Новини освіти і науки:

G+

Тлумачний словник
Авто
Автоматизація
Архітектура
Астрономія
Аудит
Біологія
Будівництво
Бухгалтерія
Винахідництво
Виробництво
Військова справа
Генетика
Географія
Геологія
Господарство
Держава
Дім
Екологія
Економетрика
Економіка
Електроніка
Журналістика та ЗМІ
Зв'язок
Іноземні мови
Інформатика
Історія
Комп'ютери
Креслення
Кулінарія
Культура
Лексикологія
Література
Логіка
Маркетинг
Математика
Машинобудування
Медицина
Менеджмент
Метали і Зварювання
Механіка
Мистецтво
Музика
Населення
Освіта
Охорона безпеки життя
Охорона Праці
Педагогіка
Політика
Право
Програмування
Промисловість
Психологія
Радіо
Регилия
Соціологія
Спорт
Стандартизація
Технології
Торгівля
Туризм
Фізика
Фізіологія
Філософія
Фінанси
Хімія
Юриспунденкция

Ацетати целюлози

[C₆H₇O₂(OH)₃]_n + 3n СН₃СООН → [C₆H₇O₂(OСОСН₃)₃]_n + 3n H₂O

триацетат целюлози

Ацетати целюлози – штучне волокно.

· Біологічна роль:

1 –стимулює моторику шлунку та кишечнику, виділення травних соків, створює відчуття ситості;

2 –виводить з кишково – шлункового тракту барвники, важкі метали

та радіоактивні елементи, що попадають туди з їжею;

3 –переварювання клітковини відбувається в товстому кишечнику під

дією ферменту целюлаза, але цей процес йде тільки на 10%, тому клітковина

приймає участь в утворенні калу.

Використання вуглеводів у медицині

· Глюкозає енергетичним „паливом” для організму. Це необхідний компонент крові, її вміст у крові людини становить 80 – 100 мг в 100 мл. Коли вміст глюкози у крові стає більше 180 мг, порушується вуглеводний обмін, виникає цукровий діабет.

У зв’язку з тим, що глюкоза легко і швидко засвоюється, її застосовують як засіб посиленого харчування, а також для виготовлення лікувальних препаратів і при консервуванні крові.

· Фруктоза –найкращий вид цукру для хворих атеросклерозом, при порушенні в організмі обміну жирів.

· Сахароза –використовується для виготовлення сиропів, мікстур для дітей.

· Лактоза –відрізняється від решти цукрів відсутністю гігроскопічності й тому використовується для приготування порошків. Входить до складу сумішей для дитячого дієтичного харчування.

· Сорбіт: –замінник цукру для хворих на цукровий діабет;

– стимулятор виділення жовчі при дуодентальному зондуванні.

· Глюконат кальцію – джерело кальцію в організмі. Також використовують як антиалергічний та кровоспинний засіб.

· Крохмаль– для виготовлення мазей, присипок.

· Колоксилін– для виготовлення рентгенівської плівки.

· Колодій– для закріплення пов’язок.

Аміни

· це похідні аміаку, в якому 1, 2 або 3 атома Н заміщені на радикали:

Ø первинні аміни R – NH₂

Ø вторинні аміни R – NH – R

Ø третинні аміни R – N – R

Номенклатура амінів:

СН₃ – NH₂ метиламін СН₃ – СН₂ – СН – СН₃

С₂Н₅ – NH₂ етиламін ׀

С₃Н₇ – NH₂ пропіламін NH₂ 2 – амінобутан

СН₃ – NH – СН₃ диметиламін

СН₃ – NH – С₂Н₅ етилметиламін (радикали називають в алфавітному порядку)

Добування амінів: +HNO₃ +3H₂

· первинні аміни:СН₄ → СН₃ – NО₂ → СН₃ – NH₂

–H₂O –2H₂O

+Cl₂ +NH₃

СН₄ → СН₃ – Cl → СН₃ – NH₂

–HCl –HCl

· вторинні аміни:СН₃ – NH₂ + Cl – CH₃ → СН₃ – NH – СН₃ + HCl

· третинні аміни: СН₃ – NH – СН₃ + Cl – CH₃ → СН₃ – N – СН₃ + HCl

СН₃

Порівняльна характеристика основності аміаку та амінів:

Аміак виявляє основні властивості за рахунок неподіленої пари електронів атома N:

Н Н

׀ ׀

Н – N: + H⁺ → H – N H⁺

Аміни виявляють більш сильні основні властивості під впливом радикалів:

Н Н СН₃

׀ ׀ ↓

СН₃ → N: СН₃ → N: СН₃ → N:

׀ ↑ ↑

H CH₃CH₃

Ароматичні аміни виявляють більш слабкі основні властивості, тому що пара електронів взаємодіє з π – хмарою бензольного кільця:

– N:

Фізичні властивості:

Метил – та етиламіни – газоподібні, інші аміни та анілін – рідкі з характерним запахом аміаку. Вищі аміни – тверді.

Хімічні властивості ациклічних амінів:

· горіння:

4СН₃NH₂ + 9O₂ → 4CO₂ + 10H₂O + 2N₂

· взаємодія з водою:

СН₃NH₂ + НОН → [СН₃NH₃]OH гідроксид метиламонію

· взаємодія з неорганічними кислотами:

СН₃NH₂ + НCl → [СН₃NH₃]Cl хлорид метиламонію

· алкілування:

СН₃NH₂ + CH₃Cl → CH₃ – NH – CH₃ + HCl

· ацилювання:О О

СН₃NH₂ + СН₃ – С → СН₃ – С + Н₂О

ОН NH – СН₃ метиламід оцтової

кислоти

· взаємодія з HNO₂:

первинні аміниСН₃NH₂ + HNO₂ → CH₃OH + N₂ + H₂O

вторинні аміниR R

NH + HO – N = O → N – N = O + H₂O

R R

третинні аміни– не взаємодіють

Хімічні властивості аніліну:

· горіння:

4С₆Н₅NH₂ + 31O₂ → 24CO₂ + 14H₂O + 2N₂

· з водою не взаємодіє(більш слабкі основні властивості)

· взаємодія з неорганічними кислотами:

С₆Н₅NH₂ + НCl → [С₆Н₅NH₃]Cl хлорид феніламонію

· алкілування:

С₆Н₅NH₂ + CH₃Cl → C₆H₅ – NH – CH₃ + HCl

· ацилювання:О О

С₆Н₅NH₂ + СН₃ – С → СН₃ – С + Н₂О

ОН NH – С₆Н₅ ацетанілід

· взаємодія з HNO₂– утворюються діазосполуки:

+ –

NH₂ N ≡ N Cl

׀ ׀

+ NaNO₂ + 2HCl → + NaCl + 2H₂O

діазоній хлорид

Ця реакція лежить в основі нітритометрії – метод кількісного аналізу для визначення первинних ароматичних амінів.

· реакції бензольного кільця( аміногрупа – орієнтант І роду)

Ø галогенування:

NH₂ NH₂

׀ Br ׀ Br

+3Br₂ → + 3HBr

Реакція бромування лежить в основі кількісного визначення первинних

ароматичних амінів.

Ø нітрування:

NH₂ NH₂

׀ ׀

+HNO₃ → + H₂O

NO₂

Ø сульфування:

NH₂ NH₂

׀ ׀

+H₂SO₄ → + H₂O

SO₃H

сульфанілова кислота – є основою

сульфаніламідних препаратів

Добування аніліну:

NO₂ NH₂

· Реакція Зініна:׀׀

+ 3H₂ → + 2H₂O

· Амоноліз:Cl NH₂

׀׀

+ NH₃ → + HCl

Лікарські препарати – похідні ароматичних амінів

׀׀

NH – C – CH₃

ацетанілід (антифебрин)– жарознижуючий засіб

׀׀

NH – C – CH₃

парацетамол– жарознижуючий та знеболюючий засіб

ОН

׀׀

NH – C – CH₃

фенацетин – жарознижуючий та знеболюючий засіб

О – С₂Н₅

Кількісне визначення – нітритометрія після гідролізу:

׀׀ + –

NH – C – CH₃NH₂ N ≡ N Cl

׀׀׀

HCl + NaNO₂ + 2HCl

– CH₃COOH – NaCl

׀– 2H₂O

Сульфаніламідні препарати

Н₂N – – SO₂– NH – R

R – НN – – SO₂– NH – R

Мають бактеріостатичну дію. Фармакологічна активність сульфаніламідів пояснюється теорією конкурентного антагонізму. Мікроорганізмам для їх росту необхідна пара – амінобензойна кислота (ПАБК). Сульфаніламіди близькі за будовою до ПАБК:

Н₂N – – С

ОН

R – НN – – S – NH – R

Мікробні клітини використовують сульфаніламіди замість ПАБК, тим самим порушується хід обмінних процесів у мікроорганізмах.

· СтрептоцидН₂N – – SО₂ – NH₂

׀׀

· СульфацилН₂N – – SО₂ – NH – С – СН₃

׀׀

· СульгинН₂N – – SО₂ – NH – С – СН₃

׀׀

· УросульфанН₂N – – SО₂ – NH – С – NН₂

· СульфазинН₂N – – SО₂ – NH –

СН₃

· СульфадимезинН₂N – – SО₂ – NH –

СН₃

Кількісне визначення:

· Нітритометрія

+ –

NH₂ N ≡ N Cl

׀ ׀

+ NaNO₂ + 2HCl → + NaCl + 2H₂O

׀ ׀

R R

· Броматометрія

KBrO₃ + 5KBr + 6HCl → 3Br₂ + 6KCl + 3H₂O

NH₂ NH₂

׀ Br ׀ Br

+2Br₂ → + 2HBr

׀ ׀

R R

Br₂ + 2KI → I₂ + 2KBr

I₂ + 2Na₂S₂O₃ → 2NaI + Na₂S₄O₆

Амінокислоти

· це органічні сполуки, що містять одночасно карбоксильну та аміногрупу.

СН₂ – СООН амінооцтова кислота

NH₂ α β γ

CH₃ – CH₂ – CH – COOH CH₃ – CH – CH₂ – COOH CH₂ – CH₂ – CH₂ – COOH

׀ ׀ ׀

NH₂ NH₂ NH₂

α – аміномасляна β – аміномасляна γ – аміномасляна

Фізичні властивості:

Тверді речовини, добре розчинні у воді.

Хімічні властивості:

1 – реакції групи NH₂

CH₂ – COOH + HCl → CH₂ – COOH

׀ ׀

NH₂ NH₃Cl

2 – реакції групи СООН

CH₂ – COOH + NaOH → CH₂ – COONa + H₂O

׀ ׀

NH₂ NH₂

CH₂ – COOH + C₂H₅OH → CH₂ – COOC₂H₅ + H₂O

׀ ׀

NH₂ NH₂

3 – утворення пептичного зв’язку

CO – NH

CH₂ – COOH + CH₂ – COOH → СH₂ – – CH₂ – COOH + H₂O

׀ ׀ ׀

NH₂ NH₂ NH₂ пептидний зв’язок

Добування :

1 – гідроліз білків – утворюються α – амінокислоти;

2– синтез через галогенокислоти:

+Cl₂ +NH₃

СН₃ – СООН → СН₂ – СООН → СН₂ – СООН

–HCl׀ –HCl׀

Cl NH₂

Відношення амінокислот до нагрівання:

· α – амінокислоти – утворюються пептиди

tº

H₂N – CH – COOH + H₂N – CH – COOH → H₂N – СH – CO – NH – CH – COOH + H₂O

׀ ׀ ׀ ׀

CH₃ CH₃ CH₃ CH₃

· β – амінокислоти – утворюються ненасичені кислоти

tº

СН₃ – СН – СН₂ – СООН → СН₃ – СН = СН – СООН + NH₃

׀

NH₂

· γ – амінокислоти – утворюються лактами

О

СН₂ – С О

ОН tº СН₂ – С

→ ׀ NH + H₂O

NH₂ CH₂ – CH

CH₂ – CH CH₃

CH₃

α – Амінокислоти

До складу білків входять α – амінокислоти:

NH₂ – CH – COOH ׀ R

У складі природних білків містяться 20 різних α – амінокислот. 12 з них синтезуються в організмі. Це замінні амінокислоти. 8 амінокислот повинні поступати з їжею. Це незамінні амінокислоти: валін, лейцин, ізолейцин, лізин, фенілаланін, треонін, триптофан, метіонін.

Класифікація α – амінокислот:

· моноаміно – монокарбонові кислоти –містять одну аміно – та одну карбоксильну групи:

Ø нейтральні амінокислоти

NH₂ – CH₂ – COOH гліцин NH₂ – CH – COOH аланін

׀

СН₃

NH₂ – CH – COOH фенілаланін NH₂ – CH – COOH валін

׀ ׀

СН₂СН – СН₃

׀ ׀

СН₃

NH₂ – CH – COOH лейцин NH₂ – CH – COOH ізолейцин

׀ ׀

СН₂ СН – СН₃

׀ ׀

СН – СН₃ СН₂

׀ ׀

СН₃ СН₃

NH₂ – CH – COOH метіонін

׀

СН₂

׀

СН₂ – S – CH₃

Ø полярні амінокислоти

NH₂ – CH – COOH серин NH₂ – CH – COOH цистеїн

׀ ׀

СН₂ СН₂

׀ ׀

ОН SH

NH₂ – CH – COOH треонін NH₂ – CH – COOH тирозин

׀ ׀

СН – СН₃ СН₂

׀ ׀

ОН

׀

ОН

· моноаміно – дикарбонові кислоти(полярні)

NH₂ – CH – COOH аспарагінова NH₂ – CH – COOH глютамінова

׀ ׀

СН₂ СН₂

׀ ׀

СООН СН₂

׀

СООН

· диаміно – монокарбонові(полярні)

NH₂ – CH – COOH аспарагін NH₂ – CH – COOH глютамін

׀ ׀

СН₂ СН₂

׀ ׀

СО – NH₂ СН₂

׀

СО – NH₂

NH₂ – CH – COOH лізин NH₂ – CH – COOH аргінін

׀ ׀

(СН₂)₄ (СН₂)₃

׀ ׀

NH₂ NH – C – NH₂

׀׀

NH

· гетероциклічні амінокислоти:

Ø неполярні

NH₂ – CH – COOH триптофан пролін

׀ СООН

СН₂ N

Н

N

H

Ø полярні NH₂ – CH – COOH гістидин

N׀

СН₂

N

H

Використання амінокислот у медицині

· γ – Аміномасляна кислота (ГАМК, аміналон) –для лікування нервово – психічних захворювань, при ослабленні пам’яті, порушенні мозкового кровообігу:

NH₂ – CH₂ – CH₂ – CH₂ – COOH

· ε – Амінокапронова кислота –кровоспинний засіб:

NH₂ – CH₂ – CH₂ – CH₂ – СН₂ – СН₂ – COOH

· Глютамінова кислота –для лікування психічних захворювань:

НООС – СН₂ – СН₂ – СН – СООН

׀

NH₂

· S – вмісні амінокислоти– для профілактики та лікування променевої хвороби:

HS – CH₂ – CH – COOH CH₃ – S – CH₂ – CH₂ – CH – COOH

׀ ׀

NH₂ NH₂

цистеїн метіонін

Похідні ароматичних амінокислот

NH₂ ׀ ׀ COOH

пара – амінобензойна кислота

NH₂ NH₂

׀ ׀

׀ ׀ C₂H₅

COO – C₂H₅ COO – CH₂ – CH₂ – N

C₂H₅

анестезин новокаїн

Мають анестезуючу дію.

Білки

· це природні біополімери, що складаються з α – амінокислот.

Будова білків:

· Первинна структура –це певна послідовність амінокислот, зв’язаних

пептидними зв’язками. Первинна будова руйнується

тільки в результаті гідролізу білків.

· Вторинна структура –це спіральна форма поліпептидних ланцюгів,

що утворюється в результаті дії міжмолекулярних

водневих зв’язків.

· Третинна структура –це скручування спіралі в клубок, що утворюється за рахунок водневих зв’язків, дисульфідних містків (між радикалами цистеїну) та гідрофобної взаємодії (між неполярними радикалами амінокислот – валіну, лейцину, ізолейцину, фенілаланіну, триптофану).

· Четвертинна структура –це біологічні комплекси декількох асоційованих

білків (наприклад, молекула гемоглобіну складається з

4 субодиниць, кожна з яких має три попередні

структури).

Властивості білків:

· Форма молекули: –глобулярна (білки крові);

– фібрилярна(білки м’язів, волосся, кісток тощо).

· Заряд молекули –залежить від співвідношення позитивно та негативно заряджених полярних амінокислот та від середовища, в якому знаходиться білок:

+OH^–OH^–

R R R → R

+H⁺ → H⁺

позитивний заряд негативний заряд

Ізоелектрична точка (рІ) – це таке значення рН розчину, при якому білок втрачає свій заряд.

· Розчинність –визначається наявністю двох факторів: водної оболонки та заряду молекули.

· Оборотне осадження –це втрата розчинності:

– висолювання – руйнування водневої оболонки під дією концентрованих розчинів солей лужних металів та амонію;

– зміна рН розчину до рІ – втрата заряду білкової молекули.

Після усунення факторів, що призвели до осадження білка, він знов стає розчинним.

· Необоротне осадження (денатурація) –руйнування у білків вторинної, третинної та четвертинної структури під дією нагрівання, радіації, сильних кислот і лугів, солей важких металів.

· Гідроліз – розклад білків до амінокислот. Відбувається в організмі під дією ферментів – протеаз: пепсин, трипсин, хімотрипсин.

· Кольорові реакції:

Ø біуретова реакція – якісна реакція на пептидні зв’язки. Під дією лугу та кількох крапель розчину CuSO₄ утворюється характерне фіолетове забарвлення;

Ø ксантопротеїнова реакція– якісна реакція на ароматичні амінокислоти. При дії на білок концентрованої нітратної кислоти виникає жовте забарвлення, яке при додаванні лугу змінюється на оранжеве.

Біологічна роль білків:

· Структурна функція – білки є будівельним матеріалом клітини.

· Транспортна функція– гемоглобін переносить кисень та вуглекислий газ, ліпопротеїди – жири, трансферази – залізо тощо.

· Енергетична функція– при розкладі білків виділяється енергія, але організм використовує білки як джерело енергії тільки при недостачі жирів та вуглеводів.

· Захисна функція– на дію хвороботворних мікроорганізмів організм відповідає утворенням антитіл, які за своєю природою є білками.

· Каталітична функція– всі реакції в організмі відбуваються за участю ферментів.

· Регуляторна функція– деякі гормони є білками (інсулін, гормони гіпофізу).

Використання білкових речовин у медицині:

· Інсулін– знижує рівень глюкози, використовується при цукровому діабеті.

· Окситоцин –викликає скорочення гладкої мускулатури, особливо мускулатури матки. Використовується в акушерстві та гінекології.

· Антибіотики граміцидин, поліміксин –мають здатність убивати або вибірково пригнічувати ріст збудників захворювань.

Аміди кислот

· це похідні карбонових кислот після заміщення групи ОН на аміногрупу NH₂:

О R – C NH₂