Студопедия
Новини освіти і науки:
МАРК РЕГНЕРУС ДОСЛІДЖЕННЯ: Наскільки відрізняються діти, які виросли в одностатевих союзах


РЕЗОЛЮЦІЯ: Громадського обговорення навчальної програми статевого виховання


ЧОМУ ФОНД ОЛЕНИ ПІНЧУК І МОЗ УКРАЇНИ ПРОПАГУЮТЬ "СЕКСУАЛЬНІ УРОКИ"


ЕКЗИСТЕНЦІЙНО-ПСИХОЛОГІЧНІ ОСНОВИ ПОРУШЕННЯ СТАТЕВОЇ ІДЕНТИЧНОСТІ ПІДЛІТКІВ


Батьківський, громадянський рух в Україні закликає МОН зупинити тотальну сексуалізацію дітей і підлітків


Відкрите звернення Міністру освіти й науки України - Гриневич Лілії Михайлівні


Представництво українського жіноцтва в ООН: низький рівень культури спілкування в соціальних мережах


Гендерна антидискримінаційна експертиза може зробити нас моральними рабами


ЛІВИЙ МАРКСИЗМ У НОВИХ ПІДРУЧНИКАХ ДЛЯ ШКОЛЯРІВ


ВІДКРИТА ЗАЯВА на підтримку позиції Ганни Турчинової та права кожної людини на свободу думки, світогляду та вираження поглядів



Контакти
 


Тлумачний словник






Будова активного центру ферментів

Структура активного центру є комплементарною до просторової будови субстрату (теорія Е.Фішера про відповідність ферменту і субстрату як „ключа і замка”). Пізніші теорії ферментативного каталізу (Д.Кошленд) враховують можливі взаємні зміни просторових конформацій ферменту і субстрату під час їх взаємодії („теорія індукованої відповідності ферменту і субстрату”). Активний центр ферменту складається з 2-ділянок.

· ділянка, що зв’язує субстрат, або контактна („якірна”) ділянка; вона містить радикали полярних (зв’язують молекули субстрату за рахунок водневих зв’язків або дипольних взаємодій) або неполярних амінокислотних залишків (створюють в активному центрі гідрофобні зони, що взаємодіють із відповідними радикалами в субстраті).

· каталітично активна ділянка, до складу якої входять хімічні групи, що беруть безпосередню участь у перетворенні субстрату (групи -ОН, -SH, -NH3-, -СОО).

 

 

 
 

 

 


Активність ферменту Особливі властивості ферментів: 8 Висока каталітична активність (амілаза за 1хв. перетворює 1100000 молекул субстрату). При пророщуванні зерна різко зростає дія ферментів зерна, починається процес гідролітичного розщеплення, відкладених в ендоспермі, складних речовин з утворенням більш простих речовин – розчинних у воді, доступних для подачі у паросток. Сильно збільшується дихальний газообмін зерна. Характерною особливістю пророщеного зерна є збільшення активності всіх гідролаз і оксидоредуктаз, що проявляється ще до появи зовнішніх ознак проростання. Проте спричиняє зміну технологічних і хлібопекарських властивостей зерна. Каталітична дія ферменту (ферментативна активність) визначається за стандартних умов за збільшенням швидкості (фіолетовий колір на схемі) каталітичної реакції (оранжевий колір) порівняно з некаталітичною (жовтий колір). Швидкість реакції визначають за зміною концентрації субстрату або продукту за одиницю часу (моль/(л·с)). Каталітична активність не залежить від об’єму розчину, в якому відбувається реакція. Каталітична активність ферментів виражається у каталах, млкаталах, мккаталах. Катал– це каталітична активність ферменту, який здійснює хімічне перетворення 1 моль субстрату за 1с. Іншою одиницею активності є міжнародна одиниця(E) — кількість ферменту, що перетворює 1 мкмоль субстрату за 1 хвилину (1 E = 16,7 нкат). На активність ферментів впливають: температура, значення рН середовища, активатори та інгібітори.

8 Чутливість до температури (термочутливі та термолабільні).

При підвищенні температури каталітична активність ферментів збільшується, але до певної межі. При t>800С – денатурація білкового компонента, втрата активності ферментів. При низьких температурах – дія ферментів припиняється (не руйнуються);

Оптимальна активність ферментів спостерігається при t = 37 – 400С (збільшення швидкості ферментативної реакції). Якщо при захворюванні температура тіла людини підвищилась до 39,5 С, то це свідчить про прискорення біохімічних процесів у 1,13 – 1,39 рази (13-19%). Підвищення температури до 40 ‑ 420С призводить до швидкого зниження біохімічного процесу у зв’язку з денатурацією та інактивацією ферментів.

Дія ферментів тваринного походження оптимальна при t = 40 – 50 С; для ферментів рослинного походження t = 50 – 60 С.

8 Чутливість до рН середовища (зумовлена іонізацією активного центру, субстрату і кофакторів, що впливає на формування активного фермент ‑ субстратного комплексу).

Кожний фермент має свій рН-оптимум, тобто значення рН середовища, при якому його каталітична активність максимальна.

Оптимальні значення рН для:

þ пепсину 1,5–2,5;

þ трипсину 7,5-8,5;

þ хімозину 6,0;

þ кишкової мальтази 5,8-6,1;

þ амілази слини 6,8-7,0;

þ панкреатичної ліпази 7,0-8,5.

8 Активатори ферментів підвищують активність ферментів – мінеральні кислоти (НСІ) і жовчні кислоти, катіони металів (Са2+, Mg2+, Со2+, Сu2+), аніони (СІ-), деякі сполуки з функціональними групами (цистеїн, глутатіон), ферменти (ентерокіназа, трипсин).

8 Інгібітори – речовини, що знижують активність ферментів і спричиняють гальмування ферментативних процесів.

a оборотне гальмування (утворення слабкого комплексу, який має здатність розпадатися з вивільненням ферменту);

a необоротне гальмування (міцний комплекс, поступове зв’язування і вилучення ферменту із середовища).

8 Специфічність дії ферментів, зумовлена конформаційною та електростатичною компліментарністю між молекулами ферменту; субстрату і структурою активного центру ферменту. Суттєва особливість каталітичної дії ферментів полягає у специфічності, тобто дія ферменту направлена на строго визначені хімічні зв’язки. Поняття специфічності належить до типів каталітичних реакцій (реакційна специфічність), до природи сполук ‑ субстратів (субстратна специфічність). Ä На схемі наведені ферменти, які розщеплюють хімічний зв’язок. Високоспецифічні ферментитипу А (верхня строчка таблиці) каталізують розщеплення тільки одного типу зв’язку в субстратах певної структури. Ä Ферменти типу Б (середня строчка) виявляють обмежену реакційну специфічність, проте широку субстратну специфічність. Ä Ферменти типу В з низькою реакційною та низькою субстратною специфічностями (нижня строчка) зустрічаються рідко. Специфічність: a • абсолютна (каталізують лише одну реакцію – фермент уреаза каталізує гідролітичне розщеплення сечовини на СО2 і NH3); a • абсолютна групова (каталізують певний тип реакції – пепсин, трипсин, хімотрипсин каталізують розщеплення пептидних зв’язків у білках і пептидах); a • відносна групова (каталізують розщеплення окремого типу хімічного зв’язку – фермент ліпаза гідролізує складноефірний зв’язок в будь-яких жирах); a • стереоізомерна, просторова (дія на цис-трансізомери або оптично активні сполуки – фермент дипептидаза прискорює гідроліз дипептидів, утворених залишками L-амінокислот).

 


Читайте також:

  1. II. Будова доменної печі (ДП) і її робота
  2. Активність. Закон радіоактивного розпаду
  3. Активного опору
  4. Аналіз результатів практичної діяльності Київського освітньо-методичного центру соціальної роботи
  5. Анатомічна будова кісток вільної нижньої кінцівки
  6. Анатомо-фізіологічна перебудова організму підлітка
  7. Анатомо-фізіологічна перебудова організму підлітка та її вплив на його психологічні особливості й поведінку.
  8. Антигенна будова HDV
  9. АСОЦІАЦІЯ. ПОБУДОВА АСОЦІАТИВНОГО КУЩА
  10. Атмосфера. ЇЇ хімічний склад та будова
  11. Атомно-молекулярна будова речовини.
  12. Базис і надбудова.




Переглядів: 3458

<== попередня сторінка | наступна сторінка ==>
Лекція 2. Ферменти | Ферментативний аналіз

Не знайшли потрібну інформацію? Скористайтесь пошуком google:

 

© studopedia.com.ua При використанні або копіюванні матеріалів пряме посилання на сайт обов'язкове.


Генерація сторінки за: 0.002 сек.