Поліпептиди і амінокислоти

Рис.6. Хімічна формула індикану

Методи визначення. В практичних лабораторіях частіше застосовують якісне виявлення індикану в сечі. Найпоширенішою є проба Обермейера, заснована на утворенні синє і червоне індиго. Серед інших досліджень застосовують проби тимолом. Проба Обермайера: індикан, перетворюють в індоксил, в результаті окислення якого утворюється синє індиго і червоне індиго. Якщо шар хлороформу забарвлюється в синій або червоний колір, проба позитивна. Норма. Індикан міститься в сечі в незначній кількості і не виявляється якісними пробами. За наявності солей йоду в сечі утворюється червоно-фіолетове забарвлення хлороформу, яке зникає після надбавки розчину тіосульфату натрію.

Клініко-діагностичне значення вмісту індикану в сироватці крові і сечі.Дослідження індикану виявляється вельми корисним у хворих з початковими стадіями розвитку ниркової недостатності, коли рівень залишкового азоту ще може бути і не збільшеним. Вважають, що індиканемія є більш чутливою реакцією з метою встановлення недостатності нирок, ніж азотемія, оскільки в певній стадії хвороби нирки перестають пропускати більш крупні молекули індикану і останній нагромаджується в крові; молекули ж сечовини, навпаки, в цій стадії хвороби легко проходять через нирки і в крові можуть не затримуватися. От чому дослідження індикану в крові має самостійне діагностичне значення і повинне проводитися паралельно з визначенням залишкового азоту при підозрі на недостатність функції нирок у хворих. Індиканемія спостерігається в більшості випадків гломерулонефриту. Вміст індикану зростає частіше за все при хронічних нефропатіях. При гострих нефропатіях, що супроводяться недостатністю нирок, кількість індикану в крові підвищується мало. Велика кількість індикану при низькому змісті залишкового азоту або сечовини указує на набагато велику недостатність нирок, ніж високий рівень сечовини або залишкового азоту при невеликій кількості індикану. В значній мірі виражена індиканемія при явищах абсолютної недостатності нирок, що ведуть до розвитку азотемії (уремії).

Збільшення концентрації індикану в сироватці крові може спостерігатися при завороті кишок, ущемленій грижі і різних інших видах кишкової непрохідності, коли створюються умови для активізації процесів гниття в кишечнику, а також при посиленому розкладанні білків в організмі (пухлини, абсцеси і інші захворювання).

До складу фракції ЗА входить невелика кількість пептидів. Частково вони поступають в кров з кишок, частково утворюються при розпаді тканин. Їх кількість збільшується при захворюваннях печінки (гострої жовтої атрофії, отруєнні фосфором, циррозах), розпаді злоякісних пухлин, травмах. Значна частина поліпептидів, що утворилися при розпаді тканин, поступає в мозок. Останнім часом вони визначаються сумарно під назвою "середні молекули" (СМ) і мають певне діагностичне значення при захворюванні нирок. Збільшення кількості СМ понад 350 од. свідчить про менш сприятливий прогноз і виявляють групу ризику серед нефрологічних хворих. Концентрація середніх молекул підвищується при нирковій комі, опіках, злоякісних новоутвореннях.

Амінокислотискладають значну частину азоту у фракції ЗА крові. У клітинах і тканинах живих організмів зустрічається близько 300 різних амінокислот, але тільки 20 з них служать ланками (мономерами), з яких побудовані пептиди й білки всіх організмів (тому їх називають білковими амінокислотами). Послідовність розташування цих амінокислот у білках закодована в послідовності нуклеотидів відповідних генів. Інші амінокислоти зустрічаються як у вигляді вільних молекул, так і у зв'язаному виді. Багато хто з амінокислот зустрічаються лише в певних організмах, а є й такі, які виявляються тільки в одному з безлічі описаних організмів.

Між кров'ю і тканинами постійно здійснюється інтенсивний обмін амінокислот: вільні амінокислоти, невикористані тканинами, поступають в кров і виводяться з організму частина амінокислот містяться в крові, - ендогенного походження. В крові знайдені всі природні амінокислоти, що використовуються для побудови білків, загальна їх кількість схильна добовим індивідуальним коливанням. В найбільшій кількості містить глутамін і глутаміновая кислота, значна кількість складає гліцин, метионін, серін, триптофан. Амінокислотний склад плазми крові відповідає вільним амінокислотам в тканинах виключаючи більш низький зміст глутамінової і аспаргінової кислоти. В крові знайдено також ряд природних амінокислот, невживаних для побудови білків (α-аміномасляна; аланін, гомосерин), але мають діагностичне значення. В плазмі крові міститься 50-80 мг/л азоту амінокислот, в еритроцитах –80-100 мг/л. екскреція амінокислот за добу складає 200-400 мг/л, тобто 2 % загального азоту сечі.

Склад амінокислот досліджують при гострих захворюваннях. Високий зміст амінокислот щомісячно при захворюванні щитовидної залози. Зміна в складі і кількості амінокислот знайдена при гіпертонічній хворобі, інфаркті міокарду, туберкульозі.

При виділенні амінокислот в сечу їх склад міняється. Не всі амінокислоти, що містяться у великій кількості в крові, визначаються в сечі. Переважно виділяється гліцин, гістидин, кліренс яких найбільш високий (7 мл/хв.). Якісні і кількісні відмінності в екскреції амінокислот обумовлені характером живлення, спадковими особливостями. Оскільки виділення амінокислот залежить від здатності реабсорбувати окремі амінокислоти нирками.

Історія відкриття амінокислот.Перша амінокислота - аспарагин- була відкрита в 1806, остання з амінокислот, виявлених у білках, - треоніин - була ідентифікована в 1938. Кожна амінокислота має тривіальне (традиційне) назву, іноді воно пов'язане із джерелом виділення. Наприклад, аспарагін уперше виявили в аспарагусі (спаржі), глутаміновую кислоту - у клейковині (від англ. gluten - глютен) пшениці, гліцин був названий так за його солодкий смак (від греч. glykys - солодкий).

Структура й властивості амінокислот.Загальну структурну формулу будь-якої амінокислоти можна представити в такий спосіб: карбоксильная група (- СООН) і аміногрупа (- NH2) пов'язані з тим самим α -атомом карбону (рахунок атомів ведеться від карбоксильної групи за допомогою букв грецького алфавіту - α, β і т.д.). Розрізняються ж амінокислоти структурою побічного ланцюга (радикал R), які мають різні розміри, форму, реакційну здатність, визначають розчинність амінокислот у водному середовищі і їхній електричний заряд. Наприклад, формулу амінокислоти гліцину NH2-CH2-СООН - вірніше було б записати як NH3+-CH2-COO-. Тільки в найбільш простий за структурою амінокислоті гліцині - у ролі радикала виступає атом водню. В інших амінокислотах всі чотири заступники при карбоні α-вуглецевому атомі різні (тобто α-вуглецевий атом карбону асиметричний). Тому ці амінокислоти мають оптичну активність (здатні обертати площину поляризованого світла) і можуть існувати у формі двох оптичних ізомерів - L (лівообертаючі) і D (правообертаючі).

Классификация амінокислот.Вхідні до складу білків амінокислоти класифікують залежно від особливостей їхніх побічних груп. Наприклад, виходячи з їхнього відношення до води при біологічних значеннях рН (біля рН 7,0), розрізняють неполярні, або гідрофобні, амінокислоти й полярні, або гідрофільні. Крім того, серед полярних амінокислот виділяють нейтральні (незаряджені); вони містять по однієї кислій (карбоксильна) і одній основній групі (аміногрупа). Якщо ж в амінокислоті присутні більше однієї з вищезгаданих груп, то їх називають, відповідно, кислими або основними.

Більшість мікроорганізмів і рослини створюють всі необхідні їм амінокислоти з більше простих молекул. На відміну від них тваринні організми не можуть синтезувати деякі з амінокислот, у яких вони бідують. Такі амінокислоти вони повинні одержувати в готовому виді, тобто з їжею. Тому, виходячи з харчової цінності, амінокислоти ділять на незамінні й замінні. До числа незамінних для людини амінокислот ставляться валін, треонін, триптофан, фенілаланін, метіонін, лізин, лейцин, ізолейцин, а для дітей незамінними є також гістидин і аргінін. Недолік кожної з незамінних амінокислот в організмі приводить до порушення обміну речовин, уповільненню росту й розвитку. В окремих білках зустрічаються рідкі (нестандартні) амінокислоти, які утворюються шляхом різних хімічних перетворень радикалів звичайних амінокислот у ході синтезу білка на рибосомах або після його закінчення (посттрансляційна модифікація білків).

Використання амінокислот.Амінокислоти знаходять широке застосування як харчові добавки. Наприклад, лізином, триптофаном, треоніном і метіоніном збагачують корма сільськогосподарських тварин, додавання натрієвої солі глутамінової кислоти (глутамата натрію) надає ряду продуктів м'ясний смак. У суміші або окремо амінокислоти застосовують у медицині, у тому числі при порушеннях обміну речовин і захворюваннях органів травлення, при деяких захворюваннях центральної нервової системи (α-аміномасляная й глутаміновая кислоти). Амінокислоти використаються при виготовленні лікарських препаратів, барвників, у парфумерній промисловості, у виробництві мийних засобів, синтетичних волокон і плівки й т.д. Для господарських і медичних потреб амінокислоти одержують за допомогою мікроорганізмів шляхом мікробіологічного синтезу (лізин, триптофан, треонін); їх виділяють також з гідролізатів природних білків (пролін, цистеїн, аргінін, гістидин). Але найбільш перспективні змішані способи одержання, що сполучають методи хімічного синтезу й використання ферментів.

Читайте також:

<== попередня сторінка	\|	наступна сторінка ==>
Характеристика індикану, як небілкової азотистої речовини	\|	Загальна характеристика методів дослідження білків.

Не знайшли потрібну інформацію? Скористайтесь пошуком google:

Генерація сторінки за: 0.013 сек.