МАРК РЕГНЕРУС ДОСЛІДЖЕННЯ: Наскільки відрізняються діти, які виросли в одностатевих союзах
РЕЗОЛЮЦІЯ: Громадського обговорення навчальної програми статевого виховання ЧОМУ ФОНД ОЛЕНИ ПІНЧУК І МОЗ УКРАЇНИ ПРОПАГУЮТЬ "СЕКСУАЛЬНІ УРОКИ" ЕКЗИСТЕНЦІЙНО-ПСИХОЛОГІЧНІ ОСНОВИ ПОРУШЕННЯ СТАТЕВОЇ ІДЕНТИЧНОСТІ ПІДЛІТКІВ Батьківський, громадянський рух в Україні закликає МОН зупинити тотальну сексуалізацію дітей і підлітків Відкрите звернення Міністру освіти й науки України - Гриневич Лілії Михайлівні Представництво українського жіноцтва в ООН: низький рівень культури спілкування в соціальних мережах Гендерна антидискримінаційна експертиза може зробити нас моральними рабами ЛІВИЙ МАРКСИЗМ У НОВИХ ПІДРУЧНИКАХ ДЛЯ ШКОЛЯРІВ ВІДКРИТА ЗАЯВА на підтримку позиції Ганни Турчинової та права кожної людини на свободу думки, світогляду та вираження поглядів Контакти
Тлумачний словник |
|
|||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Структура білківСкладні білки Прості білки Класифікація білків Розміри білкових молекул Прості пептиди, що складаються з двох, трьох або чотирьох амінокислотних залишків, називаються відповідно ди -, три - або тетрапептидами. Поліпептидами називають ланцюги, утворені великим числом амінокислотних залишків. Білкова молекула може складатися з однієї або з декількох поліпептидних ланцюгів. 1. Прості – складаються тільки з амінокислот. 2. Складні – складаються з глобулярних білків і небілкового матеріалу. Небілкову частину складного білка називають простетичною групою.
Розрізняють 4 рівні структурної організації білкової молекули. Під первинною структурою білка розуміють число і послідовність амінокислот, сполучених один з одним пептидними зв'язками в поліпептидному ланцюзі. Перші дослідження по з'ясуванню амінокислотної послідовності білків були виконані в Кембриджському університеті Ф. Сенгером, двічі удостоєним за свої роботи Нобелівської премії. Сенгер працював з гормоном, і це був перший білок, для якого вдалося з'ясувати амінокислотну послідовність. Робота зайняла 10 років. В молекулу інсуліну входить 51 амінокислота, а молекулярна маса цього білка рівна 5733. Молекула складається з двох поліпептидних ланцюгів, утримуваних разом дисульфідними містками. В даний час велика частина робіт за визначенням амінокислотних послідовностей автоматизована, і тепер первинна структура відома вже для декількох сотень білків. В організмі людини понад 10 000 різних білків, і всі вони побудовані з одні і ті ж 20 стандартних амінокислот. Амінокислотна послідовність білка визначає його біологічну функцію. У свою чергу ця амінокислотна послідовність однозначно визначається нуклеотидною послідовністю ДНК. Заміна одній – єдиної амінокислоти в молекулах даного білка може різко змінити його функцію, як це спостерігається, наприклад, так при званій серповидно клітинній анемії. Вторинна структура. Звичайно білкова молекула нагадує розтягнуту пружину. Це так звана S-спіраль, що стабілізується безліччю водневих зв'язків, що виникають між що знаходяться поблизу один від одного CO- і NH- групами. Атом Гідрогена NH- групи однієї амінокислоти утворює такий зв'язок з атомом Оксигена CO- групи іншої амінокислоти, віддаленої від першої на чотири амінокислотні залишки (вважаючи уздовж ланцюга назад). Рентгеноструктурний аналіз показує, що на один виток спіралі доводиться 3,6 амінокислотні залишки. Повністю S-спиральну конформацію і, отже, фібрилярну структуру має білок кератин. Це структурний білок волосся, шерсті, нігтів, кігтів, рогів, що входить також до складу шкіри хребетних. Твердість і розтяжність кератину варіюють залежно від числа дисульфідних містків між сусідніми поліпептидними ланцюгами. Теоретично всі CO- і NH- групи можуть брати участь в утворенні водневих зв'язків, так що S-спіраль – це дуже стійка, а тому і вельми поширена конформація. Третинна структура – певна просторова форма, яку прагне прийняти спіраль вторинної структури, складаючись і згинаючись в різних площинах за рахунок утворення іонного, водневого зв'язку і дисульфідних містків. Оскільки третинна структура визначає біологічні властивості білків, її називають нативною конформацією. Виділяють: Фібрилярні білки – довгі паралельні поліпептидні ланцюги, що скріпляють один з одним поперечними зшиваннями, утворюють довгі волокна або шаруваті структури (нерозчинні у воді, відрізняються великою механічною міцністю). Виконують в клітках в організмі структурні функції, наприклад у складі сполучної тканини. До цієї групи відносяться: колаген, міозин, фіброїн, кератин. Глобулярні білки – поліпептидні ланцюги згорнуті в компактні глобули, розчинні, легко утворюють колоїдні суспензії. Виконують функції ферментів, антитіл (глобуліни сироватки крові визначають імунологічну активність) і в деяких випадках гормонів (напр. інсулін). Грають важливу роль в протоплазмі, утримуючи в ній воду і деякі інші речовини; сприяють підтримці молекулярної організації. Руйнування третинної структури приводить до втрати біологічних функцій білка. Для визначення третинної структури білків можна використовувати метод рентгеноструктурного аналізу. Четвертинна структура. Багато білків з особливо складною будовою складаються з декількох поліпептидних ланцюгів, які утримуються в молекулі разом за рахунок гідрофобних взаємодій, а також за допомогою водневих і йонних зв'язків. Спосіб сумісної упаковки і укладання цих поліпептидних ланцюгів називають четвертинною структурою білка. Наприклад, білкова частина гемоглобіну складається з чотирьох поліпептидних ланцюгів. Читайте також:
|
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|