• Гідрологія і Гідрометрія
• Господарське право
• Економіка будівництва
• Економіка природокористування
• Економічна теорія
• Земельне право
• Історія України
• Кримінально виконавче право
• Медична радіологія
• Методи аналізу
• Міжнародне приватне право
• Міжнародний маркетинг
• Основи екології
• Предмет Політологія
• Соціальне страхування
• Технічні засоби організації дорожнього руху
• Товарознавство продовольчих товарів

Лекція №2. Білки

Основні питання:

1. Білки, їх амінокислотний склад. Харчова цінність.

2. Біологічна роль білків в організмі.

3. Будова і класифікація білків.

4. Фізичні та хімічні властивості білків.

5. Колоїдний стан білків у харчових продуктах.

6. Методи розділення та очищення білків.

7. Методи визначення білків.

8. Функціональні властивості білків та методи їх регулювання.

Білки– високомолекулярні органічні сполуки, що побудовані із залишків α-амінокислот, які сполучені між собою пептидними зв’язками в довгі поліпептидні ланцюги (прямі і закручені). Молекулярна маса білків коливається в діапазоні від кількох тисяч (інсулін – 5700) до сотень мільйонів (білок вірусу грипу – 322млн.).

Ф.Кене в 1747 р. – термін “білки”; Н.Мульдер в 1838 р. – термін “протеїни”.

До складу білків входять 20 α-амінокислот. Всі амінокислоти білків за виключенням гліцину є L-стереоізомерами. α-Амінокислоти відрізняються одна від одної структурою і складом групи (бічного ланцюга).

Загальна формула α-амінокислоти

D-амінокислоти не знайдені в білках. Проте, D-форми амінокислот виділені з різних організмів у вільному стані, або у складі пептидів. Вони входять до складу мукопептидів клітинних стінок діяких мікроорганізмів, є компонентами пептидних антибіотиків (граміцидину, актиміцину).

B aмінoкиcлотax містяться дві іоногенні групи тому їх сyмapний зapяд залежить від значення pH середовища.

NH₂ – CH₂ – COOH ↔ ⁺NH₃ – CH₂ – COO^-

гліцин внутрішня сіль

В молекулі гістидину поряд з карбоксильною та аміногрупою наявний імідазольний залишок.

Тому при підвищенні рН середовища заряд гістидину змінюється від +2 до -1. При рН = 7,6 сумарний заряд дорівнює нулю, назважаючи на наявність двох повністю іонізованих груп в молекулі гістидину. Величина рН, при якій сумарний заряд дорівнює нулю, називається ізоелектричною точкою. В ізоелектричній точці гістидин є цвіттер-іоном, тобто молекула виявляє властивості як аніона так і катіона. B нейтральній області рН більшість амінокислот також є цвіттер-іонами.

Біологічна роль амінокислот:

1. Стpуктуpні елементи пептидів і білків.До складу білків входять 20 протеїногенних амінокислот, які кодуються генетичним кодом, і постійно містяться в білкax.

2. Структурні елeмeнти інших природних сполук.Aмінoкиcлoти та їх похідні входять до складу коферментів, жовчних кислот, антибіотиків.

3. Пepeнoсники сигналів.Деякі aмінoкиcлoти є нейромедіаторами або попередниками гормонів і нейромедіаторів.

4. Метаболіти.Амінoкиcлоти — життєво важливі компоненти харчування. Деякі амінокислоти беруть участь в обміні речовин, слугують донорами азоту. Непротеїногенні aмінoкиcлoти утворюються в якості проміжних продуктів при біоcинтeзі та деградації протеїногенних амінокислот або в циклі сечовини.

Білки є основною азотистою сполукою харчових продуктів, забезпечують до 15% енергоцінності добового раціону. Добова потреба людини в білках – 80-90г, половину з яких повинні складати тваринні білки.

За біологічним значенням амінокислоти поділяють на замінні і незамінні.Незамінні амінокислоти: триптофан, лізин, фенілаланін, лейцин, ізолейцин, метіонін, треонін, валін. Вони не можуть синтезуватися організмом людини, і повинні поступати з їжею. Аргінін і гістидин є незамінними для дитячого організму (у дорослих частково синтезуються).

Вміст білків у харчових продуктах:

Білки становлять структурну і функціональну основу всіх живих організмів. В рослинах вміст білків значно менший, ніж в організмах тварин.

8Структурна функція. Забезпечується структурними білками, які відповідають за підтримання форми і стабільності клітин і тканин. Приклади: колаген, гістони (організують укладання ДНК в хроматині).

8Транспортна функція. Забезпечується білками: гемоглобін (переносник кисню та вуглекислого газу до тканин і легень), преальбумін (переносник гормонів щитовидної залози – тироксин і трийодтиронін), іонні канали (транспорт іонів і метаболітів через біологічні мембрани).

8Захисна функція. Забезпечує білок-імуноглобулін G, який утворює на еритроцитах комплекс з мембранними гліколіпідами.

8Регуляторна функція. В біохімічних сигнальних ланцюгах білки виконують функції сигнальних речовин (гормонів) і гормональних рецепторів. Наприклад, комплекс гормону росту соматотропіну з відповідним рецептором, інсулін (гормон, що регулює вуглеводний обмін).

8Каталітична функція.Забезпечують ферменти.

8Рухома функція.Взаємодія актину з міозином відповідає за м’язові скорочення та інші форми біологічної рухомості.

8Запасні функції. Забезпечуються запасними білками, які містяться в рослинах, і є цінними харчовими речовинами. В організмах тварин м’язові білки служать резервними харчовими речовинами, які мобілізуються при потребі.

8Енергетична функція(джерело енергії). При розщепленні 1г білка виділяється 17,7кДж енергії.

Структура білкових молекул вивчалася видатними хіміками:

О.Я. Данілевський (1888 – 1891) – український хімік; Е.Фішер (1899 – 1919) – німецький хімік-органік; М.Д.Зелінський (1906 – 1934) – російський хімік-органік; Л.Полінг (1946 – 1951) – американський фізик і хімік.

	Рівні структурної організації білкової молекули Головними структурними одиницями, які формують білкову молекулу, є 20 амінокислот, 2 аміди (аспарагін і глютамін) і 2 імінокислоти (пролін і оксипролін). Протеїногенні амінокислоти (α-амінокислоти) утворюють пептиди і білки. Назва пептиду складається: назва першої N-кінцевої амінокислоти з вільною NH2-групою (закінчення -ил, -іл типове для ацилів) + назва наступних амінокислот (також із закінченнями –ил, -іл) + повна назва С-кінцевої амінокислоти з вільною СООН-групою. Наприклад, пентапептид з 5 амінокислот може бути названий: гліцил-аланіл-серил-цистеінил-аланін, або скорочено Гли–Ала–Сер–Цис–Ала.
		Схема утворення трипептиду. Хімічний синтез поліпептидів і сучасні фізико-хімічні методи дослідження білків повністю підтвердили наявність пептидних зв’язків в структурі білка.

Вторинна структура

α-спіраль	β-структура

Третинна структура молекули білка утворюється внаслідок взаємодії між боковими відгалуженнями поліпептидних ланцюгів. Це призводить до формування водневих, дисульфід них, іонних (сольових), вандерваальсових та інших зв’язків. Поліпептидні ланцюги згортаються в певному порядку, що призводить до утворення просторової конфігурації білкової молекули. При цьому гідрофобні радикали «втягуються» всередину молекули, а гідрофільні орієнтуються в бік розчинника, створюючи енергетично вигідну конфігурацію білкової молекули. Четвертинна структура білкової молекули є асоціацією декількох субодиниць поліпептидної природи, мають первинну, вторинну і третинну структури, або глобул, що сполучені у єдину складну молекулу. Окремі субодиниці називаються протомери, а їх комплекс – мультимер. Кількість протомерів – різна: від 4 у гемоглобіні до кількох тисяч у білка тютюнової мозаїки. Підтримується слабкими взаємодіями. Реалізується в глобулярних білках.

Класифікація білків:

Ø За будовою молекули: глобулярні і фібрилярні;

Ø За складом молекул: прості (протеїни) і складні (протеїди);

Ø За розчинністю: у воді, солях, у кислотах;

Ø За фізичним станом: тверді, рідкі, напіврідкі;

Ø За харчовою цінністю: повноцінні, неповноцінні.

Структура молекули білка дуже лабільна й легко змінюється під впливом різних факторів, що приводить до зміни їх нативних властивостей – фізичних, фізико-хімічних і біологічних властивостей.

Фактори, що впливають на зміну структури і стану білків:

t температура;

t механічний вплив (струшування, збивання);

t дія лугів, кислот;

t дегідратація при сушінні або заморожуванні.

Фізико-хімічні властивості білків:

a Рідкі, напіврідкі, тверді аморфні та кристалічні речовини. Деякі білки мають консистенцію в’язких рідин або драглів (альбуміни, глобуліни сироватки крові).

a При високій температурі всі білки згоряють, відчувається запах паленого волосся.

a Не мають температури плавлення та кипіння, так як згортаються при нагріванні.

a Оптично активні речовини. Розчини природних білків обертають площину поляризації світла ліворуч так як складаються переважно з α-амінокислот.

a Розчинність білків ‑ різна: нерозчинні (колаген, еластин), альбуміни розчиняються у воді з утворенням колоїдних розчинів, проламіни – у сумішах спиртів.

a Білки утворюють колоїдні розчини, які здатні переходити в гелі (драглеподібний стан). Наприклад, перехід із золю в гель спостерігається під час охолодження драглів. Білки опірних тканин лише набухають і можуть зв’язувати воду в набагато більших кількостях, ніж їх маса.

a Практично всі білки погано кристалізуються.

a Білки є амфотерними сполуками, їх властивості визначаються наявністю в складі їх макромолекул різних функціональних груп, здатних до іонізації в водних розчинах (карбоксильна і гідроксильна групи). Ступінь іонізації функціональних груп залежить від значення рН середовища. В кислому середовищі пригнічується дисоціація карбоксильних груп, і молекула набуває сумарного позитивного заряду – білок виявляє властивості катіону (переважають позитивно заряджені іони) – реагує як основа, а у лужному середовищі пригнічується іонізація аміногруп, і білок набуває сумарного негативного заряду, виявляє властивості аніону – реагує як кислота.

Білки можуть мати:

· кислотний характер (складаються переважно із залишків двох основних кислот);

· лужний характер ( в їх складі більшість аміногруп);

· нейтральний характер (однакова кількість карбоксильних і аміногруп в їх молекулі).

Залежно від знака заряду молекула білка в електричному полі переміщується відповідно до катода або анода. При певному значенні рН середовища кількість позитивно і негативно заряджених груп у складі молекули білка урівноважується, тобто молекула стає електронейтральною.

Значення рН середовища, при якому молекула білка містить однакову кількість позитивно і негативно заряджених груп, називається ізоелектричною точкою білка.

Ізоелектрична точка білка характеризується:

ü найменшою розчинністю білка і випадінню його в осад при додаванні водовідбірних агентів (внаслідок втрати заряду молекули);

ü втратою здатності рухатися в електричному полі до позитивно або негативно зарядженого полюсів.

Читайте також:

1. Білки молока
2. Білки яєць
3. Білки – це високомолекулярні органічні біополімери, мономерами яких є амінокислоти.
4. Білки, властивості, роль в життєдіяльності організмів.
5. Вид заняття: лекція
6. Вид заняття: лекція
7. Вид заняття: лекція
8. Вид заняття: лекція
9. Вид заняття: лекція
10. Вступна лекція
11. Вступна лекція 1. Методологічні аспекти технічного регулювання у
12. Клітинна селекція рослин.

Переглядів: 3866