МАРК РЕГНЕРУС ДОСЛІДЖЕННЯ: Наскільки відрізняються діти, які виросли в одностатевих союзах
РЕЗОЛЮЦІЯ: Громадського обговорення навчальної програми статевого виховання ЧОМУ ФОНД ОЛЕНИ ПІНЧУК І МОЗ УКРАЇНИ ПРОПАГУЮТЬ "СЕКСУАЛЬНІ УРОКИ" ЕКЗИСТЕНЦІЙНО-ПСИХОЛОГІЧНІ ОСНОВИ ПОРУШЕННЯ СТАТЕВОЇ ІДЕНТИЧНОСТІ ПІДЛІТКІВ Батьківський, громадянський рух в Україні закликає МОН зупинити тотальну сексуалізацію дітей і підлітків Відкрите звернення Міністру освіти й науки України - Гриневич Лілії Михайлівні Представництво українського жіноцтва в ООН: низький рівень культури спілкування в соціальних мережах Гендерна антидискримінаційна експертиза може зробити нас моральними рабами ЛІВИЙ МАРКСИЗМ У НОВИХ ПІДРУЧНИКАХ ДЛЯ ШКОЛЯРІВ ВІДКРИТА ЗАЯВА на підтримку позиції Ганни Турчинової та права кожної людини на свободу думки, світогляду та вираження поглядів Контакти
Тлумачний словник |
|
||||||||||||||
Будова активного центру ферментівСтруктура активного центру є комплементарною до просторової будови субстрату (теорія Е.Фішера про відповідність ферменту і субстрату як „ключа і замка”). Пізніші теорії ферментативного каталізу (Д.Кошленд) враховують можливі взаємні зміни просторових конформацій ферменту і субстрату під час їх взаємодії („теорія індукованої відповідності ферменту і субстрату”). Активний центр ферменту складається з 2-ділянок. · ділянка, що зв’язує субстрат, або контактна („якірна”) ділянка; вона містить радикали полярних (зв’язують молекули субстрату за рахунок водневих зв’язків або дипольних взаємодій) або неполярних амінокислотних залишків (створюють в активному центрі гідрофобні зони, що взаємодіють із відповідними радикалами в субстраті). · каталітично активна ділянка, до складу якої входять хімічні групи, що беруть безпосередню участь у перетворенні субстрату (групи -ОН, -SH, -NH3-, -СОО).
8 Чутливість до температури (термочутливі та термолабільні). При підвищенні температури каталітична активність ферментів збільшується, але до певної межі. При t>800С – денатурація білкового компонента, втрата активності ферментів. При низьких температурах – дія ферментів припиняється (не руйнуються); Оптимальна активність ферментів спостерігається при t = 37 – 400С (збільшення швидкості ферментативної реакції). Якщо при захворюванні температура тіла людини підвищилась до 39,5 С, то це свідчить про прискорення біохімічних процесів у 1,13 – 1,39 рази (13-19%). Підвищення температури до 40 ‑ 420С призводить до швидкого зниження біохімічного процесу у зв’язку з денатурацією та інактивацією ферментів. Дія ферментів тваринного походження оптимальна при t = 40 – 50 С; для ферментів рослинного походження t = 50 – 60 С. 8 Чутливість до рН середовища (зумовлена іонізацією активного центру, субстрату і кофакторів, що впливає на формування активного фермент ‑ субстратного комплексу). Кожний фермент має свій рН-оптимум, тобто значення рН середовища, при якому його каталітична активність максимальна. Оптимальні значення рН для: þ пепсину 1,5–2,5; þ трипсину 7,5-8,5; þ хімозину 6,0; þ кишкової мальтази 5,8-6,1; þ амілази слини 6,8-7,0; þ панкреатичної ліпази 7,0-8,5. 8 Активатори ферментів підвищують активність ферментів – мінеральні кислоти (НСІ) і жовчні кислоти, катіони металів (Са2+, Mg2+, Со2+, Сu2+), аніони (СІ-), деякі сполуки з функціональними групами (цистеїн, глутатіон), ферменти (ентерокіназа, трипсин). 8 Інгібітори – речовини, що знижують активність ферментів і спричиняють гальмування ферментативних процесів. a оборотне гальмування (утворення слабкого комплексу, який має здатність розпадатися з вивільненням ферменту); a необоротне гальмування (міцний комплекс, поступове зв’язування і вилучення ферменту із середовища).
Читайте також:
|
|||||||||||||||
|