Іонні зв'язки - зв'язують між собою іонізовані амінні та карбоксильні групи (головним чином, бічних радикалів діаміно- або дикарбонових амінокислот). амінокислот (серину, треоніну, цистеїну тощо), що входять до складу білкових молекул.
Дипольні зв'язки — електростатичні взаємодії постійних чи індукованих диполів, які можуть утворюватись між радикалами полярних
Нековалентні зв'язки та слабкі взаємодії - фізико-хімічнІ зв'язки, що беруть участь у взаємодії як певних частин одного пептидного ланцюга, так і різних близько розташованих ланцюгів, утворюючи вищі рівні конформацій білкових молекул.
Дисульфідні зв'язки (-S-S) - утворюються між залишками молекул цистеїну, що входять до одного або різних пептидних ланцюгів.
Пептидиі зв'язки - виникають внаслідок взаємодій карбоксильних та аміногруп амінокислот, що утворюють пептидний ланцюг.
Ковалентні зв'язки
Типи білків у білкових молекулах
Таким чином, основним хімічним зв'язком у білковій молекулі є пептидний, або кислотоамідний, зв'язок між залишками амінокислот. Цей зв'язок міцний і належить до ковалентного типу.
Глі-Ала-Тре-Вал-Мет-Сер.
SH + HS- → - S-S- + 2H
2.1. Водневі зв'язки - виникають між двома електронегативними атомами за рахунок атома Гідрогену, ковалентно зв'язаного з одним із електронегативних атомів. Вони найчастіше утворюються Гідрогеном, що входить до складу груп == NH, — ОН, — SН та сусіднім атомом Оксисену.
2.4. Гідрофобні взаємодії - слабкі взаємодії, що виникають між бічними радикалами таких амінокислот, як валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін тощо за рахунок їх «виштовхування» з полярної (звичайно, водної фази між групами -СН3, -С2С5 і т. д.).
Більшість білків розчинні у воді і є амфотерними електролітами.Вони містять групи як кислотного, так і основного характеру, тобто є біполярними йонами. Їх заряд залежить від кількості цих груп і рН середовища: