Активний центр ферментів

Субстрат зв’язується не з усією молекулою, а з окремою її ділянкою, яка називається активним центром. Активний центр визначає специфічність і каталітичну активність ферменту.

У складних ферментах (протеїдах) активний центр утворений кофактором і залишками амінокислот; у простих ферментах (протеїнах) активний центр представлений певною комбінацією залишків амінокислот, які розміщені на відповідній ділянці молекули ферменту.

Механізм дії ферментів

Більшість дослідників вважають, що механізм дії ферментів у процесах каталізу тих чи інших реакцій пов’язаний з утворенням фермент-субстратних комплексів. За цих умов фермент змінює молекулу субстрату так, що енергія, яку необхідно прикласти для переведення її в активний стан, значно зменшується.

Під час каталітичного процесу утворення фермент-субстратного комплексу відбувається поетапно. На першому етапі ферментативного каталізу субстрат з’єднується з ферментом, на другому – відбуваються активація і видозмінення субстрату з утворенням одного або кількох активованих комплексів і на останньому (третьому) етапі – відділення продуктів реакції від ферменту. Схематично ці етапи можна показати так:

Е + S « ES ® ES* ® Е + Р,

де Е – фермент; S – субстрат; ЕS – первинний фермент-субстратний комплекс; ES* – активований комплекс; Р – продукт реакції.

Читайте також:

<== попередня сторінка	\|	наступна сторінка ==>
Складні ферменти	\|	Властивості ферментів

Не знайшли потрібну інформацію? Скористайтесь пошуком google:

Генерація сторінки за: 0.003 сек.