МАРК РЕГНЕРУС ДОСЛІДЖЕННЯ: Наскільки відрізняються діти, які виросли в одностатевих союзах
РЕЗОЛЮЦІЯ: Громадського обговорення навчальної програми статевого виховання ЧОМУ ФОНД ОЛЕНИ ПІНЧУК І МОЗ УКРАЇНИ ПРОПАГУЮТЬ "СЕКСУАЛЬНІ УРОКИ" ЕКЗИСТЕНЦІЙНО-ПСИХОЛОГІЧНІ ОСНОВИ ПОРУШЕННЯ СТАТЕВОЇ ІДЕНТИЧНОСТІ ПІДЛІТКІВ Батьківський, громадянський рух в Україні закликає МОН зупинити тотальну сексуалізацію дітей і підлітків Відкрите звернення Міністру освіти й науки України - Гриневич Лілії Михайлівні Представництво українського жіноцтва в ООН: низький рівень культури спілкування в соціальних мережах Гендерна антидискримінаційна експертиза може зробити нас моральними рабами ЛІВИЙ МАРКСИЗМ У НОВИХ ПІДРУЧНИКАХ ДЛЯ ШКОЛЯРІВ ВІДКРИТА ЗАЯВА на підтримку позиції Ганни Турчинової та права кожної людини на свободу думки, світогляду та вираження поглядів
Контакти
Тлумачний словник Авто Автоматизація Архітектура Астрономія Аудит Біологія Будівництво Бухгалтерія Винахідництво Виробництво Військова справа Генетика Географія Геологія Господарство Держава Дім Екологія Економетрика Економіка Електроніка Журналістика та ЗМІ Зв'язок Іноземні мови Інформатика Історія Комп'ютери Креслення Кулінарія Культура Лексикологія Література Логіка Маркетинг Математика Машинобудування Медицина Менеджмент Метали і Зварювання Механіка Мистецтво Музика Населення Освіта Охорона безпеки життя Охорона Праці Педагогіка Політика Право Програмування Промисловість Психологія Радіо Регилия Соціологія Спорт Стандартизація Технології Торгівля Туризм Фізика Фізіологія Філософія Фінанси Хімія Юриспунденкция |
|
|||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Лекція №2. БілкиОсновні питання: 1. Білки, їх амінокислотний склад. Харчова цінність. 2. Біологічна роль білків в організмі. 3. Будова і класифікація білків. 4. Фізичні та хімічні властивості білків. 5. Колоїдний стан білків у харчових продуктах. 6. Методи розділення та очищення білків. 7. Методи визначення білків. 8. Функціональні властивості білків та методи їх регулювання. Білки– високомолекулярні органічні сполуки, що побудовані із залишків α-амінокислот, які сполучені між собою пептидними зв’язками в довгі поліпептидні ланцюги (прямі і закручені). Молекулярна маса білків коливається в діапазоні від кількох тисяч (інсулін – 5700) до сотень мільйонів (білок вірусу грипу – 322млн.). Ф.Кене в 1747 р. – термін “білки”; Н.Мульдер в 1838 р. – термін “протеїни”.
D-амінокислоти не знайдені в білках. Проте, D-форми амінокислот виділені з різних організмів у вільному стані, або у складі пептидів. Вони входять до складу мукопептидів клітинних стінок діяких мікроорганізмів, є компонентами пептидних антибіотиків (граміцидину, актиміцину). B aмінoкиcлотax містяться дві іоногенні групи тому їх сyмapний зapяд залежить від значення pH середовища. NH2 – CH2 – COOH ↔ +NH3 – CH2 – COO- гліцин внутрішня сіль В молекулі гістидину поряд з карбоксильною та аміногрупою наявний імідазольний залишок.
Біологічна роль амінокислот: 1. Стpуктуpні елементи пептидів і білків.До складу білків входять 20 протеїногенних амінокислот, які кодуються генетичним кодом, і постійно містяться в білкax. 2. Структурні елeмeнти інших природних сполук.Aмінoкиcлoти та їх похідні входять до складу коферментів, жовчних кислот, антибіотиків. 3. Пepeнoсники сигналів.Деякі aмінoкиcлoти є нейромедіаторами або попередниками гормонів і нейромедіаторів. 4. Метаболіти.Амінoкиcлоти — життєво важливі компоненти харчування. Деякі амінокислоти беруть участь в обміні речовин, слугують донорами азоту. Непротеїногенні aмінoкиcлoти утворюються в якості проміжних продуктів при біоcинтeзі та деградації протеїногенних амінокислот або в циклі сечовини. Білки є основною азотистою сполукою харчових продуктів, забезпечують до 15% енергоцінності добового раціону. Добова потреба людини в білках – 80-90г, половину з яких повинні складати тваринні білки. За біологічним значенням амінокислоти поділяють на замінні і незамінні.Незамінні амінокислоти: триптофан, лізин, фенілаланін, лейцин, ізолейцин, метіонін, треонін, валін. Вони не можуть синтезуватися організмом людини, і повинні поступати з їжею. Аргінін і гістидин є незамінними для дитячого організму (у дорослих частково синтезуються). Вміст білків у харчових продуктах:
Білки становлять структурну і функціональну основу всіх живих організмів. В рослинах вміст білків значно менший, ніж в організмах тварин.
8Структурна функція. Забезпечується структурними білками, які відповідають за підтримання форми і стабільності клітин і тканин. Приклади: колаген, гістони (організують укладання ДНК в хроматині). 8Транспортна функція. Забезпечується білками: гемоглобін (переносник кисню та вуглекислого газу до тканин і легень), преальбумін (переносник гормонів щитовидної залози – тироксин і трийодтиронін), іонні канали (транспорт іонів і метаболітів через біологічні мембрани). 8Захисна функція. Забезпечує білок-імуноглобулін G, який утворює на еритроцитах комплекс з мембранними гліколіпідами. 8Регуляторна функція. В біохімічних сигнальних ланцюгах білки виконують функції сигнальних речовин (гормонів) і гормональних рецепторів. Наприклад, комплекс гормону росту соматотропіну з відповідним рецептором, інсулін (гормон, що регулює вуглеводний обмін). 8Каталітична функція.Забезпечують ферменти. 8Рухома функція.Взаємодія актину з міозином відповідає за м’язові скорочення та інші форми біологічної рухомості. 8Запасні функції. Забезпечуються запасними білками, які містяться в рослинах, і є цінними харчовими речовинами. В організмах тварин м’язові білки служать резервними харчовими речовинами, які мобілізуються при потребі. 8Енергетична функція(джерело енергії). При розщепленні 1г білка виділяється 17,7кДж енергії.
Структура білкових молекул вивчалася видатними хіміками: О.Я. Данілевський (1888 – 1891) – український хімік; Е.Фішер (1899 – 1919) – німецький хімік-органік; М.Д.Зелінський (1906 – 1934) – російський хімік-органік; Л.Полінг (1946 – 1951) – американський фізик і хімік.
Вторинна структура
Класифікація білків: Ø За будовою молекули: глобулярні і фібрилярні; Ø За складом молекул: прості (протеїни) і складні (протеїди); Ø За розчинністю: у воді, солях, у кислотах; Ø За фізичним станом: тверді, рідкі, напіврідкі; Ø За харчовою цінністю: повноцінні, неповноцінні.
Структура молекули білка дуже лабільна й легко змінюється під впливом різних факторів, що приводить до зміни їх нативних властивостей – фізичних, фізико-хімічних і біологічних властивостей. Фактори, що впливають на зміну структури і стану білків: t температура; t механічний вплив (струшування, збивання); t дія лугів, кислот; t дегідратація при сушінні або заморожуванні. Фізико-хімічні властивості білків: a Рідкі, напіврідкі, тверді аморфні та кристалічні речовини. Деякі білки мають консистенцію в’язких рідин або драглів (альбуміни, глобуліни сироватки крові). a При високій температурі всі білки згоряють, відчувається запах паленого волосся. a Не мають температури плавлення та кипіння, так як згортаються при нагріванні. a Оптично активні речовини. Розчини природних білків обертають площину поляризації світла ліворуч так як складаються переважно з α-амінокислот. a Розчинність білків ‑ різна: нерозчинні (колаген, еластин), альбуміни розчиняються у воді з утворенням колоїдних розчинів, проламіни – у сумішах спиртів. a Білки утворюють колоїдні розчини, які здатні переходити в гелі (драглеподібний стан). Наприклад, перехід із золю в гель спостерігається під час охолодження драглів. Білки опірних тканин лише набухають і можуть зв’язувати воду в набагато більших кількостях, ніж їх маса. a Практично всі білки погано кристалізуються. a Білки є амфотерними сполуками, їх властивості визначаються наявністю в складі їх макромолекул різних функціональних груп, здатних до іонізації в водних розчинах (карбоксильна і гідроксильна групи). Ступінь іонізації функціональних груп залежить від значення рН середовища. В кислому середовищі пригнічується дисоціація карбоксильних груп, і молекула набуває сумарного позитивного заряду – білок виявляє властивості катіону (переважають позитивно заряджені іони) – реагує як основа, а у лужному середовищі пригнічується іонізація аміногруп, і білок набуває сумарного негативного заряду, виявляє властивості аніону – реагує як кислота. Білки можуть мати: · кислотний характер (складаються переважно із залишків двох основних кислот); · лужний характер ( в їх складі більшість аміногруп); · нейтральний характер (однакова кількість карбоксильних і аміногруп в їх молекулі). Залежно від знака заряду молекула білка в електричному полі переміщується відповідно до катода або анода. При певному значенні рН середовища кількість позитивно і негативно заряджених груп у складі молекули білка урівноважується, тобто молекула стає електронейтральною. Значення рН середовища, при якому молекула білка містить однакову кількість позитивно і негативно заряджених груп, називається ізоелектричною точкою білка. Ізоелектрична точка білка характеризується: ü найменшою розчинністю білка і випадінню його в осад при додаванні водовідбірних агентів (внаслідок втрати заряду молекули); ü втратою здатності рухатися в електричному полі до позитивно або негативно зарядженого полюсів.
Читайте також:
|
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|