Студопедия
Новини освіти і науки:
МАРК РЕГНЕРУС ДОСЛІДЖЕННЯ: Наскільки відрізняються діти, які виросли в одностатевих союзах


РЕЗОЛЮЦІЯ: Громадського обговорення навчальної програми статевого виховання


ЧОМУ ФОНД ОЛЕНИ ПІНЧУК І МОЗ УКРАЇНИ ПРОПАГУЮТЬ "СЕКСУАЛЬНІ УРОКИ"


ЕКЗИСТЕНЦІЙНО-ПСИХОЛОГІЧНІ ОСНОВИ ПОРУШЕННЯ СТАТЕВОЇ ІДЕНТИЧНОСТІ ПІДЛІТКІВ


Батьківський, громадянський рух в Україні закликає МОН зупинити тотальну сексуалізацію дітей і підлітків


Відкрите звернення Міністру освіти й науки України - Гриневич Лілії Михайлівні


Представництво українського жіноцтва в ООН: низький рівень культури спілкування в соціальних мережах


Гендерна антидискримінаційна експертиза може зробити нас моральними рабами


ЛІВИЙ МАРКСИЗМ У НОВИХ ПІДРУЧНИКАХ ДЛЯ ШКОЛЯРІВ


ВІДКРИТА ЗАЯВА на підтримку позиції Ганни Турчинової та права кожної людини на свободу думки, світогляду та вираження поглядів



ЗАНЯТТЯ 3 (2 години)

Тема: Дезамінування та трансамінування амінокислот. Визначення активності трансаміназ у сироватці крові.

Актуальність. Дезамінування – це відщеплення аміногрупи від амінокислот з обов’язковим утворенням амоніаку. Доведено існування чотирьох типів дезамінування амінокислот: відновного, гідролітичного, внутрішньомолекулярного й окисного. Реакція трансамінування полягає в міжмолекулярному переносі аміногрупи від амінокислоти на α-кетокислоту без проміжного утворення амоніаку. У процесі реакції утворюються нові аміно- та α-кетокислоти. Реакції трансамінування є взаємно-зворотними й універсальними для всіх живих організмів, каталізуються ферментами амінотрансферазами (трансаміназами). Трансамінування має велике значення для синтезу замінних амінокислот та трансдезамінування більшості амінокислот. Вивчення реакцій дезамінування та трансамінування дозволить раціонально використовувати знання про обмін білків та амінокислот з метою аналізу багаточисельних його порушень.

Мета. Вивчити реакції дезамінування та трансамінування амінокислот в організмі, їх значення та механізми дії трансаміназ. Ознайомитися з методом визначення активності аспартат- (АсАТ) та аланінамінотрансфераз (АлАТ) у сироватці крові та його клініко-діагностичним значенням.

ЗАВДАННЯ ДЛЯ САМОСТІЙНОЇ РОБОТИ

ПІД ЧАС ПІДГОТОВКИ ДО ЗАНЯТТЯ

ТЕОРЕТИЧНІ ПИТАННЯ

1. Основні шляхи дезамінування амінокислот в організмі.

2. Пряме й непряме дезамінування L-амінокислот. Механізм дії та роль оксидаз і глутаматдегідрогенази. Клінічне значення визначення активності глутаматдегідрогенази в крові.

3. Дезамінування амінокислот серину, треоніну, цистеїну та гістидину.

4. Трансамінування, його роль в обміні амінокислот. Механізм дії амінотрансфераз. Роль вітаміну В6. Клінічне значення визначення амінотрансфераз у крові.

5. Реакція трансамінування між α-кетоглутаровою та аспарагіновою кислотами. Її значення. Клінічне значення дослідження активності АсАТ в крові.

6. Реакція трансамінування між α-кетоглутаровою кислотою та аланіном. Її значення. Клінічне значення дослідження активності АлАТ в крові.

7. Реакція відновного амінування α-кетоглутарової кислоти, її роль.

ТЕСТОВІ ЗАВДАННЯ ДЛЯ САМОКОНТРОЛЮ

1. Який фермент здійснює дезамінування глутамату?

А. Глутаматдегідрогеназа. D. Глутаміназа.
В. γ-Глутамілтрансфераза. Е. Цистатіонін-γ-ліаза.
С. Глутаматдекарбоксилаза.  

2. Укажіть, яка патологія найбільш ймовірна при збільшенні в сироватці крові активності аспартатамінотрансферази?

А. Хронічний гепатит. D. Цукровий діабет.
В. Ниркова недостатність. Е. Інфаркт міокарду.
С. Нецукровий діабет.  

3. Укажіть клас ферментів, до якого відноситься глутаматдегідрогеназа.

А. Трансферази. В. Ізомерази. С. Ліази. D. Оксидоредуктази. Е. Лігази.

4. Для діагностики деяких захворювань визначають активність трансаміназ в крові. Який вітамін входить до складу кофакторів цих ферментів?
А. В6. В. В2. С. В1. D. В3. Е. В12.

5. Яка сполука є акцептором аміногруп в реакціях трансамінування амінокислот?

А. Аргініносукцинат. С. Лактат. Е. Орнітин.
В. α-Кетоглутарат. D. Цитрулін.  

6. За клінічними показниками пацієнту призначений піридоксальфосфат. Для корекції яких процесів використовується цей препарат?

А. Синтезу пуринових та піримідинових основ.

В. Окисного декарбоксилування α-кетокислот.

С. Дезамінування амінокислот.

D. Трансамінування та декарбоксилування амінокислот.

Е. Синтезу білка.

7. При гепатиті, інфаркті міокарда у плазмі крові хворих різко збільшується активність трансаміназ. Що є причиною підвищення їх активності у крові?

А. Підвищення активності ферментів гормонами.

В. Пошкодження мембран клітин та вихід ферментів у кров.

С. Недостатність піридоксину.

D. Збільшення швидкості синтезу амінокислот у тканинах.

Е. Збільшення швидкості розпаду амінокислот у тканинах.

8. Яка амінокислота піддається найбільш інтенсивному окисному дезамінуванню:

А. Лейцин. В. Валін. С. Глутамат. D. Серин. Е. Аспартат.

9. Які продукти утворюються при трансамінуванні між α-кетоглутаратом та аланіном?

А. Аспартат і лактат. С. Глутамат і піруват.
В. Глутамат і лактат. D. Глутамін і аспарагін.

ПРАКТИЧНА РОБОТА


Читайте також:

  1. II. Основна частина ЗАНЯТТЯ
  2. III. Підсумок ЗАНЯТТЯ
  3. IV ПІДСУМОК ЗАНЯТТЯ.
  4. IV ПІДСУМОК ЗАНЯТТЯ.
  5. IV. Підсумок ЗАНЯТТЯ
  6. IV. Підсумок ЗАНЯТТЯ
  7. IV. Підсумок ЗАНЯТТЯ
  8. IV. Підсумок ЗАНЯТТЯ
  9. IV. Підсумок ЗАНЯТТЯ
  10. IV. Підсумок ЗАНЯТТЯ
  11. IV. Підсумок ЗАНЯТТЯ
  12. IV. Підсумок ЗАНЯТТЯ




Переглядів: 630

<== попередня сторінка | наступна сторінка ==>
ЛІТЕРАТУРА | Визначення активності аспартатамінотрансферази

Не знайшли потрібну інформацію? Скористайтесь пошуком google:

  

© studopedia.com.ua При використанні або копіюванні матеріалів пряме посилання на сайт обов'язкове.


Генерація сторінки за: 0.013 сек.