МАРК РЕГНЕРУС ДОСЛІДЖЕННЯ: Наскільки відрізняються діти, які виросли в одностатевих союзах
РЕЗОЛЮЦІЯ: Громадського обговорення навчальної програми статевого виховання ЧОМУ ФОНД ОЛЕНИ ПІНЧУК І МОЗ УКРАЇНИ ПРОПАГУЮТЬ "СЕКСУАЛЬНІ УРОКИ" ЕКЗИСТЕНЦІЙНО-ПСИХОЛОГІЧНІ ОСНОВИ ПОРУШЕННЯ СТАТЕВОЇ ІДЕНТИЧНОСТІ ПІДЛІТКІВ Батьківський, громадянський рух в Україні закликає МОН зупинити тотальну сексуалізацію дітей і підлітків Відкрите звернення Міністру освіти й науки України - Гриневич Лілії Михайлівні Представництво українського жіноцтва в ООН: низький рівень культури спілкування в соціальних мережах Гендерна антидискримінаційна експертиза може зробити нас моральними рабами ЛІВИЙ МАРКСИЗМ У НОВИХ ПІДРУЧНИКАХ ДЛЯ ШКОЛЯРІВ ВІДКРИТА ЗАЯВА на підтримку позиції Ганни Турчинової та права кожної людини на свободу думки, світогляду та вираження поглядів
Контакти
Тлумачний словник Авто Автоматизація Архітектура Астрономія Аудит Біологія Будівництво Бухгалтерія Винахідництво Виробництво Військова справа Генетика Географія Геологія Господарство Держава Дім Екологія Економетрика Економіка Електроніка Журналістика та ЗМІ Зв'язок Іноземні мови Інформатика Історія Комп'ютери Креслення Кулінарія Культура Лексикологія Література Логіка Маркетинг Математика Машинобудування Медицина Менеджмент Метали і Зварювання Механіка Мистецтво Музика Населення Освіта Охорона безпеки життя Охорона Праці Педагогіка Політика Право Програмування Промисловість Психологія Радіо Регилия Соціологія Спорт Стандартизація Технології Торгівля Туризм Фізика Фізіологія Філософія Фінанси Хімія Юриспунденкция |
|
|||||||||||||||||||||||||||||||||||
Лекція 2. ФерментиОсновні питання: 1. Хімічна природа ферментів. Номенклатура та класифікація ферментів. 2. Механізм дії ферментів. 3. Активність ферментів, вплив на неї різних факторів. 4. Використання ферментів. Ферментативний аналіз. Ферменти‑ біологічні каталізатори білкової природи, які утворюються будь-якою живою клітиною та здатні активізувати різноманітні хімічні сполуки. На сьогодні відомо близько 2тис. ферментів. Організована послідовність процесів обміну можлива лише за умови, що кожна клітина забезпечена особистим генетично заданим набором ферментів. Тільки за цієї умови відбувається узгоджена послідовність реакції (метаболічні шляхи). Ферменти беруть участь також у регуляції багатьох метаболічних процесів, забезпечуючи тим самим відповідність обміну речовин зміненим умовам. Більшість ферментів ‑ білки. Відомі також каталітично активні нуклеїнові кислоти — «рибозими». За хімічною будовою ферменти класифікують на: · Однокомпонентні ферменти, ферменти-протеїни (прості ферменти): складаються тільки з поліпептидних ланцюгів, при гідролізі розщеплюються до амінокислот, каталізують процеси гідролізу. Належать ферменти, які складаються тільки з каталітично активного білка. Роль активних груп виконують певні хімічні групування, що входять до складу білка (каталітичні центри, активні центри). Приклади: пепсин, трипсин, рибонуклеаза, уреаза, естераза печінки. · Двокомпонентні ферменти, ферменти-протеїди(складні ферменти): складаються з білкової частини (апофермент) і небілкового компоненту – кофактор. Якщо небілковий компонент тісно пов’язаний з білком і відокремлюється тільки при дії денатуруючих факторів – простетична група. Якщо група небілкової природи (кофактор) сполучена з білковою частиною ферменту слабкими електростатичними або Ван-дер-ваальсівськми силами, то вона називається кофермент. Основними коферментами є НАД+, ФАД, КоА. Каталітичну дію окремо не виявляють ні апофермент, ні кофермент. Каталітичну дію демонструє тільки комплекс (холофермент) – молекула ферменту. Апофермент зумовлює специфічність взаємодії між ферментом і субстратом. Кофактор підвищує стійкість білкової частини, може каталізувати інші процеси.
Активною формою лактатдегідрогенази є тетрамерз 4 субодиниць (1) Кожна субодиниця утворена пептидним ланцюгом з 334 амінокислот. В тетрамері субодиниці займають еквівалентні положення; кожний мономер містить активний центр. Пептидний остов білка зображений у вигляді стрічки (світло-блакитний), додатково представлені молекули: субстрату — лактат (червоного кольору), кофермент НАД+ (жовтого кольору), три бічних ланцюга амінокислот (зеленого кольору), які безпосередньо в каталізі. Пептидний ланцюг (малиновий колір), утворена амінокислотними залишками 98-111.
Розроблена система класифікації враховує реакційну та субстратну специфічності ферментів. Всі ферменти вміщені в «Каталог ферментів» під своїм класифікаційним номером(КФ), який складається з чотирьох цифр. Перша цифра вказує на приналежність до одного з шести головних класів. Наступні дві цифри визначають підклас і підпідклас, а остання цифра — номер ферменту в даному підпідкласі. Наприклад, лактатдегідрогеназа має номер КФ 1.1.1.27 (клас 1, оксидоредуктази; підклас 1.1, донор електрона — СН-ОН; підпідклас 1.1.1, акцептор — НАДФ+.) А. Некаталітична реакція (у відсутності ферменту): Реакція типу А + В → С + D. Речовини A та В у розчині оточені оболонкою з молекул води (гідратною оболонкою) та під дією теплового руху безладно переміщуються. При зіткненні та правильної орієнтації в момент зіткнення утворюється активований комплекс. Для утворення продуктів C + D комплекс A—В, повинен утворити перехідний стан, що потребує значної енергії активації, Ea. Оскільки отримати цю енергію може тільки незначна частина комплексів A—В, досягнення перехідного стану — ще більш рідкий випадок, ніж виникнення комплексу. У розчині більша частина енергії активації витрачається на руйнування гідратних оболонок між речовинами A и В, наближення реагентів та інші хімічні процеси, в яких ці реагенти беруть участь. Отже, у відсутності каталізатора утворення продуктів відбувається рідко і швидкість реакції v незначна, навіть, якщо реакція є термодинамічно можливою, тобто ΔG < 0. Б. Ферментативна реакція. Ферментативний каталіз. Ферменти специфічно зв’язують реагенти (свої субстрати) в активному центрі. При цьому субстрати орієнтуються таким чином, що набувають оптимального положення для утворенняперехідного стану (1-3). Зближеннята необхідна орієнтаціяреагентів значно підвищують ймовірність утворення продуктивного комплексу A—B. Крім того, зв’язуванню субстрату в активному центрі спричиняє відокремлення гідратної оболонки субстрату. Внаслідок видалення молекул водив активному центрі ферменту під час каталізу створюються зовсім інші умови, ніж у розчині (3-5).Важливим фактором є стабілізація перехідного станувнаслідок взаємодії між амінокислотними залишками білка та субстратом (4). Висновки: þ Механізм дії ферментів – утворення фермент-субстратних комплексів; обумовлений зниженням енергії активації, що необхідна для перебігу хімічної реакції, спрямовуючи її крізь проміжні реакції, які вимагають значно меншої енергії активації. þ Природа каталітичної дії ферментів пояснюється теорією проміжних сполук і адсорбційною теорією. І етап. Субстрат з’єднується з ферментом за рахунок слабких сил. ІІ етап. Відбувається активація і видозмінення субстрату з утворенням одного або кількох активованих комплексів, супроводжується розривом і утворенням ковалентних зв’язків. ІІІ етап. Відокремлення продуктів реакції від ферменту, який змінює молекулу субстрату так, що міцність окремих хімічних зв’язків зменшується, що призводить до зниження енергії активації. þ Багато ферментів під час каталізу переносять специфічні групування з субстрату або на субстрат. Особливо часто здійснюється перенесення протонів. Такий ферментативнийкислотно-основний каталізє більш ефективним, ніж обмін ферменту. þ Зв’язування ферменту з субстратом здійснюється через активний центр, який розміщений на поверхні глобул.
Активний центр ферменту складається з функціональних груп, які відповідно зорієнтовані у просторі. Читайте також:
|
||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|