Властивості білків

План

1. Обмін речовин.

2. Обмін білків. Загальна характеристика білків: хімічна будова, властивості, функції, травлення.

3. Небілкові азотисті компоненти крові. Залишковий азот.

4. Загальна характеристика та патологія обміну сечовини, креатину, креатиніну, сечової кислоти, індикану, амінокислот.

Обмін речовин.Сукупність всіх клінічних перетворень в організмі, тобто процесів асиміляції, дисиміляції, називають обміном речовин. Обмін речовин є головною характерною властивістю живого організму. Сутність його полягає у постійному обміні речовинами між організмом і навколишнім середовищем.

В організмі безперервно відбуваються утворення, руйнування і оновлення клітинних структур і міжклітинної речовини. Відновлення, синтез, засвоєння речовин клітинами, перетворення у собі подібного називається процесом асиміляції. Одночасно відбувається процес дисиміляції – розщеплення, розпад речовин, які входять усклад клітини. При цьому утворюються кінцеві продукти розпаду СО₂, Н₂О, і NH₃, які виділяються з організму.

Білки – це складні органічні сполуки, що складаються з Карбону, Гідрогену, Оксигену і Нітрогену. В деяких білках міститься ще і Сульфур. Частина білків утворює комплекси з іншими молекулами, що містять Фосфор, Ферум, Цинк і Купрум. Різноманітність білків безмежно, оскільки кожному білку властива своя особлива амінокислотна послідовність, генетично контрольована, тобто закодована в ДНК клітки, виробляючої білок. Білків в клітках більше, ніж яких би то ні було інших органічних сполуках: на їх частку доводиться понад 50 % загальної сухої маси кліток. Вони – важливий компонент їжі тварин і можуть перетворюватися в тваринному організмі, як в жир, так і у вуглеводи. Велика різноманітність білків дозволяє їм виконувати в живому організмі безліч різних функцій, як структурних, так і метаболічних.

1) Молекули білків – ланцюги, побудовані з амінокислот, дуже великі; це макромолекули, молекулярна маса яких коливається від декількох тисяч до декількох мільйонів. В природних білках зустрічаються двадцять різних амінокислот.

2) Висока в'язкість і можливість набухання в розчинах.

3) Нездатність дифундувати через напівпроникні мембрани.

4) Оптична і електрофоретична активність.

5) Здатність створювати високий онкотическое тиск.

6) Під денатурацією мають на увазі втрату третинної структури, властивій даній білковій молекулі. Ця зміна може носити тимчасовий або постійний характер, але і в тому і іншому випадку амінокислотна послідовність білка залишається незмінною. При денатурації молекула розгортається і втрачає здатність виконувати свою звичайну біологічну функцію. Викликати денатурацію білків можуть наступні чинники:

1) Нагрівання або дія випромінювань, наприклад інфрачервоного або ультрафіолетового. Кінетична енергія викликає сильну вібрацію атомів білка, унаслідок чого слабі водневі і йонні зв'язки розриваються. Білок згущається (коагулює).

2) Сильні кислоти, сильні луги і концентровані розчини солей. Іонні зв'язки розриваються, і білок коагулює. Тривала дія реагенту може викликати розрив і пептидних зв'язків.

3) Важкі метали. Катіони утворюють міцні зв'язки з карбоксил – аніонами і часто викликають розриви іонних зв'язків. Вони також знижують електричну поляризацію білка, зменшуючи його розчинність. Внаслідок цього що знаходиться в розчині білок випадає в осад.

4) Органічні розчинники і детергенти. Ці реагенти порушують гідрофобні взаємодії і утворюють зв'язки з гідрофобними (неполярними) групами. В результаті розриваються і внутрішньомолекулярні водневі зв'язки.

Ренатурация – це здатність денатурованого білка у відповідних умовах знов спонтанно придбаває свою нативную структуру. Ренатурация переконливо показує, що третинна структура білка повністю визначається його первинною структурою, і що збірка біологічних об'єктів може здійснюватися на основі небагатьох загальних принципів.

Читайте також:

<== попередня сторінка	\|	наступна сторінка ==>
Лекція № 3. Обмін речовин. Обмін білків	\|	Структура білків

Не знайшли потрібну інформацію? Скористайтесь пошуком google:

Генерація сторінки за: 0.014 сек.