Студопедия
Новини освіти і науки:
Контакти
 


Тлумачний словник






Біологічна роль білків

1. Каталітична. Ферменти – біологічні каталізатори.

2. Структурна функція – побудова тваринного організму.

3. Транспортна функція полягає в перенесенні яких-небудь речовин або окремих хімічних угрупувань в організмі.

4. Захисна. Антитіла нейтралізують дію мікробів. Здатність білка крові фибриногена згортатися при пораненнях кровоносних судин.

5. Регуляторна. Ряд гормонів є речовинами білкової природи.

6. Енергетична. При розщеплюванні 1 г білка виділяється 4,1 ккал енергії.

Травлення білків в шлунково-кишковому тракті (ШКТ)

При травленні білків в шлунку роль протеолітичного ферменту грає пепсин, що міститься в шлунковому соку. Клітки слизистої шлунку виділяють неактивний пепсиноген, який під впливом соляної кислоти шлункового соку перетворюється на активний пепсин. Одні білки піддаються дії пепсину вельми легко, інші – важче, а треті зовсім не перетравлюються. Легко розщеплюються пепсином альбуміни і глобуліни, як тваринного, так і рослинного походження. Пепсин діє переважно на внутрішні пептидні зв'язки, досить далеко розташовані від кінців поліпептидного ланцюгу. Дроблення білкової молекули пепсином відбувається так, що при цьому утворюються близькі по величині частинки. Проте під впливом пепсину розриваються також і деякі пептидні зв'язки, що знаходяться на кінці поліпептидного ланцюга. Пепсин більш швидко розщеплює пептидні зв'язки, утворені аміногрупами ароматичних амінокислот. З кожного білка виходить відповідний йому пептон: м'ясний (м'язи), яєчний, рибний і т.д.

Особливий інтерес представляють ті зміни, які зазнають в шлунку найважливіші білки молока, зокрема казеїноген. Казєїноген молока відноситься до групи складних білків – фосфопротеїдів, до складу яких входить досить значна кількість ортофосфатної кислоти. Під впливом шлункового соку казеїноген молока перетворюється на казеїн.

Встановлено, що найважливішу роль в стимуляції секреції шлункового соку високої кислотності грає гастрин– поліпептид, зараховуваний до групи так званих «травних гормонів». Гастрин синтезується в слизистій оболонці сторожа (відділу шлунку). Утворення гастрину і надходження його в кров різко посилюється під впливом їжі, що вводиться в шлунок. Пептиди, що утворилися з білків під впливом пепсину, є сумішами високомолекулярних складних з'єднань, які в шлунку не всмоктуються і тому поступають при черговому спорожненні шлунку разом з харчовою кашкою в дванадцятипалу кишку. Тут вони піддаються дії групи протеолітичних ферментів, що гідролізують як білки, так і пептиди. Травний сік в кишечнику, діючий на білки, є сумішшю секрету панкреатичної залози і слизистої кишечника. В кишечнику білки їжі піддаються дії трипсину, хімотрипсину і пептидаз. Трипсин міститься в підшлунковому соку в недіяльній формі у вигляді триписиногена. Під впливом іншого ферменту ентерокінази – трипсиноген перетворюється на трипсин. Виділення трипсину в недіяльній формі має велике біологічне значення. Підшлунковий сік містить ряд інших ферментів, наприклад ліпазу і амілазу, є, як і всі ферменти білкові речовини. Присутність в одній з ними розчині протеолітичного ферменту – трипсину – в активній формі могло б привести до їх переварення і руйнування ще в панкреатичній залозі.

Трипсин гідролитически руйнує як білки, що не змінилося в шлунку під впливом пепсину, так і високомолекулярні продукти розпаду білків – поліпептиди. Оптимум рН для трипсину рівний 7,8. Трипсин і пепсин діють на різні пептидні зв'язки в молекулі білка. Трипсин особливо легко розщеплює зв'язки, в утворенні яких беруть участь карбоксильні групи аргініну або лізину. Трипсин проводить порівняно неглибокий гідроліз білка. Тільки близько однієї третини всіх пептидних зв'язків в білковій молекулі розщеплюється трипсином. Під впливом трипсину в процесі гідролізу білка можуть звільнятися в невеликій кількості вільні амінокислоти.

Іншим протолітичним ферментом, діючим в кишечнику під час травлення, є хімотрипсин. Він міститься в підшлунковій залозі. Кристалічний химотрипсин розщеплює переважно ті пептидні зв'язки, на які трипсин не діє. В деяких випадках хімотрипсин проводить навіть більш глибокий гідроліз білка, ніж трипсин, і при цьому розщеплюється майже половина пептидних зв'язків в білковій молекулі. Трипсин і хімотрипсин гідролізують в кишечнику також і такі білки, які чого-небудь не піддалися попередньому розщеплюванню пепсином в шлунку.

Поліпептиди, що утворилися в результаті дії на білки пепсину, а потім трипсину і хімотрипсина, піддаються подальшому розщеплюванню в кишечнику, яке здійснюється під впливом пептидаз. Як трипсин і хімотрипсин пепсидази виділяються залізистими клітками слизистої тонкої кишки в недіяльній або малоактивній формі. Активація їх відбувається під дією трипсину. Під впливом сумісної дії групи протеолітичних ферментів білки їжі розпадаються в шлунково-кишковому тракті до амінокислот.Погана перевариваемость різних харчових білків може бути обумовлений присутністю в них інгібіторів протеаз. Так, наприклад, соєві боби містять могутній інгібітор трипсину; в яєчному білку знайдений мукопротеїд також сильно пригноблюючий дію трипсину.

Розщеплювання пептидів, так само як і жирів і вуглеводів, під впливом відповідних гідролаз особливо енергійно проходить на поверхні слизистої оболонки кишечника (пристеночное травлення). Збільшенню швидкості травлення на поверхні слизистої кишечника сприяє протікання тісно пов'язаних з переваренням їжі процесів всмоктування.

На білки (амінокислоти) в кишечнику впливають різноманітні мікроорганізми, що населяють у величезній кількості цю ділянку травної трубки. Частина амінокислот в кишечнику до їх всмоктування використовуються мікробами як джерело живлення. Розщеплювання мікробами амінокислот приводить до перетворення їх в аміни, жирні кислоти, спирти, феноли, індол, скатол, сірководень і ряд інших з'єднань. Цей процес носить назву гниття білків в кишечнику. Той, що гниє білків в органах травлення з утворенням отруйних продуктів відбувається в більш менш значних розмірах лише в нижніх відділах кишечника. В порожнині рота і шлунку умов для розвитку гнильних бактерій звичайно ні. Мікроби руйнують бічний ланцюг амінокислоти, поступово укорочуючи її.


Читайте також:

  1. Біологічна безпека харчової сировини і продуктів
  2. Біологічна дія іонізуючих випромінювань
  3. Біологічна дія іонізуючих випромінювань
  4. Біологічна дія іонізуючих випромінювань. Ознаки радіаційного ураження
  5. Біологічна дія іонізуючого випромінювання
  6. БІОЛОГІЧНА ДІЯ МАГНІТНОГО ПОЛЯ
  7. БІОЛОГІЧНА КОРОЗІЯ БУДІВЕЛЬНИХ МАТЕРІАЛІВ
  8. Біологічна роль
  9. Біологічна роль
  10. Біологічна, соціальна та психологічна сутність здоров’я.
  11. Біуретовий метод визначення білків




Переглядів: 6008

<== попередня сторінка | наступна сторінка ==>
Структура білків | Показник U.R.- urea ratio.

Не знайшли потрібну інформацію? Скористайтесь пошуком google:

 

© studopedia.com.ua При використанні або копіюванні матеріалів пряме посилання на сайт обов'язкове.


Генерація сторінки за: 0.001 сек.