• Гідрологія і Гідрометрія
• Господарське право
• Економіка будівництва
• Економіка природокористування
• Економічна теорія
• Земельне право
• Історія України
• Кримінально виконавче право
• Медична радіологія
• Методи аналізу
• Міжнародне приватне право
• Міжнародний маркетинг
• Основи екології
• Предмет Політологія
• Соціальне страхування
• Технічні засоби організації дорожнього руху
• Товарознавство продовольчих товарів

Структура білків

Складні білки

Прості білки

Класифікація білків

Розміри білкових молекул

Прості пептиди, що складаються з двох, трьох або чотирьох амінокислотних залишків, називаються відповідно ди -, три - або тетрапептидами. Поліпептидами називають ланцюги, утворені великим числом амінокислотних залишків. Білкова молекула може складатися з однієї або з декількох поліпептидних ланцюгів.

1. Прості – складаються тільки з амінокислот.

2. Складні – складаються з глобулярних білків і небілкового матеріалу. Небілкову частину складного білка називають простетичною групою.

Розрізняють 4 рівні структурної організації білкової молекули.

Під первинною структурою білка розуміють число і послідовність амінокислот, сполучених один з одним пептидними зв'язками в поліпептидному ланцюзі. Перші дослідження по з'ясуванню амінокислотної послідовності білків були виконані в Кембриджському університеті Ф. Сенгером, двічі удостоєним за свої роботи Нобелівської премії. Сенгер працював з гормоном, і це був перший білок, для якого вдалося з'ясувати амінокислотну послідовність. Робота зайняла 10 років. В молекулу інсуліну входить 51 амінокислота, а молекулярна маса цього білка рівна 5733. Молекула складається з двох поліпептидних ланцюгів, утримуваних разом дисульфідними містками. В даний час велика частина робіт за визначенням амінокислотних послідовностей автоматизована, і тепер первинна структура відома вже для декількох сотень білків.

В організмі людини понад 10 000 різних білків, і всі вони побудовані з одні і ті ж 20 стандартних амінокислот. Амінокислотна послідовність білка визначає його біологічну функцію. У свою чергу ця амінокислотна послідовність однозначно визначається нуклеотидною послідовністю ДНК. Заміна одній – єдиної амінокислоти в молекулах даного білка може різко змінити його функцію, як це спостерігається, наприклад, так при званій серповидно клітинній анемії.

Вторинна структура. Звичайно білкова молекула нагадує розтягнуту пружину. Це так звана S-спіраль, що стабілізується безліччю водневих зв'язків, що виникають між що знаходяться поблизу один від одного CO- і NH- групами. Атом Гідрогена NH- групи однієї амінокислоти утворює такий зв'язок з атомом Оксигена CO- групи іншої амінокислоти, віддаленої від першої на чотири амінокислотні залишки (вважаючи уздовж ланцюга назад). Рентгеноструктурний аналіз показує, що на один виток спіралі доводиться 3,6 амінокислотні залишки.

Повністю S-спиральну конформацію і, отже, фібрилярну структуру має білок кератин. Це структурний білок волосся, шерсті, нігтів, кігтів, рогів, що входить також до складу шкіри хребетних. Твердість і розтяжність кератину варіюють залежно від числа дисульфідних містків між сусідніми поліпептидними ланцюгами. Теоретично всі CO- і NH- групи можуть брати участь в утворенні водневих зв'язків, так що S-спіраль – це дуже стійка, а тому і вельми поширена конформація.

Третинна структура – певна просторова форма, яку прагне прийняти спіраль вторинної структури, складаючись і згинаючись в різних площинах за рахунок утворення іонного, водневого зв'язку і дисульфідних містків. Оскільки третинна структура визначає біологічні властивості білків, її називають нативною конформацією. Виділяють:

Фібрилярні білки – довгі паралельні поліпептидні ланцюги, що скріпляють один з одним поперечними зшиваннями, утворюють довгі волокна або шаруваті структури (нерозчинні у воді, відрізняються великою механічною міцністю). Виконують в клітках в організмі структурні функції, наприклад у складі сполучної тканини. До цієї групи відносяться: колаген, міозин, фіброїн, кератин.

Глобулярні білки – поліпептидні ланцюги згорнуті в компактні глобули, розчинні, легко утворюють колоїдні суспензії. Виконують функції ферментів, антитіл (глобуліни сироватки крові визначають імунологічну активність) і в деяких випадках гормонів (напр. інсулін). Грають важливу роль в протоплазмі, утримуючи в ній воду і деякі інші речовини; сприяють підтримці молекулярної організації.

Руйнування третинної структури приводить до втрати біологічних функцій білка. Для визначення третинної структури білків можна використовувати метод рентгеноструктурного аналізу.

Четвертинна структура. Багато білків з особливо складною будовою складаються з декількох поліпептидних ланцюгів, які утримуються в молекулі разом за рахунок гідрофобних взаємодій, а також за допомогою водневих і йонних зв'язків. Спосіб сумісної упаковки і укладання цих поліпептидних ланцюгів називають четвертинною структурою білка. Наприклад, білкова частина гемоглобіну складається з чотирьох поліпептидних ланцюгів.

Читайте також:

1. III. Географічна структура світового ринку позичкового капіталу
2. VІ. План та організаційна структура заняття
3. Адміністративно – територіальний устрій і соціальна структура Слобожанщини у половині XVII – кінці XVIII століття
4. Акти з охорони праці, що діють в організації, їх склад і структура.
5. АРХІВНІ ДОВІДНИКИ В СИСТЕМІ НДА: ФУНКЦІЇ ТА СТРУКТУРА
6. Атомно-кристалічна структура металів
7. Базова алгоритмічна структура
8. Банківська система та її структура. Функції Центрального банку.
9. Безцехова виробнича структура.
10. Біологічна роль білків
11. Біуретовий метод визначення білків
12. Будова систем: підсистема, елемент, структура, зв'язок.

Переглядів: 2225