• Гідрологія і Гідрометрія
• Господарське право
• Економіка будівництва
• Економіка природокористування
• Економічна теорія
• Земельне право
• Історія України
• Кримінально виконавче право
• Медична радіологія
• Методи аналізу
• Міжнародне приватне право
• Міжнародний маркетинг
• Основи екології
• Предмет Політологія
• Соціальне страхування
• Технічні засоби організації дорожнього руху
• Товарознавство продовольчих товарів

Біологічні каталізатори – ферменти

Їх особливості:

1. Висока ефективність. Ферменти діють в 10³-10⁶ разів ефективніше, ніж не біологічні каталізатори.

2. Вибірковість. Певний фермент при даних умовах каталізує тільки одну біологічну реакцію.

3. Ферменти діють при м’яких умовах проходження біохімічних процесів (t⁰, р, рН).

4. Швидкість біохімічних процесів залежить як від концентрації реагуючих речовин (субстрата-S), так і від концентрації фермента - Е

не враховує вплив концентрацій продуктів реакції на швидкість реакції.

К₊₁ - константа швидкості утворення комплекса;

К_-1 - константа швидкості розпаду комплексу;

К - константа швидкості переходу комплекса в продукт реакції фермент.

Враховуючи К₂ і Е, можна записати вираз для стаціонарної швидкості:

; де К_m - константа Міхаеліса, яка дорівнює:

, і знаходиться експериментально.

Приведене рівняння для швидкості є рівнянням Міхаеліса-Ментена. Добуток К·[Е] має розмірність швидкості реакції, яку називають швидкістю ферментативної реакції і позначають V_m (V_m - швидкість, з якою проходить реакція, якщо фермент перебуває у складі комплексу [ЕS]. Тобто V_m.= К₂[Е]. Тоді рівняння Міхаеліса-Ментена запишеться так:

Таким чином, при [S] >>[Е] стаціонарна швидкість фермен­тативної реакції має гіпербо­лічну залежність від концентрації субстрату і лінійну від початкової концентрації ферменту (див.рисунок).

Ці залежності дійсно характеризують кінетику більшості фер­ментативних реакцій.

Рівняння Міхаеліса-Ментена має два граничних випадки:

коли [S] << К_m, то швидкість описується рівнянням першого порядку відносно [S].

Коли [S] >> К_m, то швидкість має нульовий порядок відносно [S]:

V₀ = К₂·[Е₀] = V_mах;

Константу К₂ в рівнянні V_m = К₂·[Е] називають числом обертів ферменту. Число обертів - це кількість молекул субстра­ту, які перетворюються у продукт реакції за умови, що весь фер­мент знахо­диться у складі фермент-субстратного комплексу. Число обертів більшості ферментів становить 0,5 – 10⁴ с^-1 .

Значення Кm наводять поряд із V_m і К₂, як кількісний пара­метр ферментативної реакції, то величина К_m залежить від рН, темпе­ратури, природи субстрату та інших факторів. Найчастіше її значення знаходиться у межах 10^-1 – 10^-6м/сек. Значення V_m використовується для характеристики кількості або активності ферменту.

Читайте також:

1. Біологічні і психологічні теорії.
2. Біологічні методи боротьби з шкідниками сільського й лісового господарства
3. БІОЛОГІЧНІ МОТИВАЦІЇ
4. Біологічні мутагени
5. Біологічні мутагени.
6. Біологічні небезпеки
7. Біологічні небезпеки
8. Біологічні небезпеки
9. Біологічні небезпеки
10. Біологічні небезпеки
11. Біологічні небезпеки.

Переглядів: 1837