Властивості й будова ферментів

Характеристика ферментів як біологічних каталізаторів

Клінічна ферментологія.

План

Лекція 5. Ферменти. Обмін вуглеводів

1. Загальна характеристика ферментів, як біологічних каталізаторів: властивості, класифікація, номенклатура, механізм дії, активність. Вплив на активність різних чинників.

3. Обмін вуглеводів: загальна характеристика, хімічна будова, біологічні функції, травлення.

В основі життєдіяльності організму лежать хімічні перетворення різних речовин, швидкість і напрямки яких визначають ферменти – біологічні каталізатори, властивим тільки живим організмам. Травлення й використання живильних речовин для енергообразования, побудови структурних і функціональних компонентів тканин і рідин організму, ріст і відтворення, згортання крові, м'язове скорочення й безліч інших фізіологічних процесів засновані на чіткій злагодженій послідовній роботі ферментних систем.

Ферменти це високомолекулярні білкові сполуки. Вони мають загальні з білками фізико-хімічні властивості: при гідролізі розщеплюються на амінокислоти; мають високу молекулярну масу; утворять колоїдні розчини; погано кристалізуються; не дифундують через напівпроникні мембрани; є амфотерними електролітами; украй нестійкі до впливу високих температур, солей важких металів, кислот, лугів; мають антигенні властивості; здатні фракціонуватися; гідролізуються протеолітичними ферментами.

Молекулярна маса ферментів широко варіює. Наприклад, молекулярна маса рибонуклеази становить 13 700, уреази – 480 000, а піруватдегідрогенази – 4 500 000.

Ферменти відрізняються по своїй структурі. Їх ділять на дві групи – прості й складні. Прості, або однокомпонентні, складаються тільки з амінокислот. До них відноситься невелика кількість ферментів (рибонуклеаза, амілаза, уреаза, пепсин). Переважна більшість ферментів складається із двох компонентів – небілкової частини, або простетичної групи й білкової, або апоферменту. Обидві частини окремо не мають каталітичні властивості, а тільки в компоненті один з одним.

Простетична група – це, як правило, термостабільна, низькомолекулярна частина ферменту. У якості простетичної групи виступають різні сполуки: похідні вітамінів, залишок фосфорної кислоти, флавини, нуклеотиди й ін. Простетична група відіграє важливу роль у каталітичній дії ферменту, полегшуючи зв'язування його із субстратом або здійснюючи перенос електронів, атомів або іонів з донора на акцептор. Вона більш-менш міцно пов'язана з білковою частиною ферменту. Якщо небілкова складова частина міцно пов'язана з апоферментом і константа дисоціації дорівнює нулю, говорять про простетичну групу ферменту. У тому випадку, коли зв'язок лабільна й константа дисоціації висока, небілковий компонент називається коферментом або ензимом. Неміцно зв'язані коферменти можуть входити до складу декількох ферментів. Нерідко роблять найрізноманітнішу дію.

Найбільше часто коферментами служать вітаміни і їхні похідні. Таким чином, вітаміни, як невід'ємні складові частини ферментативних систем, необхідні для забезпечення нормальної життєдіяльності організму. Нерідко як коферменти використаються іони металів (заліза, цинку, міді, марганцю, магнію, молібдену, кобальту й ін.). Роль металів як коферментів у каталітичній дії ферментів дуже важлива й багатогранна. Не дивно тому, що дефіцит мікроелементів викликає розлад нормального функціонування всіх ферментних систем. Апофермент являє собою полімер, що складається з амінокислот. Рівень організації структури білкової частини молекули ферменту може бути різним – первинним, вторинним, третинним, четвертинним. Хімічні зв'язки, що з'єднують простетичні групи з білками звичайно ковалентні, рідше водневі, іонні й ін.

1. Ферменти, на відміну від інших каталізаторів, мають виражену специфічність. Кожен фермент діє на певний субстрат або на невелике число близьких за структурою субстратів, або на певний тип хімічної реакції в субстраті. Тому ферменти ділять на ферменти, що володіють відносною й абсолютною специфічністю. Ферменти, що мають відносну специфічність – фосфотази, холінестераза, ліпаза, протеази, фібринолізин й ін. Більшій частині ферментів властива абсолютна специфічність, тобто здатність впливати тільки на один субстрат. Наприклад, уреаза каталізує перетворення тільки сечовини, не впливаючи на метилмочевину й ін.

2. Ферменти здатні каталізувати пряму й зворотну реакції. Ліпаза, наприклад здатна за певних умов розщеплювати жир до гліцерину й жирних кислот, а також каталізувати його синтез із продуктів його розпаду. Всі ферментативні реакції за невеликим винятком є оборотними.

3. Ферменти, будучи амфотернимиелектролітами, містять у своїй будові позитивно й негативно заряджені радикали. Найбільшою активністю й стабільністю володіють ферменти, у яких сумарний заряд дорівнює нулю. Значення рН, при якому фермент перебуває в максимально активному стані, називається оптимумом рН. Для більшості внутрішньоклітинних ферментів оптимум рН перебуває в нейтральному середовищі, для травних, широко варіює від нейтральної, до різко кислої й лужної. Ферменти дуже чутливі до коливань рН середовища.

4. Ферменти дуже чутливі до температури. Спочатку збільшення температури веде до збільшення швидкості ферментативної реакції, після досягнення певного максимуму вона падає. Для більшості ферментів температурний оптимум близький до температури тіла. Високі температури руйнують молекули ферментів. Низькі температури також впливають на активність ферментів, але на відміну від високих температур не руйнують їх.

Читайте також:

<== попередня сторінка	\|	наступна сторінка ==>
Традиційні методи виділення й очищення білків	\|	Класифікація ферментів

Не знайшли потрібну інформацію? Скористайтесь пошуком google:

Генерація сторінки за: 0.011 сек.