів: +HNO₃ +3H₂

· первинні аміни:СН₄ → СН₃ – NО₂ → СН₃ – NH₂

–H₂O –2H₂O

+Cl₂ +NH₃

СН₄ → СН₃ – Cl → СН₃ – NH₂

–HCl –HCl

· вторинні аміни:СН₃ – NH₂ + Cl – CH₃ → СН₃ – NH – СН₃ + HCl

· третинні аміни: СН₃ – NH – СН₃ + Cl – CH₃ → СН₃ – N – СН₃ + HCl

׀

СН₃

Порівняльна характеристика основності аміаку та амінів:

Аміак виявляє основні властивості за рахунок неподіленої пари електронів атома N:

Н Н

Н – N: + H⁺ → H – N H⁺

׀

H

Аміни виявляють більш сильні основні властивості під впливом радикалів:

Н Н СН₃

׀ ׀ ↓

СН₃ → N: СН₃ → N: СН₃ → N:

׀ ↑ ↑

H CH₃ CH₃

Ароматичні аміни виявляють більш слабкі основні властивості, тому що пара електронів взаємодіє з π – хмарою бензольного кільця:

Н

׀

– N:

׀

Н

Фізичні властивості:

Метил – та етиламіни – газоподібні, інші аміни та анілін – рідкі з характерним запахом аміаку. Вищі аміни – тверді.

Хімічні властивості ациклічних амінів:

· горіння:

4СН₃NH₂ + 9O₂ → 4CO₂ + 10H₂O + 2N₂

· взаємодія з водою:

СН₃NH₂ + НОН → [СН₃NH₃]OH гідроксид метиламонію

· взаємодія з неорганічними кислотами:

СН₃NH₂ + НCl → [СН₃NH₃]Cl хлорид метиламонію

· алкілування:

СН₃NH₂ + CH₃Cl → CH₃ – NH – CH₃ + HCl

· ацилювання:О О

СН₃NH₂ + СН₃ – С → СН₃ – С + Н₂О

ОН NH – СН₃ метиламід оцтової

кислоти

· взаємодія з HNO₂:

первинні аміниСН₃NH₂ + HNO₂ → CH₃OH + N₂ + H₂O

вторинні аміниR R

NH + HO – N = O → N – N = O + H₂O

R R

третинні аміни– не взаємодіють

Хімічні властивості аніліну:

· горіння:

4С₆Н₅NH₂ + 31O₂ → 24CO₂ + 14H₂O + 2N₂

· з водою не взаємодіє(більш слабкі основні властивості)

· взаємодія з неорганічними кислотами:

С₆Н₅NH₂ + НCl → [С₆Н₅NH₃]Cl хлорид феніламонію

· алкілування:

С₆Н₅NH₂ + CH₃Cl → C₆H₅ – NH – CH₃ + HCl

· ацилювання:О О

С₆Н₅NH₂ + СН₃ – С → СН₃ – С + Н₂О

ОН NH – С₆Н₅ ацетанілід

· взаємодія з HNO₂– утворюються діазосполуки:

+ –

NH₂ N ≡ N Cl

׀ ׀

+ NaNO₂ + 2HCl → + NaCl + 2H₂O

діазоній хлорид

Ця реакція лежить в основі нітритометрії – метод кількісного аналізу для визначення первинних ароматичних амінів.

· реакції бензольного кільця( аміногрупа – орієнтант І роду)

Ø галогенування:

NH₂ NH₂

׀ Br ׀ Br

+3Br₂ → + 3HBr

׀

Br

Реакція бромування лежить в основі кількісного визначення первинних

ароматичних амінів.

Ø нітрування:

NH₂ NH₂

׀ ׀

+HNO₃ → + H₂O

׀

NO₂

Ø сульфування:

NH₂ NH₂

׀ ׀

+H₂SO₄ → + H₂O

׀

SO₃H

сульфанілова кислота – є основою

сульфаніламідних препаратів

Добування аніліну:

NO₂ NH₂

· Реакція Зініна:׀׀

+ 3H₂ → + 2H₂O

· Амоноліз:Cl NH₂

׀׀

+ NH₃ → + HCl

Лікарські препарати – похідні ароматичних амінів

О

׀׀

NH – C – CH₃

׀

ацетанілід (антифебрин)– жарознижуючий засіб

О

׀׀

NH – C – CH₃

׀

парацетамол– жарознижуючий та знеболюючий засіб

׀

ОН

О

׀׀

NH – C – CH₃

׀

фенацетин – жарознижуючий та знеболюючий засіб

׀

О – С₂Н₅

Кількісне визначення – нітритометрія після гідролізу:

О

׀׀ + –

NH – C – CH₃ NH₂ N ≡ N Cl

׀׀׀

HCl + NaNO₂ + 2HCl

– CH₃COOH – NaCl

׀– 2H₂O

R

Сульфаніламідні препарати

Н₂N – – SO₂ – NH – R

R – НN – – SO₂ – NH – R

Мають бактеріостатичну дію. Фармакологічна активність сульфаніламідів пояснюється теорією конкурентного антагонізму. Мікроорганізмам для їх росту необхідна пара – амінобензойна кислота (ПАБК). Сульфаніламіди близькі за будовою до ПАБК:

О

Н₂N – – С

ОН

О

R – НN – – S – NH – R

О

Мікробні клітини використовують сульфаніламіди замість ПАБК, тим самим порушується хід обмінних процесів у мікроорганізмах.

· СтрептоцидН₂N – – SО₂ – NH₂

О

׀׀

· СульфацилН₂N – – SО₂ – NH – С – СН₃

NH

׀׀

· СульгинН₂N – – SО₂ – NH – С – СН₃

О

׀׀

· УросульфанН₂N – – SО₂ – NH – С – NН₂

N

· СульфазинН₂N – – SО₂ – NH –

N

СН₃

N

· СульфадимезинН₂N – – SО₂ – NH –

N

СН₃

Кількісне визначення:

· Нітритометрія

+ –

NH₂ N ≡ N Cl

׀ ׀

+ NaNO₂ + 2HCl → + NaCl + 2H₂O

׀ ׀

R R

· Броматометрія

KBrO₃ + 5KBr + 6HCl → 3Br₂ + 6KCl + 3H₂O

NH₂ NH₂

׀ Br ׀ Br

+2Br₂ → + 2HBr

׀ ׀

R R

Br₂ + 2KI → I₂ + 2KBr

I₂ + 2Na₂S₂O₃ → 2NaI + Na₂S₄O₆

Амінокислоти

· це органічні сполуки, що містять одночасно карбоксильну та аміногрупу.

СН₂ – СООН амінооцтова кислота

׀

NH₂ α β γ

CH₃ – CH₂ – CH – COOH CH₃ – CH – CH₂ – COOH CH₂ – CH₂ – CH₂ – COOH

׀ ׀ ׀

NH₂ NH₂ NH₂

α – аміномасляна β – аміномасляна γ – аміномасляна

Фізичні властивості:

Тверді речовини, добре розчинні у воді.

Хімічні властивості:

1 – реакції групи NH₂

CH₂ – COOH + HCl → CH₂ – COOH

׀ ׀

NH₂ NH₃Cl

2 – реакції групи СООН

CH₂ – COOH + NaOH → CH₂ – COONa + H₂O

׀ ׀

NH₂ NH₂

CH₂ – COOH + C₂H₅OH → CH₂ – COOC₂H₅ + H₂O

׀ ׀

NH₂ NH₂

3 – утворення пептичного зв’язку

CH₂ – COOH + CH₂ – COOH → СH₂ – – CH₂ – COOH + H₂O

׀ ׀ ׀

NH₂ NH₂ NH₂ пептидний зв’язок

Добування :

1 – гідроліз білків – утворюються α – амінокислоти;

2– синтез через галогенокислоти:

+Cl₂ +NH₃

СН₃ – СООН → СН₂ – СООН → СН₂ – СООН

–HCl׀ –HCl׀

Cl NH₂

Відношення амінокислот до нагрівання:

· α – амінокислоти – утворюються пептиди

tº

H₂N – CH – COOH + H₂N – CH – COOH → H₂N – СH – CO – NH – CH – COOH + H₂O

׀ ׀ ׀ ׀

CH₃ CH₃ CH₃ CH₃

· β – амінокислоти – утворюються ненасичені кислоти

tº

СН₃ – СН – СН₂ – СООН → СН₃ – СН = СН – СООН + NH₃

׀

NH₂

· γ – амінокислоти – утворюються лактами

О

СН₂ – С О

ОН tº СН₂ – С

→ ׀ NH + H₂O

NH₂ CH₂ – CH

CH₂ – CH CH₃

CH₃

α – Амінокислоти

До складу білків входять α – амінокислоти:

У складі природних білків містяться 20 різних α – амінокислот. 12 з них синтезуються в організмі. Це замінні амінокислоти. 8 амінокислот повинні поступати з їжею. Це незамінні амінокислоти: валін, лейцин, ізолейцин, лізин, фенілаланін, треонін, триптофан, метіонін.

Класифікація α – амінокислот:

· моноаміно – монокарбонові кислоти –містять одну аміно – та одну карбоксильну групи:

Ø нейтральні амінокислоти

NH₂ – CH₂ – COOH гліцин NH₂ – CH – COOH аланін

׀

СН₃

NH₂ – CH – COOH фенілаланін NH₂ – CH – COOH валін

׀ ׀

СН₂ СН – СН₃

׀ ׀

СН₃

NH₂ – CH – COOH лейцин NH₂ – CH – COOH ізолейцин

׀ ׀

СН₂ СН – СН₃

׀ ׀

СН – СН₃ СН₂

׀ ׀

СН₃ СН₃

NH₂ – CH – COOH метіонін

׀

СН₂

׀

СН₂ – S – CH₃

Ø полярні амінокислоти

NH₂ – CH – COOH серин NH₂ – CH – COOH цистеїн

׀ ׀

СН₂ СН₂

׀ ׀

ОН SH

NH₂ – CH – COOH треонін NH₂ – CH – COOH тирозин

׀ ׀

СН – СН₃ СН₂

׀ ׀

ОН

׀

ОН

· моноаміно – дикарбонові кислоти(полярні)

NH₂ – CH – COOH аспарагінова NH₂ – CH – COOH глютамінова

׀ ׀

СН₂ СН₂

׀ ׀

СООН СН₂

׀

СООН

· диаміно – монокарбонові(полярні)

NH₂ – CH – COOH аспарагін NH₂ – CH – COOH глютамін

׀ ׀

СН₂ СН₂

׀ ׀

СО – NH₂ СН₂

׀

СО – NH₂

NH₂ – CH – COOH лізин NH₂ – CH – COOH аргінін

׀ ׀

(СН₂)₄ (СН₂)₃

׀ ׀

NH₂ NH – C – NH₂

׀׀

NH

· гетероциклічні амінокислоти:

Ø неполярні

NH₂ – CH – COOH триптофан пролін

׀ СООН

СН₂ N

Н

N

H

Ø полярні NH₂ – CH – COOH гістидин

N׀

СН₂

N

H

Використання амінокислот у медицині

· γ – Аміномасляна кислота (ГАМК, аміналон) –для лікування нервово – психічних захворювань, при ослабленні пам’яті, порушенні мозкового кровообігу:

NH₂ – CH₂ – CH₂ – CH₂ – COOH

· ε – Амінокапронова кислота –кровоспинний засіб:

NH₂ – CH₂ – CH₂ – CH₂ – СН₂ – СН₂ – COOH

· Глютамінова кислота –для лікування психічних захворювань:

НООС – СН₂ – СН₂ – СН – СООН

׀

NH₂

· S – вмісні амінокислоти– для профілактики та лікування променевої хвороби:

HS – CH₂ – CH – COOH CH₃ – S – CH₂ – CH₂ – CH – COOH

׀ ׀

NH₂ NH₂

цистеїн метіонін

Похідні ароматичних амінокислот

пара – амінобензойна кислота

NH₂ NH₂

׀ ׀

׀ ׀ C₂H₅

COO – C₂H₅ COO – CH₂ – CH₂ – N

C₂H₅

анестезин новокаїн

Мають анестезуючу дію.

Білки

· це природні біополімери, що складаються з α – амінокислот.

Будова білків:

· Первинна структура –це певна послідовність амінокислот, зв’язаних

пептидними зв’язками. Первинна будова руйнується

тільки в результаті гідролізу білків.

· Вторинна структура –це спіральна форма поліпептидних ланцюгів,

що утворюється в результаті дії міжмолекулярних

водневих зв’язків.

· Третинна структура –це скручування спіралі в клубок, що утворюється за рахунок водневих зв’язків, дисульфідних містків (між радикалами цистеїну) та гідрофобної взаємодії (між неполярними радикалами амінокислот – валіну, лейцину, ізолейцину, фенілаланіну, триптофану).

· Четвертинна структура –це біологічні комплекси декількох асоційованих

білків (наприклад, молекула гемоглобіну складається з

4 субодиниць, кожна з яких має три попередні

структури).

Властивості білків:

· Форма молекули: –глобулярна (білки крові);

– фібрилярна(білки м’язів, волосся, кісток тощо).

· Заряд молекули –залежить від співвідношення позитивно та негативно заряджених полярних амінокислот та від середовища, в якому знаходиться білок:

+OH^– OH^–

R R R → R

+H⁺ → H⁺

позитивний заряд негативний заряд

Ізоелектрична точка (рІ) – це таке значення рН розчину, при якому білок втрачає свій заряд.

· Розчинність –визначається наявністю двох факторів: водної оболонки та заряду молекули.

· Оборотне осадження –це втрата розчинності:

– висолювання – руйнування водневої оболонки під дією концентрованих розчинів солей лужних металів та амонію;

– зміна рН розчину до рІ – втрата заряду білкової молекули.

Після усунення факторів, що призвели до осадження білка, він знов стає розчинним.

· Необоротне осадження (денатурація) –руйнування у білків вторинної, третинної та четвертинної структури під дією нагрівання, радіації, сильних кислот і лугів, солей важких металів.

· Гідроліз – розклад білків до амінокислот. Відбувається в організмі під дією ферментів – протеаз: пепсин, трипсин, хімотрипсин.

· Кольорові реакції:

Ø біуретова реакція – якісна реакція на пептидні зв’язки. Під дією лугу та кількох крапель розчину CuSO₄ утворюється характерне фіолетове забарвлення;

Ø ксантопротеїнова реакція– якісна реакція на ароматичні амінокислоти. При дії на білок концентрованої нітратної кислоти виникає жовте забарвлення, яке при додаванні лугу змінюється на оранжеве.

Біологічна роль білків:

· Структурна функція – білки є будівельним матеріалом клітини.

· Транспортна функція– гемоглобін переносить кисень та вуглекислий газ, ліпопротеїди – жири, трансферази – залізо тощо.

· Енергетична функція– при розкладі білків виділяється енергія, але організм використовує білки як джерело енергії тільки при недостачі жирів та вуглеводів.

· Захисна функція– на дію хвороботворних мікроорганізмів організм відповідає утворенням антитіл, які за своєю природою є білками.

· Каталітична функція– всі реакції в організмі відбуваються за участю ферментів.

· Регуляторна функція– деякі гормони є білками (інсулін, гормони гіпофізу).

Використання білкових речовин у медицині:

· Інсулін– знижує рівень глюкози, використовується при цукровому діабеті.

· Окситоцин –викликає скорочення гладкої мускулатури, особливо мускулатури матки. Використовується в акушерстві та гінекології.

· Антибіотики граміцидин, поліміксин –мають здатність убивати або вибірково пригнічувати ріст збудників захворювань.

Аміди кислот

· це похідні карбонових кислот після заміщення групи ОН на аміногрупу NH₂:

Добування:

О O

· з карбонових кислотR – C+NH₃ →R – C+ H₂O

OH NH₂

· з галогенангідридів кислотО O

R – C+NH₃ →R – C+ HCl

Cl NH₂

· зі складних ефірівО O

R – C+NH₃ →R – C+ СН₃ОН

ОСН₃ NH₂

Фізичні властивості:

Формамід – рідина, інші аміди – тверді речовини.

Хімічні властивості:

О O

· гідролізR – C+HOH →R – C+ NH₃

NH₂ OH

В амінах та амінокислотах аміногрупа міцно зв’язана і не гідролізується.

О O

· кислотні властивості2R – C+HgO →R – CHg+ H₂O

(слабкі)NH₂ NH ₂

О O

· основні властивостіR – C+HCl →R – C

(слабкі)NH₂ NH₃Cl

Аміди вугільної кислоти

НО – С – ОН Н₂N – C – OH H₂N – C – NH₂

׀׀ ׀׀ ׀׀

O O O

вугільна кислота карбамінова кислота сечовина

(неповний амід) (повний амід)

· Карбамінова кислота –її складні ефіри називаються уретани:

Н₂N – C – O – С₂Н₅

׀׀

О уретан – снодійний засіб

Читайте також:

1. ЗАСТОСУВАННЯ КРОХМАЛЮ ТА ЦЕЛЮЛОЗИ

Переглядів: 2322